Иммобилизованные ферменты

 

 

взаимодействующие практически  с любыми группами белка с образованием прочных ковалентных связей.[3]

 

 

3. Недостатки и преимущества получения и использования ковалентно иммобилизованных ферментов

 

Накопленный экспериментальный материал свидетельствует, например, о том, что использование одного и того же метода в качестве стандартной процедуры приводит в случае различных ферментов к резко отличающимся конечным результатам (уровню остаточной активности и (или) стабильности). Более того, характеристики получаемых методами ковалентной иммобилизации ферментных препаратов существенным образом зависят от исходного образца фермента (в частности, от процедуры его выделения и очистки), природы носителя, чистоты используемых реагентов и т. д.

Основная задача экспериментатора заключается в формировании новых ковалентных связей в молекуле фермента при использовании функциональных групп, не существенных для проявления его каталитической активности. Следовательно, при химической модификации фермента его активный центр желательно защищать — ковалентно или нековалентно. Для этого можно употреблять обратимые ингибиторы, субстраты, различные защитные реагенты.

При сопоставлении различных  приемов иммобилизации химические методы для крупномасштабных процессов кажутся малопривлекательными из-за сложности и дороговизны. Действительно, сегодня нельзя с достоверностью назвать ни одного промышленного процесса с ковалентно иммобилизованными ферментами — обычно в них используются те или иные методы физической иммобилизации.

Иная ситуация сложилась  в лабораторной практике, где химические методы иммобилизации занимают доминирующее положение. Без них немыслимы  аффинная хроматография, имму-ноферментный анализ, тонкий органический синтез особо  чистых препаратов и многие другие процедуры. Кроме того, в химической сложности и гибкости методов ковалентной иммобилизации заложены широкие возможности создания препаратов иммобилизованных ферментов со строго определенными и контролируемыми свойствами, что особенно важно для целей медицины и высокочувствительных методов анализа  (детекции).[2,3]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ  И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

Государственное образовательное  учреждение высшего профессионального  образования

Московский государственный  университет дизайна и технологии

Новосибирский технологический  институт

Московского государственного университета дизайна и технологии(филиал)

(НТИ МГУДТ (филиал))

 

Факультет: прикладных направлений  подготовки

Кафедра химической технологии

Специальость:260904.65 Технология кожи и меха

 

 

Работа зачтена

Руководитель работы

___________ Потушинская Е.В. .

«___»_________________2010г.

 

 

Отчет по учебной практике

Тема: Методы получения иммобилизованных ферментных препаратов

 

 

 

 

Исполнитель:                                                 студент группы Х-71 Бедарева В.В.

 

 

 

 

Новосибирск 2010

СПИСОК  ИСПОЛЬЗОВАННЫХ  ИСТОЧНИКОВ

 

 

1. Тривен М. Иммобилизованные ферменты. – М.: Мир, 1983. – 213 с.
2. Биотехнология: Учеб. Пособие для вузов. В 8 кн./ под ред. Н.С.Егорова, В.Д.Самуилова. Кн.