Белки - понятие, классификация, свойства, функции,содержание в продуктах и роль для человека

Федеральное агентство по образованию

Государственное Образовательное  Учреждение Высшего Профессионального  Образования

Санкт – Петербургский Торгово-Экономический Университет

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Доклад  по товароведению продовольственных  товаров на тему: Белки - понятие, классификация, свойства, функции,содержание в продуктах и роль для человека.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Выполнила: Бабичева Елена

Группа 3522

Проверила: Флоринская Елена Эдуардовна

 

 

 

 

 

 

Санкт-Петербург

2012 год

 

 

Оглавление

Введение. 3

Классификация. 4

Свойства. 7

Функции белков 14

РОЛЬ БЕЛКОВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА. 15

Список литературы. 17

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение.

Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки - основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному - повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий), покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

 

В природе существует примерно 10¹⁰-10¹² различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.

 

Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где  мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем  и явления жизни“.

 

 

 

 

 

 

 

Классификация.

 

Из-за относительно больших  размеров белковых молекул , сложности  их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства  белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным  образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической активности - на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп.

 

Все белки принято  делить на простые белки ,или протеины, и сложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми  соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

 

Протеины представляют собой простые белки, состоящие  только из остатков аминокислот. Они  широко распространены в животном и  растительном мире.

 

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием  щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны  с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

 

Протамины

Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

 

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян  злаковых и некоторых других, в  зеленых частях растений. Нерастворимые  в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах  щелочей. Содержат все незаменимые  аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

 

 

 

 

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это  объясняется высоким содержанием  пролина и неполярных аминокислот).

 

Протеиноиды

Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и  водно-спиртовых смесях белки с  высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

 

Альбумины

Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых  растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в  поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные  вещества. Содержатся в сыворотке  крови, молоке, яичном белке.

 

Глобулины

Молекулярная масса  до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и  осаждаются в менее концентрированных  растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в  плазме крови и в некоторых  других биологических жидкостях. Выполняющие  функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

 

Сложные белки делят  на ряд классов в зависимости  от характера простетической группы.

 

Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового  компонента фосфорную кислоту. Представителями  данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая  локализация фосфопротеидов свидетельствует  о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки  присутствуют в костной и нервной  тканях.

 

Липопротеины

Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться  по крови), а внутренняя часть -- липидами и их производными. Основная функция  липопротеинов -- транспорт по крови  липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.

 

Металлопротеины

Содержат катионы  одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент  связан с металлом координационной  связью.

 

Гликопротеины

Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного  компонента, выделяют 2 группы:

Истинные- в качестве углеводного компонента наиболее часто  встречаются моносахариды. Протеогликаны - построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).

Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие  в регуляции клеточного деления.

 

Хромопротеины

Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза  и окислительно-восстановительных  реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными  соединениями.

 

Нуклеопротеины

Роль протеистической  группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие  комплексы ДНК с протаминами  обнаружены в сперматозоидах, а с  гистонами -- в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами  по своей природе являются вне  клетки вирусы -- это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки -- капсида.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Свойства.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды  число положительных и отрицательных  зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко раство-римые  в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (10⁴—10⁷).

 

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), аминные (NH₂) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании  концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень, сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации под  влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть  ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи-щевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических  реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

 

3.Пенообразование.

Процесс пенообразования–это  способность белков образовывать высококонцент-рированные системы «жидкость–газ» ,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой  белок является пенообразователем, зависит не только от его природы  и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей  широко исполь-зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру  пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.