Фермент дегеніміз

НООС—СН₂—СН₂—СООН: Аспарагин қышқылы

 

-ООС—СН₂—СН₂—СОО- + 2Н-

Аспартат

Сондықтан бұл амин қышқылдары, катиондардың болғанына қарамай, аспартат, глутамат деп аталады.

Сол сияқты биохимияда — ат жалғауы басқа кышқылдарға қатысты да пайдаланылады. Мысалы, ацетат (сірке қышқылы), лактат (сүт қышқылы) пируват (пирожүзім кышқылы), окса-лат, сукцинат, малат, фосфат, аденилат және т. с. с. Мұндай тер-минология ферменттер атауына катысты да қолданылады. Мы-салы, лактатдегидрогеназа.

Лактатдегидрогеназаның әсер етуімен жүретін лактаттың то-тығуын карастырып көрейік, мұндағы кофсрмент НАД+.

фермент

СН₃—СНОН—СОО- + НАД+ —+

—► СН₃—СО- СОО- + НАД—Н + Н+

Пируват

НАД~ және НАДФ⁺ коферменттері гликолиз, клетка тыныс-тануы, фотосинтез сияқты процестерде, сол сияқты сүт қышқыл-ды ашу мен спиртті ашу кездерінде маңызды қызмет аткарады.

2. ФАД және ФМН флавиндік коферменттер.

(ФАД — флавинадениндинуклеотид, ФМН — флавинмонону-клеотид). ФАД және ФМН коферменттері әртүрлі апофермент-термен байланысады да, флавопротеидті ферменттер — флавин-дік дегидрогеназа түзеді. Қазіргі кезде флавопротеидтердің саны 80 шамасына жетеді және олардың көпшілігінде ФАД бар. ФАД және ФМН екеуі апоферменттермен мықты байланыскан және НАД⁺ және НАДФ+ екеуінен айырмасы, катализдік реакция ке-зінде ферменттің белоктық бөлігіне байланысқан күйінде кала-ды. Сондықтан оларды простетикалық топтар деп атаііды. ФАД

 

 

 

және ФМН  екеуі топтарды бір ферменттен (субстраттан) екін-шісіне ауыстырып, алмастыру қызметін атқармайды.

ФАД және ФМН  коферменттердің актнвті бөлігі рибофлавин (В, витамині), онда изоаллоксазин сакинасы оар.

ФМН коферментінің ФАД  коферментінен айырмасы - оньщ аденилді нуклеотиді болмайды, В₂ витамині құрамындағы рнои-толдыналғашкы спиртті тобымен фосфат этерификацияланады.

Флавиндік дегидрогеназа (белок-ФАД) сутегі атомын оө-ліп алу жолымен (екі протон мені екі электрон) субстратты то-тыктырады бүл кезде кофермент ФАД-Н₂ (белок- ФАД-Н₂) айналады Мысалы, ферменттердін осындай тобына жататын сүкцинатдегидрогеназа сукцинатты қанықпаған фумаратқа де-йін тотықтырады, субстраттан шыккан сутегінін екі атомы да ФАД-пен байланысады:

-ООС-СН₂-СН₂-СОО- + белок = ФАД—^ 
 _у -ООС—СН = СН—СОО- + белок- ФАД = Н₂

Қайтымды  тотығу реакциясы жәие флавиндік коферменттер-дің тотықсыздануы аллоксазин сақинасына әсер етеді. Бұл жағ-даіісутсгі атомдарын бөліп шығару және косып алу жолымен іске асады. Формулада бұлар үзік сызыкты квадраттар арқылы берілген.

 

 

 

 

 

                                                    ФАД-Н₂(ФМН-Н₂)

 

 

 

Кейбір флавопротеидтердің активті орталығы қүрамына ме-талл иондары (Ғе, Мо, Си) енеді. Олар реакцияда электрондар-ды ауыстырып, алмастыру қызметін атқарады. Мьтсалы, ксакти-ноксидазада молибден, сукцинатдегидрогеназада темір бар.

Рибофлавин  және екі коферменттің екеуі де сары түске боял-ған, олар тотықеыздану кезіпдс лейкотурге ауысады да, бояуы

жоғалып кетеді.

Флавопротеидтер НАД—Н-дан немесе тотығатын субстрат-тан сутегі атомдарын митохондриядағы тыныстану тізбегіне ауыстырып жеткізуші сияқты қызмет атқарады. Осылайша мо-лекулалық оттегімен оларды суға дейін тотықтыруға қатысады.

Сондықтан   пиридиндік   (анаэробты)  дегидрогеназадан  бөліп флавиндік дегидрогеназаны аэробты деп атайды.

3. ТПФ немесе ГДФ  коферменті (ТПФ — тиаминппрофосфат, ТПФ — тпаминдифосфат) ТПФ коферменті  Ві витаминінің туын-дысы, оның тиазол сақинасында күкірт бар. Ол апоферментпен мықты байланыскан болады және простетикалық топ деп сана-лады. ТПФ молекуласындағы активті бөлік — тиазол сақинасы-ның —СН тобы, сол топтың көмегімен ол субстратпен байланы-сады.

ТПФ апоферментпен  байланысып, декарбоксилаза түзеді, ол ке-тоқышқылдан көмір қышқыл газдың бөлінін шығуын катализ-дейді. Бұл реакциялар кезінде карбоксилдік топпен тікелеіі бай-ланысқан көміртек — кеміртектік байланыс бұзылады. Мысалы, ашытқы клеткаларында пирожүзім қышқылын декарбоксилдеуді пируватдекарбоксилаза ферменті мынадай схема бойынша ката-лиздейді.

4. Кобамидтік кофермент.  Бұл коферменттін активті бөлігі  хикиялық құрамы ен, күрделі витамин  — Ві₂ витамині. Ві₂ ви-тамині молекуласында коррин циклы бар, ол төрт пиррол сақи-насынан турады, сақиналар бір-бірімен өзара байланысады. Циклдың дәл ортасында кобальт атомымен байланысқан циан тобы орналасады. Сондықтан бұл витамин цианкобаламин деп аталады. Кобамидтік коферменттерде. циан тобы болмайды, оның орнын метил мен 5'-дезоксиаденозин басады. Осыған сәй-кес мынадай екі кофермент тузіледі: метилкобаламин жәие 5'-дезоксиаденозилкобаламин (5'-ДоАК)

Кобамидтік ферменттер өзіне сәнкес апоферменттермен қосы-лып, кобамидтік ферменттер тобын құрайды. Оидай фермснттер тобы мынадай реакцияларды катализдейді: 1) метилкобамидті ферменттер трансметилдену процесіп катализдейді, мысалы, ме-тионин, холин, А коферменті және басқа қосылыстардың биосин-тезі кезінде метил тобының алмасып ауысуы; 2) кобамидтік фер-менттер 5'-ДоАК коферменттерімен бірге заттар молекуласы арасында сутегі атомдарының алмасып ауысуын және жаңа кә-міртек-көміртектік байланыс түзілуін катализдейді. Атап айткан-да бұл ферменттер пуриндік және пиримидиндік негіздердің тү-зілуіне қатысады.

5. Пиридоксиндік коферменттер. Бұл коферменттердің негізі В₆ витамині, коферменттің қүрамына бір-біріне ұқсас үш қосы-лыс: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль және пиридоксамин кіреді. Ол үшеуі біріне-бірі оңай айналады.

В₆ витаминнін, негізгі активті туындысы пиридоксаль-5-фос-фат болып саналады, онын өзі біркатар пиридоксальдік фермент-тердің коферменті. Пиридоксаминфосфатта коферменттік қыз-мет атқарады.

Пиридоксиндік коферменттер азот алмасуға қатысатын көптеген ферменттің жасалуы үшін қажет. Пиридоксальдік фер-менттер 30 шамасынан астам әр түрлі рсакцпяларды катализ-дейді. 1) Осы ферменттердің негізгі қызметінің біреуі амин қышқылдарын трансаминдеумен (қайта аминдеу) байланысты. Амин тобының сс-кетокышқылға ауысуын жәнс бұл кезде жаңа аміш қышқылдарының түзілуін аминотрансфераза катализдейді. Бүл реакцияны 19,37 ж. совет ғалымдары А. Браунштейн мен М. Крицман ашқан болатын. 2) Бұл коферменттер амин қыш-қылдарының декарбоксилденуін каталдиздейтіп лиазалар қүра-мына және гликогенді ыдырататын фосфорилаза күрамына кіреді.

р н н II I  I

с-м-с-сн₂-сн₂-соон

соон

6. Фолаттық коферменттер фолий қышқылының (В_с витами-ні) туындысы. Фолий қышқылының өзінін коферменттік актив-тігі жоқ, оныц тетрагидро түрі — тетрагидрофолий қышқылы, сол сияқты

 

метилентетрагидрофолий қышқылы  кофермеит болып саналады. Кофермент молекуласының сутсгінің косымша терт атомы бар активті тобы формулада үзік сызықты тік бұрышпен бөліп көрсетілген.

Фолаттьік, кофермент-тетрагидрофолий Қышк,ылы

Фолаттық коферменттер мстил тобы (СН₃—), метилен тобы (—СН₂—), метин тобы (—СН = ), формил тобы (—СНО) сияқ-ты бір көміртекті толтарды бір молекуладан сі.іншісіне алмасты-рып ауыстырып отырады.

Фолиттық ферменттердің  қатысуымен амин қышқылдарыныц (мысалы, глициинен серинніц синтезделуі), нуклсотидтердің ал-масу реакциясы, клеткалар ядросында нуклеопротеидтердің тү-зілуі катализдснсді. Олар жыныс бездері жүмысын коздырады. Фолаттық кофсрменттер және олардың туындылары катысатын 20 шақты реакция белгілі.

7. А коферменті — ацетилдеу коферменті  (қыскаша Н8 -КоА). Бүл кофермент сірке қышқылынын. (ацетаттык) және бас-қа да қышқылдардың қалдықтарын ауыстырып жеткізеді, сон-дықтан ол ацилдеу кофсрменті деп те аталады.

А коферментінің қүрылысы күрделі. Аденозиндифосфат оныц қүрылымыныц  негізі, ол пантотен қышіодлынын, (В₃ витамині) қалдығымен банланыскан. Пантотен қышқылына меркаптоэти-ламнн қалдығы қосылысқан. р-меркаптоэтиламиндегі сульфгн-дрильдік топ (—ЗН) реакцияласуға қабілетті болады, күрделі эфир түрінде кофермент ауыстырып алмастыратын ацил қалдык,-тары ол топпен байланысады. Реакцияласуға қабілетті сульфги-дрнл тобы формулада үзік сызықты текшемен қоршалған.

А коферменті кұрамына пантотен қышқылы витамині кіреді. Сірә А  коферментінің зат алмасудағы маңызды  қызметі осыған байланысты болса  керек. А коферменті ацильдік (қышқылдық) қалдықты бір молекуладан екінші молекулаға ауыстырып жет-кізіп отырады. Оның маңызы ерекше зор, ол 60 шамасынан ас-там ферменттік реакцияларға қатысады. Солардын, ішінде май қышқылдарының тотығуы және сннтезделуі, ацетилхолин, май-лар, липоидтер, порфириндер л<әне басқа да қосылыстар синтезі бар. А коферменті аса маңызды туындыларынын. біреуі А аце-тилкофермент болып табылады. А ацетилкофермент уғлеводтар-дың, лииидтердің, бірқатар амин қышқылдарының ыдырауында және көптеген органикалық қышқылдардын биосинтезінде негіз-гі қызметті атқарады.

8. Липой қышқылы коферменті құрамында дисульфидтік тол бар, ол топ тотыгып скі сульфгидрильдік топ (—5Н) құрайды да, дигидролипой қышқылына айналады. Осының нәтижесінде липой қышқылы оцай тотығады жәие оңай тотықсызданады. Ал мұның коферменттік кызметі осындай қасиетіне негізделген.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

аиырылып қалуы мүмкш. Сондықтан Вант-Гофф ережесін ферменттік реак-циялар үшін бслгілі дең-гейде ғана қолдануға бо-лады.

Температура 50°С ша-масынан   арткан     кезде

12-сурет. Фермент  реакциясы жылдамдығы температураға тәуелді екендігініц графигі.

іо 2.0 зо 4о 50 60 70 £0 90 іоо ферменттер активтілігі-№емпература_} С нің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдан жылу әсерінін. ұзақтығына жә-не фермент табиғатына байланысты болады. Мы-

салы, аденилатциклаза  қыска уақыт 100°С дейін қыздырған кезде активтілігін жоғалтпайды. Орта температурасы төмендеген кезде кепбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай үзак ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялар-дың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын бо-лады және клеткалардың активтілігі төмендейді.

Теменгі температурада, мысалы, 0°С және одан төменгі тем-пературада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бүл жағдай практика жүзінде азық-түліктік енімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай (ет, май, балык, көкөніс-тер, т. с. с.) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.

Қысты күні температура 0°С шамасынан да төмен кезде фер-менттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылыпа бастасымен фер-менттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желскке оранады.

2. Фермент эрекетіне  орта рН шамасының әсері. Орта реак-циясыныц өзгеруіпс ферменттердің сезімталдығы маңызды қа-снсті болып табылады. рН шамасына байланысты фсраденттердің актпвтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердіи әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әр түрлі болады. Кеіібір фер-менттер қышқыл ортада әсіресе активті келсді, екіншілері бей-тарап ортада активті касиет көрсетеді, ал үшіншілері әлсіз сіл-тілі немесе сілтілі ортада ерскше актнвті болады. Төменде кейбір ферменттер әрексті үшін қажетті рН шамасы бсрілген.

• 0.9—3,0
• 6,0
• 6,9-7,0
• 5,2

Пепсин

Липаза, қарын селінде Амилаза, қарын сөлінде Амилаза, уыттан алынған

 

 

• 4,5—5,0
• 9,0—9,5
• 7,2

— 10,0

  Грипсин

Қышқыл фосфатаза Сілтілік фосфатаза Карбоксипептидаза Аргиназа

Бір ғана қызмет атқаратын, бірақ әр түрлі тканьнен бөліп  алынған екі фермент үшін рН оптимумы әр түрлі болуы мүмкін. Мысалы, қуық түбі (простата) безіндегі қышқыл фосфатазанын. рН оптимумы 5,0 шамасындай, бауырдағы сілтілік фосфатазаны-кі — 9,0. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумыныц болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр за-ряды бар зат болып табылады, сондықтан олардын. кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің ездеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реак-цияны тездету қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстра-тын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.

Ферменттін, ез субстратын танып білуі, оны тацдап алып, бай-ланыстыруы және ары қарай реакция катализін жүргізуі фер-менттің өзіне тән ерекшелігі деп аталады.

Әр фермент тек белгілі  субстратқа ғана әсер стеді, кейде ұқ-сас  құрылымы бар субстраттар тобына да әсер етеді және моле-куладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ғана ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қаиа крахмалды гидро-лиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Пепсин ферменті тек пептидтік байланыстарды ға-на үзеді, ол басқа химиялық байланыстарға әсер етпейді.

Әр фермент төменде  аталған реакциялардың біреуін  ғана ка-тализдейді: гидролиз, сутексіздендіру (дегидрлеу), химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу, т. с. с.

4. Фермент акткваторлары  мен ингибиторлары (тежегіштері). Фсрмент активтілігі ортада әр түрлі химиялық заттардың болуы-на байланысты. Ондай заттардың кейбіреуі фермент активтілігін арттырады, мүндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екінші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежей-ді. Мұндай заттар ингибиторлар (тежегіштер) деп аталады.