Содержание
Введение …………………………………………………………………………
3
1. Общие понятия о белках………………………………………………………6
1.1 Химическая природа
белков……………………………………………..6
1.2 Классификация белков……………………………………………….....10
1.3 Свойства белков………………………………………………………...13
1.4 Влияние белков на
организм человека…………………………………15
1.5 Изменение содержания белков
в процессе технологической обработки………………………………………………………………………...18
1.6 Изменение содержания
белков при хранении…………………………20
2. Организационно-экономическая
характеристика предприятия «СПК
Нерусса»………………………………………………………………………....22
2.1.Природные условия деятельности
предприятия, его специализация
и размер………………………………………………………………………….…22
2.2 Ресурсный потенциал предприятия…………………………………….23
2.3Финансовые результаты деятельности
предприятия…………………..34
3. Экономическое обоснование
необходимости применения пищевого
белка в сельском хозяйстве………………………………………………………………41
3.1 Описание различных видов
пищевого белка, получаемого с помощью
микроорганизмов и способов их получения……………………………...……41
3.2 Области применения получаемых
продуктов…………………………44
3.3 Состояние производства белковых
кормов в РФ и за границей…….45
Заключение………………………………………………………………………49
Список литературы………………………………………………………………51
Введение
Пищевая и перерабатывающая
промышленность России - одна из стратегических
отраслей экономики, призванная обеспечивать
устойчивое снабжение населения и сельское
хозяйство необходимыми качественными
продуктами питания.
Способ получения пищевого
белка из растительного сырья
относится к пищевой промышленности и
может быть использован при производстве
пищевых продуктов в кондитерской, пищеконцентратной,
консервной, химической промышленности,
а также при производстве лекарств и в
кормопроизводстве. Проводят очистку и помол растительного
сырья с отделением отрубей. Вслед за помолом
растительного сырья проводят его растворение
и суспензирование в воде с последующим
выделением сырца белкового изолята и
шрота. Производят экстракцию липидов
непосредственно из полученного сырца
изолята и шрота с помощью жидкой двуокиси
углерода под давлением выше атмосферного.
При оптимальном варианте в качестве растительного
сырья используют соевые бобы. Экстракцию
липидов производят проточно-прерывисто,
пропуская жидкую двуокись углерода сквозь
массу изолята. Вместе с тем экстракцию
липидов производят при давлении 5,6 - 6,5
МПа. Помол соевых бобов производят при
температуре не выше 40oC с получением
зерен размерами менее 45 - 65 мкм. В предпочтительном
варианте растворение и суспензирование
растительного сырья проводят в питьевой
воде, имеющей рН 6 - 7. Техническим результатом,
достигнутым в процессе решения задачи,
является сокращение времени экстракции
липидов в общем технологическом процессе
получения пищевого белка из растительного
сырья.
Необходимо направить все внимание
на стабилизацию всего процесса получения
пищевого белка, на повышение интенсивности
использования имеющегося сырья, на увеличение
белковой продукции за счет выращивания
растительного материала, организационных
и экономических мероприятий.
Объектом исследования является
производственная деятельность «СПК
Нерусса» Дмитровского района Орловской
области.
Цель данного курсового проекта
исследовать производственную деятельность
на примере предприятия «СПК Нерусса» Дмитровского района Орловской
области, закрепление теоретических
знаний и выработка практических навыков.
Для достижения поставленной
цели необходимо выделить следующие задачи:
1) На основе данных исследовать
современное состояние производства растениеводства в хозяйстве «СПК Нерусса».
2) Определить обеспеченность
хозяйства трудовыми, земельными ресурсами,
основными фондами, уровень специализации.
Рассмотреть влияние затрат на производство
растениеводства.
3) Итоговой задачей исследования,
которая должна привести к реализации
поставленной цели: увеличение производства пищевого
белка и повышение его эффективности –
важная задача. Решение ее связано с совершенствованием
производственной деятельности. В этих
условиях возрастает значение анализа
и оценки результатов работы сельскохозяйственных
предприятий и их подразделений. При анализе
следует учитывать как количественные
показатели производства белка (объем производства) так и качественные (сбалансированность).
4) Сделать выводы о развитии отрасли
и хозяйства в целом.
При написании курсовой работы
использовались следующие методы исследования:
статистико-экономический, монографический,
расчетно-конструктивный, балансовый,
экономико-математический и другие.
Осуществление намеченных мер,
возможно, при наличии всесторонней, объективной,
оперативно поступающей информации. А
основным источником информации являются
данные, содержащиеся в бухгалтерском
учете.
Учетная информация занимает
более 80% в общем, объеме экономической
информации в сельском хозяйстве. Все
изменения в отрасли регистрируются в
бухгалтерском учете с целью активного воздействия на результаты.
Учетная информация привлекается
для принятия управленческих решений.
Таким образом, роль бухгалтерского учета
в информационном обеспечении системы
управления достаточно высока, но другая
его важная роль – обеспечение контроля,
за сохранностью собственности предприятия,
что особенно важно в нынешних условиях.
В качестве источника информации
используются данные годовых бухгалтерских
отчетов за 2011, 2012 и 2013 года.
Выводы и рекомендации, которые содержатся
в курсовой работе, могут быть использованы
руководством предприятия для принятия
управленческих решений, направленных
на повышение эффективности производства
продукции растениеводства для получения
пищевого белка и использование его
в хозяйстве.
Работа состоит из введения, трех разделов,
выводов, списка использованных источников,
объем работы 53 страниц, работа содержит
11 таблиц, 30 использованных источников.
1. Общие
понятия о белках
1.1 Химическая
природа белков
Пептидная связь.
Белки представляют
собой нерегулярные полимеры, построенные
из остатков аминокислот, общую формулу
которых в водном растворе при значениях
pH близких к нейтральным можно записать
как NH3+CHRCOO –. Остатки аминокислот
в белках соединены между собой амидной
связью между амино- и карбоксильными
группами. Связь между двумя аминокислотными
остатками обычно называется пептидной
связью, а полимеры, построенные из остатков
аминокислот, соединенных пептидными
связями, называют полипептидами. Белок
как биологически значимая структура
может представлять собой как один полипептид,
так и несколько полипептидов, образующих
в результате нековалентных взаимодействий
единый комплекс.[1]
Элементный состав
белков.
Изучая химический
состав белков, необходимо выяснить, во-первых,
из каких химических элементов они состоят,
во-вторых, - строение их мономеров.
Для ответа на первый вопрос определяют
количественный и качественный состав
химических элементов белка. Химический
анализ показал наличие во всех белках
углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%),
водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных
белков обнаружены также фосфор, йод, железо,
медь и некоторые другие макро- и микроэлементы,
в различных, часто очень малых количествах.
[2]
Содержание основных
химических элементов в белках может различаться,
за исключением азота, концентрация которого
характеризуется наибольшим постоянством
и в среднем составляет 16%. Кроме того,
содержание азота в других органических
веществах мало. В соответствии с этим
было предложено определять количество
белка по входящему в его состав азоту.
Зная, что 1г азота содержится
в 6,25 г белка, найденное количество
азота умножают коэффициент 6,25 и получают
количество белка.
Для определения химической
природы мономеров белка необходимо решить
две задачи: разделить белок на мономеры
и выяснить их химический состав. Расщепление
белка на его составные части достигается
с помощью гидролиза – длительного кипячения
белка с сильными минеральными кислотами
(кислотный гидролиз) или основаниями
(щелочной гидролиз). Наиболее часто применяется
кипячение при 110 °С с HCl в течение 24 ч. На следующем
этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата.
Для этой цели применяют различные методы,
чаще всего – хроматографию (подробнее
– глава “Методы исследования…”). Главным
частью разделенных гидролизатов оказываются
аминокислоты. [3]
Аминокислоты.
В настоящее время
в различных объектах живой природы обнаружено
до 200 различных аминокислот. В организме
человека их, например, около 60. Однако
в состав белков входят только 20 аминокислот,
называемых иногда природными.
Аминокислоты – это
органические кислоты, у которых атом
водорода углеродного атома замещен на
аминогруппу – NH2.
Боковые же цепи (радикалы
– R) аминокислот различаются. Химическая
природа радикалов разнообразна: от атома
водорода до циклических соединений. Именно
радикалы определяют структурные и функциональные
особенности аминокислот. [2]
Все аминокислоты,
кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3+CH2COO-)
имеют хиральный атом Ca и могут существовать
в виде двух энантиомеров (оптических
изомеров): L-изомер и D-изомер.
Из двадцати основных
аминокислот строятся белки, однако остальные,
достаточно разнообразные аминокислоты
образуются из этих 20 аминокислотных остатков
уже в составе белковой молекулы. Среди
таких превращений следует в первую очередь
отметить образование дисульфидных мостиков
при окислении двух остатков цистеина
в составе уже сформированных пептидных
цепей. В результате образуется из двух
остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой
кислоты цистина. При этом возникает сшивка
либо внутри одной полипептидной цепи,
либо между двумя различными цепями. В
качестве небольшого белка, имеющего две
полипептидные цепи, соединенный дисульфидными
мостиками, а также сшивки внутри одной
из полипептидных цепей.
Аминокислоты в водном
растворе находятся в ионизированном
состоянии за счет диссоциации амино-
и карбоксильных групп, входящих в состав
радикалов. Другими словами, они являются
амфотерными соединениями и могут существовать
либо как кислоты (доноры протонов), либо
как основания (акцепторы доноров). [4]
Все аминокислоты в
зависимости от структуры разделены на
несколько групп:
Ациклические. Моноаминомонокарбоновые
аминокислоты имеют в своем составе одну
аминную и одну карбоксильную группы,
в водном растворе они нейтральны. Некоторые
из них имеют общие структурные особенности,
что позволяет рассматривать их вместе:
1. Глицин и аланин.
Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та)
является оптически неактивным – это
единственная аминокислота, не имеющая
энатиомеров. Глицин участвует в образовании
нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим
для обезвреживания в печени токсичных
продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах
обмена углеводов и энергии. Его изомер
b-аланин является составной частью витамина
пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных
веществ мышц.
2. Серин и треонин.
Они относятся к группе гидрооксикислот,
т.к. имеют гидроксильную группу. Серин
входит в состав различных ферментов,
основного белка молока – казеина, а также
в состав многих липопротеинов. Треонин
участвует в биосинтезе белка, являясь
незаменимой аминокислотой.
3. Цистеин и метионин.
Аминокислоты, имеющие в составе атом серы.
Значение цистеина определяется наличием
в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы,
которая придает ему способность легко
окисляться и защищать организм о веществ
с высокой окислительной способностью
(при лучевом поражении, отравлении фосфором).
Метионин характеризуется наличием легко
подвижной метильной группы, использующейся
для синтеза важных соединений в организме
(холина, креатина, тимина, адреналина
и др.). [6]
4. Валин, лейцин и изолейцин.
Представляют собой разветвленные аминокислоты,
которые активно участвуют в обмене веществ
и не синтезируются в организме.
Моноаминодикарбоновые
аминокислоты имеют одну аминную и две
карбоксильные группы и в водном растворе
дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая
и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин.
Они входят в состав тормозных медиаторов
нервной системы.
Диаминомонокарбоновые
аминокислоты в водном растворе имеют
щелочную реакцию за сет наличия двух
аминных групп. Относящийся к ним лизин
необходим для синтеза гистонов а также
в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе
мочевины, креатина. [6]
Циклические. Эти аминокислоты имеют
в своем составе ароматическое или гетероциклическое
ядро и, как правило, не синтезируется
в организме человека и должны поступать
с пищей. Они активно участвуют в разнообразных
обменных процессах. Так фенил-аланин
служит основным источником синтеза тирозина
– предшественника ряда биологически
важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина),
некоторых пигментов. Триптофан помимо
участия в синтезе белка, служит компонентом
витамина PP, серотонина, триптамина, ряда
пигментов. Гистидин необходим для синтеза
белков, является предшественником гистамина,
влияющего на кровяное давление и секрецию
желудочного сока. [7]
1.2 Классификация
белков
Все белки в зависимости
от строения делятся на простые – протеины,
состоящие только из аминокислот, и сложные
- протеиды, имеющих
небелковую протеистическую группу.
Протеины.
Протеины представляют
собой простые белки, состоящие только
из белковой части. Они широко распространены
в животном и растительном мире. К ним
относятся альбумины и глобулины, встречающиеся
практически во всех животных и растительных
клетках, биологических жидкостях и выполняющих
важные биологические функции. Альбумины
участвуют в поддержании осмотического
давления крови (создают онкотическое
давление), транспортируют с кровью различные
вещества. Глобулины входят в состав ферментов,
составляющих основу иммуноглобулинов,
выполняющих функции антител. В сыворотке
крови между этими двумя компонентами
существует постоянное соотношение –
альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г),
равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагностическое
значение. [8]