Биохимия

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 25 Апреля 2013 в 11:39, лекция

Краткое описание

Белки – это азотсодержащие, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей и имеющие сложную структурную организацию.
Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Содержание

. Введение в биохимию
1.1. БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ -- СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ
1.2. Строение и классификация аминокислот
1.3. Уровни структурной организации белковых молекул
1.4. Физико-химические свойства белков
1.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
1.6. Углеводы. Классификация углеводов
1.7. Липиды
1.8. Витамины
1.8.1. Жирорастворимые витамины
1.8.2. Водорастворимые витамины
1.8.3. ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.
2. Ферменты
2.1. Ферменты и неорганические катализаторы
2.2. Строение ферментов
2.3. Коферменты
2.4. Свойства ферментов
2.5. Номенклатура ферментов
2.6. Классификация ферментов
2.7. Механизм действия ферментов
2.8. Ингибирование ферментативной активности
3. Обмен углеводов
3.1. Биологическая роль углеводов
3.2. Превращение углеводов в пищеварительном тракте
3.3. Биосинтез и распад гликогена
3.4. Основные пути катаболизма глюкозы
3.4.1. Анаэробный гликолиз
3.4.2. Аэробный гликолиз (гексозодифосфатный путь)
3.4.3. Гексозомонофосфатный путь
3.4.4. Глюконеогенез
4. Обмен липидов
4.1. Основные липиды организма человека их биологическая роль.
4.2. Переваривание липидов, ресинтез жира
4.3. Липопротеины крови
4.4. Окисление высших жирных кислот
4.5. Окисление глицерина
4.6. Биосинтез ВЖК в тканях
4.7. Обмен холестерина
5. Обмен белков
5.1. Переваривание белков
5.2. Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
5.3. Метаболизм аминокислот
5.4. Пути обезвреживания аммиака
6. Регуляция обмена веществ
6.1. Сигнальные молекулы
6.2. Гормоны гипоталамуса
6.3. ГОРМОНЫ ГИПОФИЗА
6.4. ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
6.5. ГОРМОНЫ ПАРАЩИТОВИДНЫХ ЖЕЛЕЗ
6.6. Гормоны половых желез
6.7. Гормоны надпочечников
6.8. Гормоны поджелудочной железы
7. Экзаменационные вопросы

Прикрепленные файлы: 1 файл

Лекции по Биохимии.doc

— 2.33 Мб (Скачать документ)

3.     гидроксилировании кортикостероидных гормонов.

4.     антиокислительной защите, аскорбиновая кислота является водорастворимым антиоксидантом.  

Гиповитаминоз и авитаминоз витамина С проявляется поражением соединительной ткани, снижением устойчивости организма в стрессовых ситуациях. Ранними признаками гиповитаминоза С являются кровоточивость, болезненность десен, появление кожных кровоизлияний, петехий. Более глубокие нарушения соединительной ткани (авитаминоз) переходят в развитие цинги (скорбута). При авитаминозе возможны кровоизлияния во внутренние органы, нарушения костной ткани, многочисленные поражения зубов кариесом.

Суточная потребность  в аскорбиновой кислоте 100-120 мг, она  возрастает при стрессовых ситуациях, инфекционных заболеваниях, во время беременности, лактации.

Источники витамина С  – овощи и фрукты. Особенно богаты витамином С цитрусовые, грецкий  орех. В условиях Сибири – черная смородина, шиповник. Постоянными источниками  этого витамина являются квашеная капуста, картофель.

              Среди всех гиповитаминозов чаще  других встречается гиповитаминоз  С, так как этот витамин,  во-первых неустойчив, быстро окисляется  и разрушается. Во-вторых его  потребность высокая, больше, чем  многих других. В-третьих, практически не образуются запасы этого витамина в организме, его избыток выводится с мочой.

          Витамин Р(рутин,биофлавоноиды),фактор  проницаемости. Свойствами этого  витамина обладает большая группа  соединений: катехины,флавоны,флавононы,антоцианы,кумарины,гесперидин и другие. Все эти соединения являются производными флавона соединениями и называются биофлавоноидами. Этот витамин выделил из лимона Сент-Дъерди    в 1936 году, а в настоящее время известно более 100 соединений, производных флавона.

      Роль в обмене веществ. Этот витамин называется витамином проницаемотси, спутником витамина С, так как он содержится почти в тех же процедурах,как и витамин Си влияет как и аскорбиновая кислота на проницаемость сосудов. Этот витамин является сильным антиоксидантом, этот его эффект превышает аналогичные свойства других витаминов-антиоксидантов в несколько раз. Биофлавоноиды стабилизируют межклеточный матрикс, уменьшают проницаемость каппиляров, обладают гипотензивным действием.

Это витамин содержится только растениях, как и аскорбиновая кислота в цитрусовых, фруктах и овощях. В отличии от витамина С, витамин Р содержится в чае, особенно в зелёном чае, много этого витамина в красном винограде.Богаты этим витамином ярко окрашенные фрукты и овощи-абрикос, морковь,а также шпинат, брокколи. 

 

 

  

 

 

 

Тиамин не растворим  в воде и выпускается в виде соли. Устойчив в кислой среде, неустойчив в щелочной и нейтральной. Выдерживает нагревание в кислой среде до 120.

Метаболические  функции вит.В1

1. Входит в  состав ТДФ: ТИАМИН +АТФ ® ТДФ

- кофермент декарбоксилаз альфа -кетокислот (ПВК, альфа -КГК)

-         кофермент транскетолазы (фермент пентозного цикла).

2.Участвует  в передаче нервного импульса.

Суточная  потребность в витамине B1 - 2-Змг. Она возрастает при употреблении в пищу легко усваиваемых углеводов. 1000 ккал требует 0,5мг тиамина. Источниками витамина В1 являются дрожжи, гречневая и овсяная крупа, пшеничная мука грубого помола, печень, мясо, яйцо, картофель. При его недостатке в тканях накапливаются пировиноградная кислота, альфа – кетоглутаровая килота. Страдает в первую очередь нервная ткань, развивается полиневрит. Авитаминоз В1 проявляется в виде заболевания бери-бери.

Полиневриты проявляются онемением конечностей, парастезиями.

Развивается сердечно-сосудистая недостаточность, нарушается водный обмен (отёки), страдают функции пищеварительной системы (нарушение секреции и перистальтики). Особенно часто развивается авитаминоз В1 у хронических алкоголиков из-за плохого его усвоения. 

 

 

  

 

Витамин В2

Устойчив  в кислой среде, но разрушается в  нейтральной и щелочной среде.

Метаболические  функции витамина В2.

1. Участвует  в окислительно-восстановительных  реакциях, т.к. входит в состав  коферментов ФМН и ФАД.

2.           Компонент дыхательной цепи, входит в состав НАДН - ДГ.

3.           Принимает участие в окислении жирных кислот, янтарной кислоты, аминокислот. 
Суточная потребность в витамине В2 - 2-4мг.

Источниками витамина В2 являются дрожжи, печень, мясо, хлеб, соя, яйцо.

Гиповитаминоз и авитаминоз проявляется поражением эпителия слизистых, роговицы глаз, кожи;

сухость губ, поражение слизистой полости  рта, трещины на губах, кератиты, васкуляризация глаз. 

 

 

  

 

Витамин РР

Участвует в  образовании НАД и НАДФ.

1.           Компонент дыхательной цепи.

2.           Коферменты различных дегидрогеназ. 
Суточная потребность в витамине РР 20 - 25мг.

Источниками витамина РР являются дрожжи, говяжья  печень, рыба, грибы, мука пшеничная, соя, бобы, хлеб, картофель, мясо. Может синтезироваться в организме при поступлении с пищей белков и витамина В6. Гиповитаминоз проявляется в виде пеллагры:

1.  Характерный дерматит, с повреждением симметричных участков кожи, подверженных действию ультрафиолетового облучения

2.           Диарея

3.           Деменция

Причины гиповитаминоза: белковое голодание, недостаток витамина В6. 

 

 

 

Витамин В6

Участвует в  образовании пиридоксальфосфата:

1.           Кофермента аминотрансфераз

2.           Кофермента декарбоксилаз аминокислот

3.           Необходим для образования витамина РР из триптофана.

4.           Участвует в синтезе гема.

Таким образом, витамин В6 участвует в различных  превращениях аминокислот, следовательно, необходим для нормального обмена белков.

 Суточная потребность-2мг. Источники вит.В6:  печень, дрожжи, молоко, пшеница, рис, отруби.  Гиповитаминоз приводит к нарушению белкового обмена, что проявляется развитием анемии, дерматита, стоматита, глоссита.  

 

 

 

Витамин В12 (кобаламин, антианемический).

По структуре  геминоподобное соединение. Устойчив при нагревании, но не образуется ни в организме человека, ни в организме животных, ни в растениях, но синтезируется микроорганизмами.

Метаболические  функции витамина В12.

В процессе метаболизма  из кобаламина образуются метилкобаламин и аденозилкобаламин.

Метилкобаламин участвует в транспорте метильных групп

I. МЕТИЛИРОВАНИЕ В12

ГОМОЦИСТЕИН  ®  МЕТИОНИН ® ХОЛИН ®ФОСФАТИДИЛХОЛИН

2.ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ В12 
МЕТИЛТЕТРОГИДРОФОЛЕВАЯ К-ТА    ®   ТЕТРОГИДРОФОЛЕВАЯ К-ТА

II. АДЕНОЗИЛКОБАЛАМИН  В12

МЕТИЛМАЛОНИЛ-КОА ® СУКЦИНИЛ-КОА

Суточная  потребность в витамине 1,5-Змкг. В клинике используют до 200мкг.

  точниками витамина В12 являются печень говяжья и трески, мясо, сыр, яйцо, молоко коровье, козье. Витамин В12 синтезируется микрофлорой кишечника. Он депонируется в печени. Его запасов хватает на 2 - 3 месяца.

Гиповитаминоз В12:

1 .Клетки теряют  фолевую кислоту, а её дефицит  проявляется в виде мегалобластической  анемии.

2.Поражение  слизистой ЖКТ.

3.Накопление  МЕТИЛМАЛОНИЛ-КОА. следовательно,  повышение синтеза жирных кислот  с

нечётным  количеством атомов углерода.

4.Нарушение   синтеза   ХОЛИНА   и   ФОСФОЛИПИДОВ,  следовательно,   повышается   синтез

нейтральных жиров, приводящее к жировой инфильтрации печени.

5.Повышение  ГОМОЦИСТЕИНА в крови приводит  к развитию атеросклероза.

Причины гиповитаминоза. Для всасывания витамина В12 необходим  МУКОПРОТЕИН (фактор КАСЛА), который синтезируется обкладочными клетками слизистой желудка.

1.           Недостаточность или нарушение рецепторов.

2.           Дефицит мукопротеина (иммунные расстройства, заболевания слизистой желудка).

3.           Дефицит витамина В12 (длительное вегетарианство, энтериты, дсбактериозы).

В крови витамин  В12 транспортируется с помощью белка  ТРАНСКОБАЛАМИНА. Выделяют его несколько форм. С помощью транскобаламина-2 витамин транспортируется в печень и там депонируется, связывается с транскобаламином-1 и поступает снова в кровь. Транскобаламин-3 предупреждает потери витамина. Курение понижает активность витамина В12.

Витамин Н (биотин, антисеборейный).

Метаболические  функции витамина Н

1.     Является коферментом карбоксилаз ПВК, ацетил -КОА, пропионил-КОА.

ПВК   + CО2       ®   ЩУК

2. Участвует в реакциях синтеза жирных кислот и стерина.

Суточная  потребность в витамине Н 0,15 - 0,2мг. Источниками витамина Н являются печень, соя, молоко, яйца, мука, лук, морковь, апельсины, дрожжи, арахис. Синтезируется микрофлорой кишечника. Гиповитаминоз проявляется в виде чешуйчатого дерматита (носогубной треугольник и волосистая часть головы), конъюктивита, анемии, себореи. Причины гиповитаминоза: дисбактериозы. Употребление сырых яиц,содержащих белок авидин,

 связывающий  витамин Н, и этот комплекс не усваивается. Заболевания поджелудочной железы, в которой синтезируется фермент БИОТИНИДАЗА, освобождающий биотин от белка; если этого фермента нет, то БИОТИН не усваивается.

ПАНТОТЕИНОВАЯ КИСЛОТа (витамин ВЗ ).

Является  производной бета –аланина, соединенного с производным масляной кислоты. Метаболические функции ПАНТОТЕИНОВОЙ  кислоты.

1. Входит  в  состав   кофермента  А,  следовательно,  участвует  в  синтезе  АЦЕТИЛ-КОА, 
различных АЦИЛ-КОА, образующихся в результате следующих реакций:

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ альфа –КЕТОКИСЛОТ. Синтез и окисление жирных кислот, синтез СТЕРОИДОВ.

2. Участвует в синтезе более 80 различных ферментов.

Суточная  потребность 10-15мг. Источники: печень, дрожжи, пчелиное молочко. Синтезируется микрофлорой кишечника. Гиповитаминоз характеризуется поражением -малых -артерий нижних конечностей. В эксперименте наблюдался некроз надпочечников.  

 

˜

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

 

1.8.3. ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.

Синтезируются в организме, но в недостаточном  количестве.

ПАБК (ПАРААМИНОБЕНЗОЙНАЯ К-ТА)

1.Участвует в образовании ФОЛИЕВОИ кислоты,

2.Участвует в образовании ряда ферментов,

3.Является фактором пигментации.

Недостаточность    ПАБК     проявляется     в     виде     нарушения

пигментации. Суточная потребность не установлена.  Источники:  печень, дрожжи и другие продукты. 

 

 

  

 

Холин

1.     Участвует в образовании ФОСФАТИДИЛХОЛИНА.

2.Донор   - СНЗ групп для образования ПУРИНОВЫХ и 
ПИРИМИДИНОВЫХ оснований.

3.Необходим для образования АЦЕТИЛХОЛИНА.

Суточная  потребность: 0,5 - 1 гр. Источники: желток яиц, печень, почки и др. продукты.  

 

 

 

ОРОТОВАЯ  КИСЛОТА ( является пиримидиновым основанием)

Необходима  для синтеза ПИРИМИДИНОВЫХ И  ПУРИНОВЫХ

азотистых оснований, предшественников аминокислот. Содержится в дрожжах и печени. 

 

 

 

ПАНГАМОВАЯ   КИСЛОТА   -    производное   глюкуроновой   кислоты   и   диметилглицина.   В организме быстро гидролизуется.  

 

Инозит.  Входит в состав фосфатидилинозита, При его недостатке развивается дерматит и жировое перерождение печени. Суточная потребность 1 -2гр.

 

 

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел


2.1. Ферменты и неорганические  катализаторы

ПОНЯТИЕ О ФЕРМЕНТАХ.

Ферменты - это биологические  катализаторы в основном белковой природы.

Роль ферментов в  организме огромна. В каждой клетке организма находится до 10000 молекул  ферментов, которые катализируют более 2000 различных химических реакций. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Энзимология (ферменты - энзимы) - раздел науки, изучающий ферменты.

ОБЩИЕ ЧЕРТЫ ФЕРМЕНТОВ И НЕБИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ.

1.  Повышают скорость  реакции.

2.  В реакциях они  не расходуются.

3.  Для обратимых  процессов и прямая, и обратная  реакция катализируется одним  и тем же ферментом. 

 

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТОВ.

1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия (повышают скорость реакции в большее число раз, чем неорганические катализаторы).                 

2.Ферменты чувствительны  к температуре (термолабильны) 

3.Ферменты чувствительны  к значениям рН среды.

4.Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов, обладают высокой специфичностью действия.

5.Ферменты - это катализаторы  с регулируемой активностью.

 

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел


2.2. Строение ферментов

Ферменты, являясь белками, повторяют все особенности структуры и состава белков (состоят из аминокислот, имеют 4 уровня структурной организации), физико-химические свойства белков. Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными.

Информация о работе Биохимия