Контрольная работа по "Химии"

Пример:

Наличие двух или  трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

   
 

ИЗОМЕРИЯ   

1. Изомерия  углеродного скелета

2. Изомерия  положения функциональных групп

3. Оптическая  изомерия

  

α-аминокислоты, кроме глицина NН₂-CH₂-COOH.  

ФИЗИЧЕСКИЕ  СВОЙСТВА  

Аминокислоты  представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.  

ПОЛУЧЕНИЕ   

1. Из карбоновых  кислот по схеме:  

1 стадия:                                               

    2     1

R-CH₂-COOH + Cl₂ ^{t, hν} → R-CH-COOH + HCl               (р. замещения)                                             

      │                                          

         Cl                                      

2-хлоркарбоновая  кислота   

2 стадия:                                          

     α

R-CH-COOH + 2NH₃ → R-CH-COOH + NH₄Cl     

 │                                       │    

 Cl                                      NH₂                                    

  α -аминокарбоновая  кислота  
 
 
 
 

2. Гидролиз полипептидов (белков):  

CH₂-CO-NH-CH-COOH + H₂O ↔ CH₂-COOH + CH₃-CH-COOH

│                   │                               │                             │

NH₂               CH₃                           NH₂                        NH₂

глицил-аланин (дипептид)             глицин                 аланин  

3. Микробиологический  синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.  

ХИМИЧЕСКИЕ  СВОЙСТВА  

Аминокислоты  амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.   
 

I. Общие свойства  

1. Внутримолекулярная  нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:  
 
 
 
 

Водные  растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот  существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                   

  +                    -

NH₂-CH₂-COOH  ↔ NH₃-CH₂-COO             

                        цвиттер-ион   

Водные  растворы аминокислот  имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости  от количества функциональных групп.  

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):   

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.   

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:  

NH₂-CH₂-COOH  → NH₂-CH₃ + CO₂↑  
 
 

II. Свойства корбоксильной группы (кислотность)  

1. С основаниями  → образуются соли:  

NH₂-CH₂-COOH + NaOH → NH₂-CH₂-COONa + H₂O                           

                                                         натриевая соль аминоуксусной кмслоты  

2. Со спиртами →  образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):                                              

 

NH₂-CH₂-COOH + CH₃OH   ^HCl(газ)→ NH₂-CH₂-COOCH₃ + H₂O                               

                                                                                   метиловый эфир аминоуксусной кислоты   

3. С аммиаком → образуются амиды:  

NH₂-CH(R)-COOH + H-NH₂ → NH₂-CH(R)-CONH₂ + H₂O   

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):  

III. Свойства аминогруппы (основность)  

1. С сильными кислотами  → соли:  

HOOC-CH₂-NH₂ + HCl → [HOOC-CH₂-NH₃]Cl                          

                     или HOOC-CH₂-NH₂*HCl  

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):  

NH₂-CH(R)-COOH + HNO₂ → HO-CH(R)-COOH + N₂↑+ H₂O                                                    

  гидроксокислота  

Измерение объёма выделившегося  азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)                                        

IV. Качественная реакция  

1. Все аминокислоты  окисляются нингидрином  с образованием  продуктов сине-фиолетового  цвета!   

2. С ионами тяжелых  металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

   
 

Пептиды - это цепочечные молекулы, содержащие от двух до ста остатков аминокислот, соединенных между собой амидными (пептидными) связями.

Термин «пептиды»  был предложен известным химиком  Эмилем Фишером (1852--1919 гг.). Слово образовано из первых четырех букв названия пептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов  полисахариды.

По размеру  молекулы и своим свойствам пептиды стоят между высокомолекулярными белками и аминокислотами. Наиболее распространены линейные пептиды, однако известны также циклические пептиды, молекулы которых могут иметь различные размеры. Циклические пептиды образуются из линейных, когда пептидная связь связывает амино- и карбоксильную функцию N- и С-концевых аминокислот.

 

Полинг и Кори в 1951 г. показали с помощью рентгеноструктурного анализа аминокислот, амидов аминокислот  и простых линейных пептидов, что  пептидная связь С--N укорочена по сравнению с нормальной простой связью

Вследствие мезомерии  получаются две устойчивые плоские  конформации, транс (1) и цис (2), при  затрудненном свободном вращении около  связи С--N:

В 2,5-дикетопиперазинах, простейших циклических пептидах, построенных из двух аминокислот, имеются цис-пептидные связи. Циклические трипептиды могут существовать без напряжения также только с тремя цис-пептидными связями. Поскольку пролин и саркозин не обладают возможностью стабилизации транс-пептидиой связи, то можно легко синтезировать циклический трипептид -- циклотрипролил. В нативных пептидах и белках преобладает транс-пептидная связь. В некоторых белках были найдены также и цис-пептидные связи, при этом в образовании пептидной связи всегда участвовал пролин [1].

  Номенклатура пептидов

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают  ди-, три-, тетра-, пента-, ..., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой  нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бодански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом «пептид». Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до -- 100),-- к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой ~ 10 000, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны.

Согласно принципам  рациональной номенклатуры, пептиды  рассматривают формально как ациламинокислоты, причем аминокислоте, карбоксил которой участвует в пептидной связи, придается окончание-ил. Поэтому только С-конечная аминокислота сохраняет свое первоначальное тривиальное название. По предложению Бейли, в формулах линейных пептидов аминокислота со свободной аминогруппой называется N-концевой аминокислотой, в горизонтально изображенной пептидной цепи она стоит слева. Аминокислота со свободной карбоксильной группой обозначается как С-концевая аминокислота. Фромажо предложил остаток, несущий сободную б-аминогруппу, называть начальной аминокислотой, а соответствующий остаток со свободной карбоксильной группой -- конечной аминокислотой. Хотя это предложение кажется более простым, широкое признание получила рекомендация Бейли.

Число и последовательность связанных в пептид аминокислот  называют первичной структурой. Для  пептида с известной последовательностью  формулу записывают, соединяя символы  аминокислотных остатков черточками. Наконец, различают собственно пептид, например Ala-Ser-Asp-Phe--Gly и фрагмент -Ala-Ser-Asp-Phe-Gly- (с черточками при концевых аминокислотах). Если часть последовательности пептида еще не известна, то аббревиатуры соответствующих аминокислот, разделенные (запятыми) указывают в скобках:

Gly-Gly-Ala-Ser-Phe-(Tyr, Phe, Pro, Arg, Lys)-Val-Pro-Gly-Ala

Белки, или протеины, - сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки).

Строение  белковГидролиз белков проводят нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения.Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой.В настоящее время предложен ряд методов, которые позволяют расшифровать аминокислотный состав белка при наличии очень небольших его количеств. Среди этих методов наибольшее значение имеют хроматография, изотопное разбавление.В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе каждого данного белка могут образоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в разных пропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно построить 2,3- 1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определения структуры и осуществления синтеза белков.

Растворимые белки монодисперсны, так как  имеют строго определенный аминокислотный состав и чередование отдельных  остатков аминокислот.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья -- МН -- СО -- СНК -- отличаются друг от друга только боковыми группами.