Белковые вещества

гидролиза (белка, пептона и т.п.).

  Другим  протолитическим  ферментом,  действующим  в  кишечнике  во  время

пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в  поджелудочной  железе  в

неактивном  состоянии,  в  виде  двух  зимогенов  –  химотрипсиногена  А   и

химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в  кишечнике  в

активный химотрипсин.

  Химотрипсиноген  А  состоит  из  полипептидной   цепи,   содержащей   246

аминокислот.  В   зависимости   от   того,   происходит   ли   активирование

химотрипсиногена  в   результате   действия   трипсина   или   химотрипсина,

образуются различные смеси химотрипсинов.

  Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и

пептоны  с  образованием   относительно   низкомолекулярных   пептидов.   Он

расщепляет по  преимуществу  те  пептидные  связи,  на  которые  трипсин  не

действует. Если на казеин воздействовать трипсином,  а  затем  по  окончании

триптического   гидролиза   добавит   химотрипсин,   то    гидролиз    белка

продолжается.  Равным   образом   казеин,   предварительно   гидролизованный

химотрипсином,  гидролизуется  дальше  добавленным  трипсином.  В  некоторых

случаях химотрипсин производит  даже  более  глубокий  гидролиз  белка,  чем

трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в  белковой

молекуле.

  Следует особо  подчеркнуть,  что  трипсин  и  химотрипсин  гидролизуют  в

кишечнике  также  и  такие  белки,  которые   почему-либо   не   подверглись

предварительному расщеплению пепсином в желудке.

  Полипептиды, образовавшиеся в результате действия  на  белки  пепсина,  а

затем  трипсина  и  химотрипсина,  подвергаются  дальнейшему  расщеплению  в

кишечнике, которое осуществляется  под  влиянием  пептидаз.  Как  трипсин  и

химотрипсин  пепсидазы  выделяются  железистыми  клетками  слизистой  тонкой

кишки в недеятельной или малоактивной форме.  Активация  их  происходит  под

действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы  –  А

и  В,   а   в   кишечном   соке   –   аминопептидаза   и   ряд   дипептидаз.

Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того  конца  цепи,  где  имеется

свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза  А  –  при  наличии

концевых  ароматических   аминокислот,   а   карбоксипептидаза   В   –   при

расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза,  как  и

другие протеолитические ферменты  поджелудочного  сока,  выделяются  в  виде

неактивного зимогена.

  Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная

аминогруппа.

  Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В  результате

ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами  в  кишечнике  образуются

свободные аминокислоты.

  Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного  действия

группы  протеолитических  ферментов  белки  пищи  распадаются  в  желудочно-

кишечном тракте до аминокислот.

  Следует иметь в  виду,  что  плохая  перевариваемость  различных  пищевых

белков   может  быть  обусловлена  также  присутствием  в  них   ингибиторов

протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный  ингибитор  трипсина;  в

яичном  белке  обнаружен  мукопротеид  также  сильно   угнетающий   действие

трипсина.

  Помимо  перечисленных  выше  протеолитических  ферментов,  в   содержимом

кишечника обнаруживаются также ферменты  эластаза,  действующая  на  эластин

эластических  связок  и  коллагеназа,  гидролизующая  коллаген   костной   и

хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в  составе  поджелудочного

сока.

  Расщепление пептонов, так же  как  и  жиров  и  углеводов,  под  влиянием

соответствующих  гидролаз  особенно  энергично   проходит   на   поверхности

слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).

  Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности  слизистой

кишечника в  немалой  степени  способствует  протекание  тесно  связанных  с

перевариванием пищи процессов всасывания.

  Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от  желудочного  и

поджелудочного  секретов  содержит,  помимо  жидкой  части,  плотную  часть,

состоящую из отторгнутых клеток слизистой  оболочки  кишечника.  Эти  клетки

очень  богаты  ферментами.  Концентрация  ферментов  в  жидкой   части   сок

значительно  ниже.  Особенно  высоко  содержание  ферментов  в  только   что

отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.

  Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не

полной, если бы мы прошли мимо тех  изменений  ,которые  претерпевают  белки

(аминокислоты) в  кишечнике  под  действием  разнообразных  микроорганизмов,

населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки.  Часть

аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами  в  качестве

источника питания.

  Расщепление микробами аминокислот приводит  к  превращению  их  в  амины,

жирные кислоты, спирты, фенолы, индол,  скатол,  сероводород  и  ряд  других

соединений. Этот процесс носит название гниения белков в  кишечнике.  Прежде

чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.

  1.    При    декарбоксилировании    аминокислот    возможно     получение

     соответствующих, нередко ядовитых аминов.

  2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление

     аминогруппы в  виде  аммиака,  в  зависимости  от  условий,  возникают

     различные продукты, среди  них  насыщенные  и  не  насыщенные  кислоты

     кетокислоты и оксикислоты.

  Гниение белков в органах пищеварения с  образованием  ядовитых  продуктов

происходит в более или менее значительных размерах  лишь  в  нижних  отделах

кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных  бактерий

обычно нет.

  Амины, получающиеся  при  декарбоксилировании  аминокислот,  представляют

собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них  являются  даже

сильными  ядами.  Из  отдельных  протеиногенных  аминов,  то  есть   аминов,

образующихся из  аминокислот  под  влиянием  микробов  кишечника  необходимо

назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.

  Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:

 

 

 

  При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин  выделяется  с

мочой.

  Кадаверин    получается    совершенно     аналогичным     образом     при

декарбоксилировании диаминокислоты лизина (?,?-диаминокапроновой кислоты):

 

 

 

  Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как

и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном  виде.  Часть

образующихся аминов может обезвреживаться в стенках  кишечника  и  в  других

тканях под действием фермента аминксидазы.

  Кадаверин, так же как и путресцин, относят к  группе  трупных  ядов,  или

птомаинов, так как они образуются и при разложении трупов;  ядовитость  этих

диаминов, однако, незначительна.

  Совершенно аналогичным образом из фенилаланина в  кишечнике  при  гниении

белков получается фенилэтиламин, а из триптофана – индолилэтиламин:

 

 

 

  Сероводород  (H2S),  метилмеркаптан  (CH3SH)  и  другие  содержащие  серу

соединения  получаются  при   глубоком   разрушении   кишечными   бактериями

аминокислот цистина, цистеина и метионина.  Из  ядовитых  продуктов  гниения

белков следует назвать фенол, паракрезол, скатол и индол.

  Фенол и крезол могут образовываться из аминокислоты тирозина

 

 

 

  Микробы разрушают боковую цепь аминокислоты, постепенно укорачивая ее.

  Образовавшиеся в  кишечнике  под  действием  бактерий  ядовитые  продукты

распада тирозина  после  всасывания  обезвреживаются  в  печени,  в  которую

оттекающая  от  кишечника  кровь  попадает  через  систему  воротной   вены.

Обезвреживание фенола  и  крезола  может  происходить  двояким  путем:  либо

посредством связывания их  серной  кислотой,  либо  путем  соединения  их  с

глюкуроновой кислотой.

 

 

 

                      Список использованной литературы

 

1) Аврансон Л.А., Гуткевич Н.В. Обмен белков. - М.: Красный крест, 1994.  -

  127 с.

2) Баранова Т. А. Правильное питание. - М.: Интербук, 1991. - 141 с.

3) Башлов В., Гуржин И.  Биологическая химия. - Самара: , 1992. - 517 с.

4) Велобова Е. Н. Переваривание белков. - Киев: Гродынец, 1993. - 29 с.

5) Герундов И. Н., Когосов П.Р.  Рассказы  о  питании.  -  Минск:  Наука  и

  техника, 1986. - 89 с.

6) Зеродич., Лучинков. Справочник по химии.  ( Лениздат. (  594.

7) Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р.  Биологическая  химия.  –  Л.:

  Медицина, 1972. - 583 с.

8) Погудов И. П. Что химия знает о нас? - М.: Политиздат, 1990. - 287 с.

9) Яковлев В. В., Яковлев Д.В. Биологическая химия  - Минск:  Вышэйш.  шк.,

  1985. - 494 с.