Лекции по "Гигиене питания и химии пищи"

Липоксигеназа катализирует окисление полиненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот (линолевой и линоленовой) кислородом воздуха с образованием гидроперекисей:

Липоксигеназе принадлежит важная роль в процессах созревания пшеничной муки, связанных с улучшением ее хлебопекарных достоинств. При этом происходит осветление муки, укрепление клейковины, снижение активности протеолитических ферментов и другие положительные изменения.

Глюкозооксидаза окисляет глюкозу с образованием глюконовой кислоты. Высокоочищенные препараты глюкозооксидазы получают из плесневых грибов рода Aspergillus и Penicillium.

Препараты глюкозооксидазы нашли применение в пищевой промышленности как для удаления следов глюкозы, что необходимо при обработке пищевых продуктов, качество и аромат которых ухудшаются из-за того, что в них содержатся восстанавливающие сахара; например, при получении из яиц сухого яичного порошка.

 

2.2 Гидролитические ферменты

Для отрасли пищевой промышленности наибольший интерес представляют три подкласса ферментов класса гидролаз. Это ферменты, действующие на сложноэфирные связи – эстеразы; действующие на гликозидные соединения – гликозидазы и действующие на пептидные связи – протеазы.

Основные ферменты подкласса эстераз.

Липаза или триацилглицероллипаза широко распространена в природе. Обычно липазы катализируют реакцию расщепления триглицеридов. Причем предпочтительнее гидролизуются связи в положении 3 и 1 и лишь затем в положении 2. Установлено, что липазы быстрее отщепляют остатки высокомолекулярных жирных кислот, чем низшие карбоновые кислоты.

Пектинэстераза синтезируется высшими растениями, микроскопическими грибами, дрожжами и бактериями. Пектинэстераза катализирует гидролиз сложноэфирных связей в молекуле растворимого пектина, в результате чего образуется метиловый спирт и полигалактуроновая кислота. При этом жилирующая способность кислоты ниже, чем у самого пектина. Благодаря этим свойствам фермент пектинэстераза применяется для осветления плодовых соков и вина.

Гликозидазы.

Основной формой запасных углеводов в семенах и клубнях растений является крахмал. Ферментативные превращения крахмала лежат в основе многих пищевых технологий.

а-Амилаза. Эти ферменты обнаружены у животных (в слюне и поджелудочной железе), в растениях (проросшее зерно пшеницы, ржи, ячменя), они вырабатываются плесневыми грибами и бактериями. Все эти ферменты гидролизуют крахмал, гликоген и родственные α -1,4-гликозиды с образованием, главным образом, декстринов и небольшого количества дисахарида – мальтозы.

β-Амилаза Это группа ферментов в основном растительного происхождения. Её источниками являются зерно пшеницы, а также пшеничный и ячменный солод, соевые бобы, клубни картофеля.

β-Амилаза отщепляет мальтозу от конца гликозидной цепи, разрывая гликозидные связи α-1,4 через одну до тех пор, пока не встретится точка ветвления со связью α-1,6.

γ-амилаза продуцируется различными видами плесневых грибов рода Aspergillus. Эти ферменты расщепляют как амилозу, так и амилопектин до глюкозы. Они способны гидролизовать α -1,4 и α -1,6 гликозидные связи. Поэтому данный фермент используется в промышленности для ферментативного получения глюкозы.

Инулаза осуществляет гидродиз инулина и других полифруктозанов. В результате образуется фруктоза (95%) и глюкоза (5%).

Инулаза содержится в тех же растениях (топинамбур, цикорий), в которых присутствует инулин. Существуют инулазы микробного происхождения.

Целлюлолитические ферменты. Ферментативное разрушение целлюлозы и родственных ей полисахаридов (гемицеллюлозы, лигнина) – сложный процесс, требующий участия комплекса ферментов.

Применение целлюлолитических ферментов представляет большой интерес, т. к. может обеспечить получение различных биотехнологических продуктов (глюкозы, этанола, ацетона, микробной биомассы).

Протеолитические ферменты. Основной реакцией, катализируемой протеолитическими ферментами, является гидролиз пептидной связи в молекулах белков и пептидов.

По современной классификации различают эндо- и экзопептидазы. Ферменты первой группы (эндопептидазы) могут гидролизовать глубинные пептидные связи и расщеплять молекулу белка на более мелкие фрагменты; ферменты второй группы (экзопептидазы) не могут гидролизовать пептидные связи, находящиеся в середине цепи, и действуют либо с карбоксильного, либо с аминного конца цепи, отщепляя последовательно одну за другой концевые аминокислоты.

По типу происхождения протеазы подразделют на растительные, животные и микробные.

Протеазы животного происхождения уже давно и широко используются в пищевой промышленности.

Трипсин секретируется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника трипсиногена. Высокоочищенный трипсин применяется для медицинских целей, а также в пищевой промышленности для производства гидролизатов.

Пепсин вырабатывается слизистой желудка в виде пепсиногена. Пепсиноген превращается в активный пепсин под действием НС1. Реннин – этот фермент имеет много сходства с пепсином и содержится в соке четвертого отдела желудка телят. Реннин образуется из предшественника – прореннина. Пепсин и ренин являются основными компонентами промышленных препаратов, используемых для свертывания молока

Микробные протеазы – чрезвычайно разнообразны и широко применяются (на их долю приходится около 40% от всех используемых верментов). Наибольшее применение нашли щелочная сериновая протеаза, которая используется в моющих средствах; грибная протеаза из Мусоr, которая заменила телячьи сычуги в производстве сыра, а грибная протеаза из A. oryzae (в комплексе с амилазой), используемая в хлебопечении.

 

3 Иммобилизованные ферменты

В различных пищевых технологиях долгое время применялись лишь препараты свободных ферментов, срок использования которых – один производственный цикл. Благодаря достижениям молекулярной биологии, биохимии и энзимологии в настоящее время организовано производство ферментов длительного (пролонгированного) действия или иммобилизованных ферментов, т. е. связанных ферментных препаратов.

Сущность иммобилизации ферментов заключается в присоединении их в активной форме тем или иным способом к изолированной фазе (инертной матрице), которая обычно нерастворима в воде и часто представляет собой высокомолекулярный гидрофильный полимер, например, целлюлозу, полиакриламид и т. п.

Иммобилизация часто приводит к изменениям основных параметров ферментативной реакции. Как правило, её скорость снижается.

Иммобилизованные ферменты как катализаторы многоразового действия можно использовать, в основном, для трех практических целей: аналитических, лечебных и препаративных (промышленных).

В случае препаративного применения основную роль играет стоимость, а также возможность автоматизации процесса. Несмотря на большие потенциальные возможности использования иммобилизованных ферментов в производстве, в настоящее время реализованы лишь немногие, например: разделение D- и L-аминокислот; получение сиропов с высоким содержанием фруктозы; возможно использование иммобилизованных ферментов при производстве сыров, стабилизации молока и удалении лактозы из молочных продуктов.

 

Лекция №10

Тема: Роль воды в пищевых системах и организме человека

1 Физические и химические свойства воды

2 Свободная и связанная влага в пищевых продуктах

3 Активность воды

4 Структура и свойства льда. Роль льда в обеспечении стабильности пищевых продуктов

 

1 Физические и химические свойства воды

Вода, не является питательным веществом, но она жизненно необходима, как стабилизатор температуры тела, переносчик нутриентов (питательных веществ) и пищеварительных отходов, реагент и реакционная среда в ряде химических превращений. Кроме того, вода формирует органолептические показатели продукта.

Содержание влаги (%) в пищевых продуктах изменяется в широких пределах: от 5-15% в муке, сухом молоке, масле, маргарине до 85-95% в молоке, фруктах, овощах, пиве, соке.

В отличие от других веществ вода характеризуется рядом аномалий. Для неё характерны высокая температура кипения 100ºC и плавления 0ºC, высокие значения теплоты фазовых переходов (плавления 6,01 кДж/моль, парообразования 40,63 кДж/моль, сублимации 50,91 кДж/моль). Кроме того, вода обладает аномально высокой теплоемкостью и, таким образом, является регулятором температуры в живых организмах и в целом на земном шаре. Вода расширяется при замерзании, вследствие чего плотность льда ниже, чем воды.

Вода при атмосферном давлении может существовать в состояниях жидкости, пара и льда.

Аномальные свойства воды определяются её структурой. Так в молекуле воды шесть валентных электронов кислорода гибридизированы в четырех 5р3-орбиталях, которые вытянуты к углам, образуя тетраэдр. Две гибридные орбитали образуют О–Н ковалентные связи, тогда как другие две орбитали имеют неподеленные электронные пары. Ковалентные О–Н связи, благодаря высокой электроотрицательности кислорода, частично имеют ионный характер. Таким образом, молекула воды имеет два отрицательных и два положительных заряда по углам тетраэдра, то есть имеет диплольную структуру. Вследствие этого, каждая молекула воды координирована с четырьмя другими молекулами воды благодаря водородным связям, что обеспечивает большую силу взаимодействия между молекулами и объясняет особые физические свойства воды.

С химической точки зрения вода является весьма реакционноспособным веществом. Она соединяется со многими оксидами металлов и неметаллов, взаимодействует с активными металлами, участвует в реакциях превращения белков, липидов, углеводов.

При добавлении различных веществ к воде изменяются свойства как самого вещества, так и воды. С заряженными ионами металлов и кислот вода прочно связывается ионными связями. С нейтральными, но полярными молекулами (спирты, амины, альдегиды, кетоны) вода связывается водородными связями (более слабые, чем ионные связи). С неполярными веществами (углеводороды) вода химически не взаимодействует, но образует вокруг них сетку из молекул воды.

 

 

2 Свободная и связанная влага в пищевых продуктах

В обеспечении устойчивости продукта при хранении важную роль играет соотношение свободной и связанной влаги.

Свободная влага – это влага, не связанная полимером и доступная для протекания биохимических, химических и микробиологических реакций.

Связанная влага – это ассоциированная вода, прочно связанная с различными компонентами – белками, липидами и углеводами за счет химических и физических связей.

Для связанной воды характерны следующие свойства:

• существует вблизи растворенного вещества и других неводных веществ и имеет свойства, отличные от свойств свободной воды;

• не может служить растворителем для добавленных веществ;

• не замерзает при низких температурах (–40°С и ниже).

«Связывание воды» и «гидратация» – это способность воды к ассоциации с различной степенью прочности с гидрофильными веществами. Размер и сила связывания воды или гидратации зависит от таких факторов, как природа неводного компонента, его солевой состав, рН, температура.

Наиболее прочно связанной является так называемая органически связанная вода. Она представляет собой очень малую часть воды в высоковлажных пищевых продуктах и находится, например, в щелевых областях белка или в составе химических гидратов. Другой весьма прочно связанной водой является близлежащая влага, представляющая собой монослой при большинстве гидрофильных групп неводного компонента. К монослою примыкает мультислойная вода (вода полимолекулярной адсорбции), образующая несколько слоев за близлежащей водой. Мультислой – это менее прочно связанная влага.

В пищевых продуктах имеется также вода, удерживаемая макромоле-кулярной матрицей. Например, гели пектина и крахмала, растительные и животные ткани при небольшом количестве органического материала могут физически удерживать большие количества воды. Эта вода не выделяется из пищевого продукта даже при большом механическом усилии. С другой стороны, в технологических процессах обработки она ведет себя почти как чистая вода. Ее, например, можно удалить при высушивании или превратить в лед при замораживании.

 

 

3 Активность  воды

Из мировой практики известно, что существует взаимосвязь (между влагосодержанием пищевых продуктов и их сохранностью (или порчей). Однако часто различные пищевые продукты с одним и тем же содержанием влаги портятся по-разному, что можно объяснить различным соотношением «свободной» и «связанной» влаги.

Чтобы учесть эти факторы, был введен термин «активность воды». Этот показатель хорошо коррелирует со скоростью многих разрушительных реакций.

Активность воды (aw) – это отношение давления паров воды над данным продуктом к давлению паров над чистой водой при той же температуре.

По величине активности воды выделяют: продукты с высокой влажностью (aw= 0,9–1,0) (фрукты, овощи, молоко и жидкие молочные продукты, варёные колбасы); продукты с промежуточной влажностью (aw= 0,6-0,9) (сыры, хлебобулочные изделия, вяленые мясные изделия); продукты с низкой влажностью (aw= 0,0-0,6) (молоко сухое, мука, злаковые и крупяные).

Зависимость между содержанием влаги (масса воды, г Н2О/г СВ) в пищевом продукте и активностью воды в нем при постоянной температуре, называется изотермой сорбции. Очевидно, что в продуктах с высоким содержанием влаги «активность воды» выше, чем в продуктах с низким содержанием влаги.

Установлено, что в продуктах с низкой влажностью при хранении могут происходить окисление жиров, неферментативное потемнение, потеря водорастворимых веществ (витаминов), порча, вызванная ферментами. Роль микроорганизмов здесь минимальна. В продуктах с промежуточной влажностью могут протекать разные процессы, в том числе значительно возрастает роль микроорганизмов порчи. В процессах, протекающих при высокой влажности, микроорганизмам принадлежит решающая роль.