Классификация белков

2.1 Классификация белков 
 
 
Белковыми веществами называются высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых состоят из остатков 20 различных α-аминокислот. Белки играют огромную роль в деятельности живых организмов, в том числе и человека. Наиболее важными функциями белков являются:  
 
- структурная функция (соединительные ткани, мышцы, волосы и т.д.); каталитическая функция (белки входят в состав ферментов);  
 
- транспортная функция (перенос кислорода гемоглобином крови); защитная функция (антитела, фибриноген крови),  
 
- сократительная функция (миозин мышечной ткани); гормональная (гормоны человека);  
 
- резервная (ферритин селезенки). Резервная или питательная функция белков заключается в том, что белки используются организмом человека для синтеза белков и биологически активных соединений на основе белка, которые регулируют процессы обмена в организме человека. 
 
Белки состоят из остатков α - аминокислот соединенных пептидной связью (- СО – NН -), которая образуется за счет карбоксильной группы первой аминокислоты и α - аминогруппы второй аминокислоты. 
 
Существует несколько видов классификации белков. 
 
 
^ Классификация по строению пептидной цепочки: различают спиралевидную форму в виде α - спирали и складчатую структуру в виде β - спирали. 
 
 
Классификация по ориентации белковой молекулы в пространстве: 
 
1.Первичная структура представляет собой соединение аминокислот в простейшую линейную цепь за счет только пептидных связей. 
 
2.^ Вторичная структура представляет собой пространственное расположение полипептидой цепи в виде ά - спирали или β - складчатой структуры. Структура удерживается за счет возникновения водородных связей между соседними пептидными связями. 
 
3.^ Третичная структура представляет собой специфическое укладывание ά - спирали в виде глобул. Структура удерживается за счет возникновения связей между боковыми радикалами аминокислот. 
 
4.^ Четвертичная структура представляет собой соединение нескольких глобул, находящихся в состоянии третичной структуры, в одну укрупненную структуру, обладающую новыми свойствами, не характерными для отдельных глобул. Глобулы удерживаются за счет возникновения водородных связей. 
 
Поддержание характерной пространственной третичной структуры белковой молекулы осуществляется за счет взаимодействия боковых радикалов аминокислот между собой с образованием связей: водородных, дисульфидных, электростатических, гидрофобных. Конфигурации перечисленных связей приведены на рисунке 2.1. 
 
 
^ Классификация по степени растворимости белка. 
 
- Водорастворимые белки имеют небольшую молекулярную массу, их представляют альбумины яйца. 
 
- Солерастворимые белки растворяются в 10 % растворе хлорида натрия, их представляют глобулины: белок молока казеин, белок крови глобулин. 
 
- Щелочерастворимые белки растворяются в 0,2 % растворе гидроксила натрия, их представляютглютелины: белок клейковины пшеницы. 
 
- Спирторастворимые белки растворяются в 60-80 % спирте, их представляют проламины: белки злаковых культур. 
 
 
^ Классификация по строению белка. 
 
Белки по строению белковой молекулы разделяются на простые или протеины и сложные или протеиды. В состав простых белков входят только аминокислоты, в состав сложных белков входят аминокислоты (апобелок) и вещества небелковой природы (простетическая группа), которая включает: фосфорную кислоту, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и т.д. 
 
Протеиды подразделяются на подгруппы в зависимости от состава небелковой части: 
 
- Липопротеиды состоят из белка и остатков липидов, они входят в состав клеточных мембран, в протоплазму клеток. 
 
- Гликопротеиды состоят из белка и высокомолекулярных углеводов, входят в состав яичного белка. 
 
- Хромопротеиды состоят из белка и красящих веществ - пигментов, имеющих в своем составе металлы, например гемоглобин содержит железо. 
 
- Нуклеопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот, входят в состав протоплазмы клеток и в ядро клетки. 
 
- Фосфопротеиды состоят из белка и фосфорной кислоты, входят в состав клетки. 
 
 
^ 2.2 Неферментативные превращения белков 
 
 
Белки находят применение в производстве пищевых продуктов не только как питательные ингредиенты, они обладают специфическими свойствами – функциональными свойствами, которые обеспечивают структуру, влияют на технологию производства пищевого продукта. 
 
 
 
 
 
Рис. 2.1 Виды связей в молекуле белка 
 
 
Водородные: 1- между пептидными группами; 2 – между карбоксильной группой (аспарагиновая и глютаминовыя кислоты) и спиртовым гидроксилом (серин); 3- между фенольным гидроксилом и имидозолом. Электростатическое взаимодействие: 4 –между основанием и кислотой (аминогруппой лизина и карбоксильной группой аспарагиновой и глютаминовой аминокислот). Гидрофобные: 5 -при участии лейцина, изолейцина, валина, аланина; 6 – с участием фенилаланина. 
 
 
^ Водосвязывающая способность или гидратация. Белки способны связывать воду, то есть проявляют гидрофильные свойства. При этом белки набухают, увеличивается их масса и объем. Гидрофильность клейковинных белков – один из признаков, характеризующих качество зерна и муки. Цитоплазма клетки представляет стабилизированную суспензию из молекул белка. В процессе технологической переработки сырья происходит связывание воды, продукты увеличиваются в объеме – набухают. 
 
^ Денатурация белков – это процесс изменения пространственной структуры белка под влиянием внешних факторов: нагревание, механическое воздействие, химическое воздействие, физическое воздействие и т. д. При денатурации распадается четвертичная, третичная, вторичная структура белка, но сохранятся первичная структура и не изменяется химический состав белка. При денатурации меняется физические свойства белка: снижается растворимость и водосвязывающая способность, теряется биологическая активность белка. Одновременно увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается ферментативный гидролиз белка. 
 
При технологической переработке сырья (очистка, перемешивание, варка, обработка химическими реагентами, использование вакуума или повышенного давления) белки подвергаются денатурации, что повышает степень их усвоения.  
 
Пенообразование. Белки способны образовывать высококонцентрированные системы жидкость – газ, твердое тело - газ в виде пены. Белки выполняют функцию пенообразователей в кондитерской промышленности (суфле, пастила), в хлебопечении, в производстве пива. Поверхность газовых пузырьков покрывает жидкая или твердая оболочка, состоящая из белков. При истончении этой оболочки газовые пузырьки лопаются, происходит коалисценция или слияние пузырьков, пена становится рыхлой, менее стойкой. Устойчивость структуры пены является важным фактором повышения качества пищевых продуктов, в том числе и пива. 
 
^ Меланоидинообразование (реакция Майяра). При взаимодействии аминогрупп белков и аминокислот с карбонильными группами углеводов происходит реакция меланоидинообразования. Это окислительно-восстановительный процесс с образованием различных промежуточных продуктов, конечные продукты реакции – меланоидины имеют коричневый цвет, влияют на цвет и вкус готовых продуктов. Реакция Майяра происходит при сушке солода, при кипячении сусла с хмелем, при выпечке хлеба, при варке сахарных сиропов, при переработке овощей и фруктов. Скорость и глубина реакции меланоидинообразования зависит от состава продукта, уровня рН среды (более благоприятна слабощелочная среда), температура, влажность. Меланоидинообразование снижает активность витаминов и ферментов, что приводит к снижению пищевой ценности продуктов. 
 
 
^ 2.3.Ферментативный гидролиз белков 
 
 
Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсин расщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин – между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N – концевой аминокислоты, карбоксипептидазы со стороны С – концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы – действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов. Гидролиз белка можно представить в виде схемы: 
 
 
химотрепсин аминопептидаза 
 
пепсин пепсин трипсин карбоксипептадаза аминопептидаза 
 
^ БЕЛКИ → АЛЬБУМОЗЫ → ПОЛИПЕПТИДЫ → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ →  
 
 
→ АМИНОКИСЛОТЫ 
 
 
2.4 Пищевая ценность белков 
 
 
Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава по содержанию незаменимых аминокислот. В эту группу входят аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека. К незаменимым аминокислотам относят аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, триптофан. Аминокислоты аргинин и гистидин относятся к частично заменимым, так как они медленно синтезируются организмом человека. Отсутствие в пище одной или нескольких незаменимых аминокислот приводит к нарушению деятельности центральной нервной системы, останавливают рост и развитие организма, к неполному усвоению других аминокислот. Биологическая ценность белков рассчитывается по аминокислотному скору (а.с.). Аминокислотный скорвыражается в процентах, представляющих отношение содержания незаменимой аминокислоты в исследуемом белке продукта к ее количеству в эталонном белке. Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям человека в каждой незаменимой аминокислоте. Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Например, в белке пшеницы лимитирующей является аминокислота лизин, в кукурузе – метионин, в картофеле и бобовых культурах лимитирующими являются метионин и цистин – это серосодержащие аминокислоты. 
 
Животные и растительные белки отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека, поэтому животные белки являются полноценными. Белки растительные содержат пониженное содержание лизина, триптофана, треонина, метионина, цистина. 
 
Биологическая ценность белков определяется степенью их усвоения в организме человека. Животные белки имеют белее высокую степень усвояемости, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается 90 % аминокислот, а из растительных 60 - 80 %. В порядке убывания скорости усвоения белков продукты располагаются в последовательности:  
 
 
рыба > молочные продукты > мясо > хлеб > крупы 
 
 
Одной из причин низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами, которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам. 
 
При недостатке в пище углеводов и липидов требования к белку несколько изменяется. Наряду с биологической ролью белок начинает выполнять энергетическую функцию. При усвоении 1 грамма белка выделяется 4 ккал энергии. При избыточном потреблении белка возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма. 
 
Суточная потребность взрослого человека в белках составляет 5 г на 1 кг массы тела или 70 - 100 г в сутки. На долю белков животного происхождения должно приходиться 55 % и растительного происхождения 45 % от суточного рациона человека. 

 

 

 

Аминокислоты

Во всех живых системах первоочередное значение имеют белки, они же протеины. Все химические и биохимические процессы, поддерживающие жизнь клетки и организма, выполняют исключительно ферменты, молекулы белковой природы. Белки также выполняют строительную функцию, как на уровне клеток, так и на уровне организма в целом. Функциональное разнообразие протеинов обусловлено их пространственной структурой, расположением, но прежде всего их химическим составом.

С химической точки зрения белки  являются полимерами, состоящими изаминокислот. Данное название отражает структуру этих веществ, содержащих, по меньшей мере, одну аминогруппу -NH2 и одну карбоксильную группу -COOH. Различаются они только по строению своего радикала, который, собственно, и определяет их индивидуальные физико-химические свойства.

Природные протеиногенные аминокислоты

Общее число аминокислот в природе  составляет около 300, в организме  человека – более 60. Однако число  аминокислот, из которых происходит синтез белка, всего около 20 (иногда насчитывают 21-22), и их называют протеиногенными аминокислотами, или природными. Из них в процессе синтеза белка и формирования его структуры образуются другие аминокислоты. Эти природные 20 аминокислот запрограммированы в генетическом коде любого организма, от вируса до человека, и именно их последовательность в белковой молекуле-цепочке определяет уникальность всех форм жизни на Земле.

В органах и тканях человека основная роль этих соединений - – участие в белковом синтезе, на это уходит подавляющая часть всех поступивших или образовавшихся аминокислот. Но есть и отдельные аминокислоты, которые обладают самостоятельными функциями. Так, тирозин является ответственным за окраску волос, кожи, глаз, придает темный цвет пищевым продуктам, например, ржаному хлебу, так как с его участием синтезируются темноокрашенные пигменты - – меланины. Ряд представителей данного класса играет роль медиаторов - – веществ, ответственных за передачу нервных импульсов от одной нервной клетки к другой (ацетилхолин, глутаминовая и аспарагиновая кислота, глицин, ГАМК, гистамин, серотонин, норадреналин). Аминокислота глутамин обеспечивает перенос продуктов азотистого обмена в крови человека.

Помимо протеинов, из аминокислот  состоят более короткие молекулы, играющие важную роль в организме: олигопептиды. Среди них есть и не очень короткие цепочки аминокислотных остатков, например, гормон инсулин, и совсем короткие, вплоть до дипептидов (или бипептидов), которые состоят всего из двух аминокислотных остатков (для сравнения: белки насчитывают сотни аминокислотных остатков). Важнейшими дипептидами являются карнитин и карнозин, сильнейший природный антиоксидант.

Заменимые и незаменимые  аминокислоты

Источником аминокислот в пищевых  продуктах являются белки. Все белки пищевых продуктов различаются по своему аминокислотному составу. Это имеет большое значение в подборе полноценных рационов в связи с тем, что ряд аминокислот являются незаменимыми (эссенциальными) - они могут быть получены только с пищевыми продуктами. К незаменимым протеиногенным аминокислотам относятся валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. В отличие от них, заменимые аминокислоты могут быть синтезированы в организме человека из предшественников. Это глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин. К частично заменимым относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно.

Дефицит или полное отсутствие в  рационе даже одной незаменимой  аминокислоты приводит к отрицательному азотистому балансу, что в свою очередь  со временем вызывает тяжелые клинические  последствия типа авитаминоза: нарушение  деятельности центральной нервной  системы, остановку роста и т.д.

Крайне важно отметить, что если в дефиците какая-то одна незаменимая  аминокислота, то это приводит к  неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых  организмов определяется тем незаменимым  веществом, которое присутствует в  наименьшем количестве.

В каких же продуктах питания  содержатся незаменимые аминокислоты? Это все пищевые ингредиенты, богатые белком.

Продукты питания как  источники незаменимых аминокислот

Крайне редко аминокислоты представлены в свободном виде. Последнее встречается  в специальных пищевых продуктах, например, спортивном питании, куда их непосредственно добавляют в свободном состоянии для более быстрого и полного усвоения. В основном же они поступают в организм в составе белков и затем высвобождаются в ходе гидролиза последних. Высвободившиеся в результате гидролиза аминокислоты или небольшие пептиды уже могут всасываться в кишечнике.

Наиболее важными источниками  незаменимых аминокислот в необходимом  соотношении являются следующие  продукты питания, где содержатся легкоусвояемые протеины: молоко, молочные продукты, яйца, мясо и мясопродукты, рыба, морепродукты, соя, бобовые (горох, чечевица, фасоль, соя), крупы, хлеб,картофель и др.

Наряду с аминокислотным составом, биологическая ценность протеинов  определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень переваривания, в свою очередь, зависит, с одной  стороны, от состояния организма (активности ферментов, глубины гидролиза в  желудочно-кишечном тракте), и с другой стороны, от вида предварительной обработки  белков в процессах приготовления  пищи (тепловой, гидротермической, СВЧ  и проч.). Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение ускоряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагревание до очень высоких температур свыше 100° С его затрудняет.

 

 

 

 

Гидролиз белков

Белки - природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в полипептидные цепи. В процессах жизнедеятельности всех организмов белки выполняют структурную, регуляторную, каталитическую, защитную, транспортную, энергетическую и другие функции. Белки - основа кожи, шерсти, шелка и других натуральных материалов, важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Названию белки, наиболее принятому в отечественной литературе, соответствует термин протеины (от греч. proteios — первый). 

 

Классификация белков  

 

Белки разделяются  на протеины (простые белки), состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов, и протеиды (сложные белки), состоящие из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. 

 

1. Протеины разделяются  на группы в зависимости от  их растворимости и положения  изоэлектрической точки: 

 

1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений. 

 

2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох). 

 

3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).  

 

4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.  

 

5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. 

 

6) Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характеризуются высоким содержанием серы. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин - белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка. 

 

2. Протеиды разделяются  на группы в зависимости от  состава небелковой части: 

 

1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов. 

 

2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца. 

 

3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны. 

 

4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Примером является гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета. 

 

5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.   

 

Белки классифицируются также по форме их молекул:

1) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти;

2) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 . УГЛЕВОДЫ

Углеводы - вещества состава С_n(Н₂О)_m, имеющие первостепенное биохимическое значение, широко распространены в живой природе и играют большую роль в жизни человека.

Название углеводы возникло на основании данных анализа первых известных представителей этой группы соединения. Вещества этой группы состоят  из углерода, водорода и кислорода, причем соотношение чисел атомов водорода и кислорода в них  такое же, как и в воде, т.е. на каждые 2 атома водорода приходится один атом кислорода. В прошлом столетии их рассматривали как гидраты  углерода. Отсюда и возникло русское  название углеводы, предложенное в 1844г. К.Шмидтом. Общая формула углеводов, согласно сказанному, С_мН_2пО_п. При вынесении «n» за скобки получается формула С_м(Н₂О)_n, которая очень наглядно отражает название «угле - воды».