Контрольная работа по "Биохимии"

Вопрос №15. Произведите расчет расхода энергии  АТФ в процессе фотосинтеза глюкозы. Расчет подтвердите написанием соответствующих уравнений реакций.

 

Общее уравнение  фотосинтеза:

свет 
6 С0₂ + 12 Н₂0  > С₆Н₁₂0₆ + 6 0₂ + 6 Н₂О

хлорофилл

 

В силу этого  Кальвин выдвинул следующую предварительную схему процесса фотосинтеза:

 

 

      Общее суммарное уравнение цикла  следующее:

3РДФ+ЗСО₂+9АТФ+6НАДФ-Н₂ -> 3РДФ+ФГА+9АДФ+8Ф_Н+ЗН₂0+НАДФ

(рибулёзодифосфат)

     Расход энергии  осуществляется только в темновую фазу фотосинтеза.

Темновые реакции:

6РДФ+6СО₂+12НАДФ-Н₂+18АТФ->6РДФ+С₆Н₁₂О_б+6Н₂О+12НАДФ+

+18АДФ + 18Ф_Н

      На основании приведенных реакций можно рассчитать энергетический баланс цикла Кальвина.

      Для восстановления 6 молекул СО₂ до уровня углеводов (глюкозы) требуется 18 молекул АТФ и 12 НАДФ-Н₂. Соответственно для восстановления до уровня углеводов одной молекулы СО₂ необходимы 3 молекулы АТФ и 2 НАДФ ∙ Н₂.

 

11. Гормоны.

Вопрос № 14. Сопоставьте строение адренокортикотропного  гормона (АКТГ) и меланоцитостимулирующего гормона (МСГ). Установите сходство и различие в их воздействии на обменные процессы.

 

    Адренокортикотропный гормона (кортикотропин) – 39-членный пептид, продуцируемый передней долей гипофиза. В настоящее время известна первичная структура АКТГ человека, свиньи, быка, овцы:

 

 

     Как показал К. Гофман, видовая специфичность АКТГ обусловлена чередованием аминокислотных остатков в позициях 25 – 33. Участок молекулы АКТГ между 1-м и 13-м аминокислотными остатками абсолютно необходим для обеспечения активности гормона. Между 14 – 20-м аминокислотными остатками располагается якорная площадка гормона (15 – 18-й остатки, т.е. – лиз – лиз – арг – арг –). Пептидная группировка из 19 аминокислотных остатков (позиция 21 – 39) может быть удалена без каких-либо последствий для активности гормона, но она определяет его иммунологическую специфичность.

      Функции АКТГ:

• Стимулирует образование в корковом слое надпочечников глюкокортикоидов (гидрокортизон, кортизон, кортикостерон),
• Слабо стимулирует образование минералокортикоидов (альдостерон) и половых гормонов (андрогены и эстрогены),
• Повышает активность фосфорилазы, липазы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы,
• Усиливает синтез белков и рибунуклеиновых кислот,
• Вненадпочечниковое действие: усиливает расщепление жиров (мобилизует жиры из жировых депо и способствует окислению жиров), повышает секрецию инсулина и соматотропина, повышает усвоение аминокислот и глюкозы мышечными клетками и накопление гликогена в мышцах, вызывает гипогликемию (понижение уровня глюкозы в крови), усиливает пигментацию за счёт действия на пигментные клетки меланофоры.

        Меланоцитостимулирующий гормон (меланотропин, интермедин) синтезируются и секретируются в кровь промежуточной долей гипофиза. Выделены и расшифрованы первичные структуры двух типов гормонов – α- и β-меланоцитстимулирующие гормоны (α-МСГ и β-МСГ). Оказалось,чо у всех обследованных животных α-МСГ состоит из 13 остатков аминокислот,расположенных в одинаковой последовательности:

СН₃-СО-NH-Сер–Тир–Сер–Мет–Глу–Гис–Фен–Арг–Трп–Гли–Лиз–Про–Вал-СО-NН₂

      В α-МСГN-концевой серин ацетилирован, а С-концевая аминокислота представлена валинамидом.

      Состав и структура β-МСГ оказались более сложными. У большинства животных молекулаβ-МСГ состоит из 18 остатков аминокислот; кроме того, имеются видовые различия, касающиеся природы аминокислоты в положениях 2, 6 и 16 полипептидной цепи гормона. β-МСГ, выделенный из промежуточной доли гипофиза человека, оказался 22-членным пептидом, удлиненным на 4 аминокислотных остатка с N-конца:

Н-Ала–Глу–Лиз–Лиз–Асп–Глу–Гли–Про–Тир–Aрг–Мет–Глу–Гис–Фен– –Арг–Трп–Гли–Сер–Про–Про–Лиз–Асп-ОН

      В структуре всех МСГ имеется участок из 7 остатков (гептапептид), ответственный за активность гормона. Этот участок входит также в полипептидную цепь адренокортикотропного гормона (АКТГ), чем объясняется меланоцитостимулирующая активность последнего.

Функции МСГ:

• Участвует в образовании пигментов покровов и сетчатки глаза.
• У низших позвоночных МСГ вызывает расширение меланофоров кожи.
• Функции МСГ у птиц и млекопитающих полностью не выяснены; по-видимому, этот гормон стимулирует синтез меланинов в коже млекопитающих, активируя фермент тирозиназу.
• Возможно также влияние МСГ на окраску меха и секреторную функцию сальных желез у животных.
• У многих амфибий и рептилий МСГ вызывает потемнение покровов в темноте или на темном субстрате, стимулируя дисперсию меланиновых гранул внутри клеток-меланофоров кожи.

 

 

 

12. Взаимосвязь обмена веществ.

Вопрос №3. Напишите уравнения реакций, показывающих взаимосвязь апотомического пути распада углеводов и биосинтеза нуклеотидов.

 

     При апотомическом пути распада углеводов образуется рибозо – 5 – фосфат, который служит для синтеза гистидина, пиримидиновых и пуриновых нуклеотидов.

 

   Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Часть имидазольного цикла гис тидина - N=CH-NH- образуется из пуринового ядра аденина, источником которого служит АТФ, остальная часть молекулы - из атомов рибозы. При этом образуется 5-фосфорибозиламин, который кроме синтеза гистидина необходим для синтеза пуринов.

      Необходимой предпосылкой для биосинтеза нуклеотидов является синтез

активной формы рибоза-5-фосфата. Рибоза 5-фосфат вступает в реакцию  с ATФ, формируя 5-фосфо - a - D-рибозил-1-пирофосфат (ФРПФ).

     Реакция катализируется синтетазой ФРПФ. Фермент обнаружен практически во всех тканях, потому, что ФРПФ служит субстратом для процессов реутилизации нуклеотидов, синтеза пиримидиновых нуклеотидов, и коферментов НАД+ и НАДФ+ (фермент фосфорибозил трансфераза), синтеза пуриновых нуклеотидов (ФРПФ амидотрансфераза) de novo.

    Рис. Основные субстраты, используемые в синтезе пуриновых нуклеотидов.

Рис. Реакции образования  ИМФ- первого пуринового нуклеотида

       ФРПФ зависит от наличия субстратов синтеза (рибоза-5-фосфата) и каталитической активности ФРПФ-синтазы, активность которой в свою очередь зависит от концентрации мононуклеотидов , выступающих в роли аллостерических регуляторов.

 

 

Использованная  литература:

 

1. Ю.Б. Филиппович. Основы биохимии. М.: Высшая школа. 1985.
2. Н.П. Блинов. Основы биотехнологии. Для студентов институтов; аспирантов и практических работников. Издательская фирма «Наука». СПб| 1995г.
3. Ю.Б. Филиппович, Т.А. Егорова, Г.А. Севастьянова. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение. 1975.
4. Биохимия с упражнениями и задачами: учебник для вузов / под ред. чл. корр. РАН Е.С. Северина. — М.: ГЭОТАР Медиа, 2010.
5. Большая Медицинская Энциклопедия. Москва. Медицина. 1986г.
6. Диксон М. Уэбб Э. «Ферменты». Москва. 1982г. Том 1.
7. Северин С. Е. «Липиды.Структура, биосинтез и функции» Москва. 1987г
8. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. М.: Высш. шк., 1992.
9. http://biohimist.ru/
10. http://www.xumuk.ru/encyklopedia/
11. http://biochem.vsmu.edu.ua/biochem_common_r/sbor_methabol_nucleotids_rus.pdf