Биохимия

БИОХИМИЯ ИНЕТ

Биохимия

 

• 1. Введение в биохимию
• 1.1. БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ -- СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ
• 1.2. Строение и классификация аминокислот
• 1.3. Уровни структурной организации белковых молекул
• 1.4. Физико-химические свойства белков
• 1.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
• 1.6. Углеводы. Классификация углеводов
• 1.7. Липиды
• 1.8. Витамины
• 1.8.1. Жирорастворимые витамины
• 1.8.2. Водорастворимые витамины
• 1.8.3. ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.
• 2. Ферменты
• 2.1. Ферменты и неорганические катализаторы
• 2.2. Строение ферментов
• 2.3. Коферменты
• 2.4. Свойства ферментов
• 2.5. Номенклатура ферментов
• 2.6. Классификация ферментов
• 2.7. Механизм действия ферментов
• 2.8. Ингибирование ферментативной активности
• 3. Обмен углеводов
• 3.1. Биологическая роль углеводов
• 3.2. Превращение углеводов в пищеварительном тракте
• 3.3. Биосинтез и распад гликогена
• 3.4. Основные пути катаболизма глюкозы
• 3.4.1. Анаэробный гликолиз
• 3.4.2. Аэробный гликолиз (гексозодифосфатный путь)
• 3.4.3. Гексозомонофосфатный путь
• 3.4.4. Глюконеогенез
• 4. Обмен липидов
• 4.1. Основные липиды организма человека их биологическая роль.
• 4.2. Переваривание липидов, ресинтез жира
• 4.3. Липопротеины крови
• 4.4. Окисление высших жирных кислот
• 4.5. Окисление глицерина
• 4.6. Биосинтез ВЖК в тканях
• 4.7. Обмен холестерина
• 5. Обмен белков
• 5.1. Переваривание белков
• 5.2. Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
• 5.3. Метаболизм аминокислот
• 5.4. Пути обезвреживания аммиака
• 6. Регуляция обмена веществ
• 6.1. Сигнальные молекулы
• 6.2. Гормоны гипоталамуса
• 6.3. ГОРМОНЫ ГИПОФИЗА
• 6.4. ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
• 6.5. ГОРМОНЫ ПАРАЩИТОВИДНЫХ ЖЕЛЕЗ
• 6.6. Гормоны половых желез
• 6.7. Гормоны надпочечников
• 6.8. Гормоны поджелудочной железы
• 7. Экзаменационные вопросы

 

 

Следующий раздел

1.1. БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ -- СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ

                                 БЕЛКИ

       Белки  – это азотсодержащие, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей и имеющие сложную структурную организацию.

 Одни и  те же аминокислоты присутствуют  в различных по структуре и  функциям белках. Индивидуальность  белковых молекул определяется  порядком чередования аминокислот  в белке.

Характерные признаки белков, отличающие их от других органических соединений клетки:

1 .Белки  являются  азотсодержащими соединениями, как  многие другие компоненты клетки (нуклеиновые кислоты, некоторые  липиды, углеводы), но в отличии  от других органических  вещества, содержание азота значительно  больше – в среднем16 грамм на 100 грамм белка.

2.Структурной единицей белков  являются альфа аминокислоты  L-ряда.

3.Аминокислоты связаны в белках  с помощью пептидных связей, образуя  полипептидную  цепь.

4.Белки имеют большую молекулярную  массу (от 20000 до нескольких миллионов  дальтон).

5.Отличаются белки сложной структурной  организацией (имеют первичную, вторичную,  третичную и четвертичную структуру).

МНОГООБРАЗНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

1.Каталитическая.  Многие  белки являются ферментами 

2.Регуляторная. Некоторые  гормоны являются белками

3.Структурная. Во все структуры  живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются  обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Они  транспортируют жиры, пигменты, гормоны,  лекарственные вещества, различные гидрофобные соединения и др.

6.Опорная. Коллаген, белки костной  ткани.

7.Энергетическая. Окисление  1 г белка сопровождается выделением 17,6 кДЖ энергии. В сутки 15% энергии  образуется за счёт распада  белков.

8.Сократительная.  Эту  функцию выполняют белки мышечной ткани - актин, миозин.

9.Генно-регуляторная  функция гистонов.

10.Иммунологическая. Антитела являются  белками.

11 .Гемостатическая. Фибриноген  и другие белки плазмы крови  участвуют в процессах свертывания  крови.  

 

 

  

 

1.1.Аминокислоты -- Структурные компоненты белков

 Аминокислоты - гетерофункциональные  соединения. Они представляют собой  производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в  альфа-положении замещен на аминогруппу.

 

 

  

 

Все аминокислоты, входящие в состав белков, характеризуются следующими особенностями:

а) по положению аминогруппы  они являются  a-аминокислотами (аминогруппа стоит рядом с карбоксильной группой).

б) все они относятся  к  L-ряду, так как аминогруппа у асимметричного (хирального) атома углерода записывается слева. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного атома углерода, его боковая цепь представлена атомом водорода.

в) имеют одинаковый общий  фрагмент и отличаются только строением  боковой цепи (R), свойства которой  во многом определяют свойства самих аминокислот и белков, в состав которых они входят. Именно различия в форме, размерах и полярности позволяют аминокислотам быть теми строительными блоками, которые использует эволюция, чтобы удовлетворить жесткие требования к структуре белков.

г) в растворах при  нейтральных значениях рН альфа-аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей. В сильно кислой среде  преобладает катионная форма, в  сильно щелочной – анионная. ( 

 

рис.1) 

 

 

  

 

 

  

 

 

  

 

 

  

 

В разных организмах было обнаружено множество аминокислот, не входящих в состав белков (т.н. небелковые аминокислоты). Однако все известные организмы для строительства своих белков используют одни и те же 20 аминокислот, Ф.Крик назвал их “магической двадцаткой”. Только они шифруются генетическим кодом.

 

˜

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел

1.2. Строение и классификация  аминокислот

Существуют различные  классификации аминокислот, входящих в состав белков в зависимости  от признака, положенного в основу их деления на группы. Так по химической природе боковой цепи a-аминокислоты делятся на алифатические (ациклические), ароматические, гетероциклические .

I. Алифатическиеa - аминокислоты 

1. Моноаминомонокарбоновые  (нейтральные)

 

  

Алифатические аминокислоты, содержащие в боковой цепи дополнительную функциональную группу.

а) гидроксильную  группу (оксиаминокислоты)

б) карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые )

в) амидную  группу

г) аминогруппу (диаминомонокарбоновые)

д) серусодержащие

II. Ароматические аминокислотыIII. Гетероциклические аминокислоты

IV. Иминокислота

Вместе с  тем в настоящее время общепринятой является классификация аминокислот  на основе признаков, свойственных R-группам, в частности, их полярности, т.е. способности R-групп взаимодействовать с водой  при биологических значениях  рН=7,0. Это обусловлено наличием в боковой цепи аминокислот различных функциональных групп. Так к неполярным гидрофобным группам (водоотталкивающим) относятся алкильные радикалы, бензольное кольцо.

Гидрофильными (полярными) группами являются группы: -ОН, -SН,     -СООН,  - NН₂, ядро имидазола. Гидрофильность - это свойство молекул или групп, имеющих полярную природу, легко взаимодействовать с водой. Полярные функциональные группы, способные к ионизации, называют ионогенными, они несут отрицательный заряд, если отщепляют протон или положительный заряд, если его принимают.

В связи с этим все 20 аминокислот по свойствам боковой цепи можно разделить на 4 группы:

1)    неполярные гидрофобные,

2)    полярные неионные,

3) полярные отрицательно  заряженные,

4) полярные положительно заряженные. 

 

 

 

Аминокислоты, содержащие неполярные R-группы.

В боковой цепи этих аминокислот содержатся неполярные, неионные группы. К данному классу относятся алифатические аминокислоты. Глицин это самая маленькая аминокислота, содержащая в боковой цепи атом водорода, поэтому в белке её остаток не имеет ярко выраженных гидрофобных или гидрофильных свойств. Аминокислоты  аланин, валин, лейцин, изолейцин - алифатические неполярные аминокислоты. По мере увеличения боковой цепи увеличивается их гидрофобность. К этой группе относятся также аминокислоты  триптофан, фенилаланин, метионин и иминокислота - пролин

Аминокислоты, содержащие полярные, неионные R-группы.

Аминокислоты  этой группы содержат в боковой цепи неионогенные группы, не способные  отдавать или присоединять протон. Боковые группы этих аминокислот растворяются в воде т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относятся серин, треонин, содержащие в боковой цепи спиртовой гидроксил, а также глутамин, аспарагин, содержащие амидные группы. К этой же группе относятся цистеин и тирозин. Эти аминокислоты содержат соответственно тиольную группу и фенольный гидроксил, способные к диссоциации, но при нейтральных значениях рН,  поддерживаемых в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными 

R- группами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в боковой  цепи дополнительную карбоксильную  группу, способную к диссоциации.

Следовательно, боковые группы данных аминокислот  – анионы. Ионизированные формы  глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и  аспартатом.   

 

 

  

 

 

 

Аминокислоты с полярными положительно заряженными R-группами.

Дополнительную положительно заряженную группу в боковой цепи имеют лизин,  аргинин. Кроме того гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп – отдавать протон теряя положительный заряд.

 

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел

1.3. Уровни структурной организации  белковых молекул

Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую "конформация “белков.

Структура белковых молекул  отличается значительной сложностью и  своеобразной организацией. Различают 4 уровня структурной организации белка: первичную, вторичную, третичную  и четвертичную.

Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. К настоящему времени полностью расшифрована первичная структура многих белков: инсулина, гемоглобина, миоглобина, трипсиногена, лизоцима и др. Установлены не только межвидовые, но и выявляются индивидуальные особенности первичной структуры отдельных белков.

Последовательность аминокислот  в полипептидной цепи определяет последующие уровни структурной организации белка, его важнейшие физико-химические, биологические свойства и является уникальной в каждом отдельном случае (закрепленной генетически).

Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи  в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

 

Вторичная структура  белков (a-спираль). Полипептидная цепь образует спираль вращением вокруг воображаемого цилиндра. 

 

 

   Вид с торца a-спирали – проекции боковых групп ориентированы произвольно.

Отдельные участки полипептидной  цепи существуют в виде a -спирали, бета- структуры (складчатого листа), нерегулярные вторичные структуры                (кольца, изгибы,  петли).