Лекарственные растения и сырье, содержащие ферменты

                ГБОУ ВПО «СамГМУ Минздрава  России».

Кафедра  фармакогнозии  с ботаникой и основами фитотерапии.

 

 

 

 

                                                 Курсовая работа

 

 

Лекарственные растения и сырье, содержащие       ферменты.

 

 

                                    Исполнитель: Сорокина (Неваева) Дарья Ивановна

                                                               студентка 3 курса, 33 группы.

                Руководитель: зав. Кафедрой фармакогнозии

                                               с ботаникой и основами фитотерапии,

                                              профессор В.А. Куркин.

 

 

                                                  

                                                 

                                                 Самара 2013

Введение.

 «Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме - дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Вот, всё что я знала о ферментах. Я решила пополнить свои знания и поэтому взяла реферат по ферментам.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Содержание:

1. Ферменты – что это?                                                                   4
2. Номенклатура ферментов                                                           10
3. Значение ферментов                                                                   13   
4. Влияние среды                                                                             19
5. Ферменты в лекарственных растениях                                     20       

6) Чернушка посевная                                                                   21      

7. Папайя (Дынное дерево)                                                             23
8. Алоэ древовидное                                                                        25
9. Применение Алоэ                                                                       28

    10)         Действие алоэ за счёт входящих  в него ферментов         32                                              

11.    Заключение                                                                            37
12.    Список литературы                                                                   38
13.    Приложение                                                                               39

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Ферменты  – что это?

Ферменты –  это вещества, без которых невозможно течение множества процессов  в организме. На самом деле, ферменты принимают участие не только в  переваривании пищи, но и в работе центральной нервной системы, в процессах роста новых клеток. 

Ферменты относятся  к белкам. Но в их составе есть и минеральные соли. Ферментов  достаточно много и каждый обладает совершенно уникальным действием на узкий круг веществ. Ферменты не могут заменять друг друга.

Ферменты могут  действовать только при температуре, не превышающей пятидесяти четырех градусов. Но и слишком низкие температуры тоже не способствуют их активности. Ведь «работают» ферменты в человеческом теле и оптимальна для них именно температура тела. Губителен для ферментов солнечный свет и кислород. Метаболизм жиров, белков, минералов и углеводов проходит только в присутствии ферментов.

Ферменты действуют в кишечнике. При этом витамин Е помогает ферментам достичь в неизменном состоянии кишечника. Работа ферментов значительно сокращает энергетические затраты организма на переработку пищи. Если Вы не любитель сырых фруктов и овощей, то, скорее всего, у Вас в организме ферментов вырабатывается недостаточно.

Все ферменты разделяются  на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза. Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза

 

 

присутствует как в  слюне, так и в кишечнике. Амилаза  тоже бывает разной. Для каждого  вида сахаров существует собственный  вид этого фермента.

Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза необходима для усвоения организмом жиров.

Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков. Существуют такие ферменты, которые запускают процессы обмена веществ внутри клеток. Практически нет в организме такой системы, которая не вырабатывала бы свои ферменты. Существуют и продукты питания, в которых есть собственные ферменты. Это авокадо, ананасы, папайя, манго, бананы и различные пророщенные зерна.

В организме  вырабатываются и так называемые протеолитические ферменты, которые  не только участвуют в пищеварении, но еще и снимают воспалительные процессы. К таким ферментам относят панкреатин, пепсин, ренин, трипсин и химотрипсин.

Наиболее распространенным в лекарственной форме является фермент панкреатин. Его применяют в случае нехватки ферментов в организме, для облегчения переваривания пищи, при аллергиях на еду, различных тяжелых нарушениях иммунитета, а также других сложных внутренних болезнях.

Ферменты синтезируются  только живыми клетками, мертвые клетки их не образуют. Ферменты высокоспецифичны. Каждый фермент ускоряет только одну или группу сходных между собой  химических реакций.

Очень небольшое количество ферментов вызывает превращения огромного количества вещества, но сами ферменты при этом не расходуются. Ферменты вступают в соединение с субстратом и участвуют в самом превращении вещества, но в конце реакции освобождаются в неизменном виде.

Ферменты разделяются по своему строению на две группы: однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты - это кристаллические белки протеины (уреаза, пепсин и др.), активность их в основном обусловливается определенным расположением аминокислот в

 

молекуле белка. Двухкомпонентные ферменты имеют две составные  группы: активная простетическая (кофермент) и коллоидный белковый носитель.

Первая группа непосредственно  участвует в ферментной реакции. Коллоидный же белковый носитель увеличивает  активность фермента, определяет специфичность его действия. Простетическая группа обычно содержит те или иные витамины или металлы (железо, медь, магний и др.).

Ферменты снижают энергию  активизации, осуществляющую химическую реакцию, направляя ее обходным путем  через промежуточные реакции, требующие значительно меньшей активизации. В условиях организма почти всегда действует целая группа ферментов, разбивающих процесс превращения вещества на большое число ступеней, так, например, превращение сахара в спирт проводится десятью последовательно действующими ферментами. Каждый фермент вызывает определенное изменение одного вещества. Продукт одной ферментативной реакции служит субстратом для последующей ферментативной реакции. Образованное новое вещество подвергается последовательно действию следующего фермента. Последовательность действия ферментов обеспечивается тем, что ферменты строго локализованы на определенных структурах клетки. Благодаря этому наблюдается необычайная согласованность действия отдельных ферментов, приводящих к поразительной слаженности всех обменных реакций.

Микробы имеют те же ферменты, что и растения. Но есть ряд ферментов, встречающихся только у микробов, например целлюлаза, гидролизирующая  клетчатку корма в желудке  жвачных, фиксация атмосферного азота происходит в результате действия специфических ферментных систем, которых нет у животных и высших растений.

Одни ферменты проявляют  свое действие только внутри микробной  клетки, например дегидразы, оксидазы (эндоферменты), другие выделяются клеткой  во внешнюю среду (эктоферменты), где разлагают сложные органические соединения (крахмал, клетчатку) до более простых, проходимых через оболочку клетки, к последним относятся гидролазы. Название гидролитических ферментов составляется из названия расщепляемого ими вещества с приставкой на конце -аза (лактаза, мальтаза и др.). Ферменты, вызывающие глубокий распад органического вещества, получают названия по характеру их действия - оксидаза, дегидраза и пр.

К гидролазам относятся: 1) карбоназы, разлагающие поли- и дисахариды; 2) липазы, расщепляющие жиры, и 3) протеазы, расщепляющие белки до пептонов, полипептиды - до дипептидов и аминокислот, мочевину - до аммиака и углекислоты.

Окислительно-восстановительные  ферменты осуществляют перенос водорода и кислорода в процессе дыхания. Вещество, отдающее водород, называется донатором водорода, а вещество, принимающее водород, - акцептором. Отдающее водород (электрон) вещество окисляется, получающее водород (электрон) - восстанавливается. Из окислительно-восстановительных ферментов дегидразы активизируют водород и переносят его от одной молекулы органического вещества к другой. Оксидазы активизируют и переносят молекулярный кислород. Цитохромная система с цитохромоксидазой является промежуточным звеном между дегидрогеназами и кислородом воздуха. Цитохромы имеются только у аэробов и отсутствуют у анаэробов. Цитохромы относятся к порфириновым коферментам, каковыми являются хлорофилл, гемоглобин. Они составляют группу желтых пигментов, содержащих железо и очень напоминающих тем - вещество, придающее крови красный цвет. Атом железа попеременно окисляется и восстанавливается, превращаясь из Fe⁺⁺ в Fe⁺⁺⁺ и обратно, отдавая или принимая один электрон.

Из химических соединений, входящих в коферменты, наиболее важное значение имеют гемин, тимин, флавин, аденин, пиридин. Но эти соединения в коферменте должны находиться в нуклеотидной форме, т. е. соединены с азотистым основанием рибозой и фосфорной кислотой. В этой форме происходит взаимодействие между коферментом и специфическим белком. Так, в состав анаэробных дегидраз входит кофермент ди- или трифосфопиридиннуклеотид (НАД или НАДФ), действующее начало в нем витамин никотинамид (ниацин). В аэробной дегидразе коферментом является флавинадениннуклеотид (ФАД), он содержит витамин флавин (В₂). Имеется много других подобных коферментов.

Коферменты, участвующие  в аккумуляции и переносе энергии, представляют адениловую систему, строение ее показано на схеме ниже. В составе  аденозинтрифосфорной кислоты имеются  две макроэргические фосфатные  связи (обозначенные знаком ~), каждая по 10-16 тысяч калорий, тогда как в обычных эфирных связях содержится всего по 2-3 тысячи калорий.

 
Макроэргическую связь в 8 тысяч калорий содержит кофермент А, но не с фосфором, а с серой. Кофермент содержит витамин пантотеновую кислоту. Он служит переносчиком остатков уксусной и других кислот, конденсирует уксусную кислоту со щавелевоуксусной кислотой, в результате чего образуется лимонная кислота.

Ферменты синтеза называются синтетазами и литазами. Академик А. И. Опарин показал, что гидролитическое  действие ферментов осуществляется в гомогенном растворе.

Ферментативная деятельность микробов имеет огромное практическое значение в промышленной технологии виноделия, пивоварения, хлебопечения, в получении спиртов, щавелевой, молочной кислот, глицерина и пр. Многие ферменты применяются как лечебные средства.

 
Таблица 3. Ферменты микроорганизмов, имеющие важное значение в промышленности (по Фробишеру)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Номенклатура  ферментов

Ферментология очень долго  не располагала строгой научной  номенклатурой ферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата.  
 
Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсин - пищеварение), трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т. е. ускоряют гидролиз протеинов (белков). Характерное название было дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов, ускоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (от лат. citos - клетка и chroma - цвет). 
 
Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласно которой название фермента составляется из названия субстрата характерного окончания - аза. Она была предложена более столетия тому назад, в 1883 г. Э. Дюкло - учеником Л. Пастера. Так, фермент, ускоряющий реакцию гидролиза крахмала, получил название амилаза (от греч. амилон - крахмал), гидролиза жиров - липаза (от греч. липос - жир), белков (протеинов) - протеаза, мочевины - уреаза (от греч. уреа - мочевина) и т. п.  
 
Когда методами аналитической химии были достигнуты известные успехи в расшифровке химической природы простатических групп, возникла новая номенклатура ферментов. Их стали именовать по названию простатической группы, например, геминфермент (простатическая группа - гем), пиридоксаль - фермент (простатическая группа - пиридоксаль) и т.п. 
 
Затем в названии фермента стали указывать как на характер субстрата, так и на тип катализируемой реакции. К  примеру, фермент, отнимающий водород от молекулы янтарной кислоты, называют сукцинатдегидрогеназой, подчеркивая этим одновременно и химическую природу субстрата, и отнятие атомов водорода в процессе ферментативного действия: