Автор работы: Пользователь скрыл имя, 12 Декабря 2012 в 12:45, контрольная работа
Вопрос №14. Охарактеризуйте особые приемы, используемые для выделения ферментов, и объясните, чем это обусловлено.
Особые методы, используемые для выделения ферментов:
VII. Углеводы и их обмен.
Вопрос №1. Покажите сходство и различие между гликолизом и гликогенолизом, гликолизом и дыханием. Напишите уравнения реакций, устанавливающих различие названных процессов………………………………………….21
VIII. Характеристика липидов и их обмен.
Вопрос №13. Осуществите биосинтез мевалоновой кислоты из ацетил – S – KoA. Какова роль мевалоновой кислоты в биосинтезе стеридов?...................24
IX. Биологическое окисление.
Вопрос №15. Произведите расчет расхода энергии АТФ в процессе фотосинтеза глюкозы. Расчет подтвердите написанием соответствующих уравнений реакций. ……………………………………………………………………...…..27
X. Биологическое окисление.
Вопрос №15. Произведите расчет расхода энергии АТФ в процессе фотосинтеза глюкозы. Расчет подтвердите написанием соответствующих уравнений реакций..………………..…………………………………………………...……28
XI. Гормоны.
Вопрос № 14. Сопоставьте строение адренокортикотропного гормона (АКТГ) и меланоцитостимулирующего гормона (МСГ). Установите сходство и различие в их воздействии на обменные процессы……………………………….29
XII. Взаимосвязь обмена веществ.
Вопрос №3. Напишите уравнения реакций, показывающих взаимосвязь апотомического пути распада углеводов и биосинтеза нуклеотидов………..…..32
Использованная литература.............................................................................34
В этой реакции из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид:
который затем конденсируется с триптофаном:
Продукт конденсации окисляется
до бис-2-триптофанилкарбинола, который
в присутствии минеральных кислот образует
соли, окрашенные в сине-фиолетовый цвет:
В молекулах цистеина и цистина сера связана относительно слабо и легко отщепляется при щелочном гидролизе в виде сероводорода, который реагирует со щелочью, образуя сульфиды натрия или калия. Последние взаимодействуют с уксуснокисльм свинцом с образованием осадка сернистого свинца черного или буро-черного цвета.
Сульфгидрильная (тиоловая) группа цистеина реагирует с нитропруссидом натрия в щелочной среде, образуя комплексное соединение, окрашенное в красный цвет.
Описание опыта: Для определения цистеина к исследуемому раствору прибавляют равный объем раствора нитропруссида натрия, смесь подщелачивают и наблюдают появление красной окраски:
Вопрос №7. К какой группе белков по функциональной активности относятся альбумин и токсины. В чем специфика строения этих белков?
Альбумин относится к группе транспортных белков. По Шюценбергеру формула альбумина C 60H100N16O20.
Сывороточный альбумин человека представляет собой глобулярный белок (66,4 кДа, изоэлектрическая точка pI 4,7). Молекула альбумина человека состоит из одной аминокислотной цепочки из 585 остатков. При физиологическом значении pH около 50 – 67 % аминокислотных остатков альбумина человека уложены в a-спирали, оставшаяся доля вторичной структуры приходится на хаотическую укладку, а доля b-складчатых структур совсем незначительна и менее 1 – 2 %. Третичная структура сывороточного альбумина человека состоит из 3 практически одинаковых доменов. Центральная область каждого домена образована гидрофобными остатками, а внешняя зона каждого домена – из гидрофильных остатков. Вероятно, домен является «эволюционным предком» альбуминов всех млекопитающих. На сегодняшний день существует модель третичной структуры альбумина человека в виде «сердца», субдомены в этой модели расположены под углом друг к другу, и домены соединены большими спирализованными участками.
Бычий сывороточный альбумин – глобулярный белок семейства альбуминов, выполняющий в плазме крови транспортные функции, его изоэлектрическая точка pI 4,9, молекулярная масса 64 кДа. Первичная структура бычьего альбумина состоит из 582 аминокислотных остатков. Вторичная структура бычьего альбумина в зависимости от pH состоит из 50 – 68 % a-спира- лей, 3 % b-складчатых слоев и 29 – 47 % участков хаотической укладки. Третичная структура определяется тремя доменами.
Сывороточный альбумин человека содержит один остаток триптофана Trp 214, а бычий сывороточный альбумин содержит два остатка триптофана – Trp 135 и Trp 214.
Токсины относятся к токсическим белкам.
Токсины обычно - это смеси нескольких полипептидов близкой структуры. Нейротоксины низших морских червей представлены 4-мя полипептидами со средней молекулярной массой равной 6000. Нейротоксины скорпиона являются смесью нескольких полипептидов с молекулярной массой от 4000 до 7000 и количеством аминокислотных остатков от 33 до 67. Нейротоксины яда змей представлены также смесью полипептидов: основными в яде кобры среднеазиатской являются нейротоксин-1 (M~8000) и нейротоксин-2 (М~7000), содержащие соответственно 73 и 61 аминокислотных остатка.
Для всех вышеописанных полипептидных нейротоксинов является наличие в их молекулярных структурах 8 цистеиновых аминокислот, что соответствует 4 дисульфидным мостикам:
Мелиттин – основной компонент яда пчелы медоносной (50%) состоит из 26 аминокислотных остатков. Его молекула не содержит цистеин.
MCD – пептид (22 аминокислоты) и апамин (18 аминокислот) – молекулы этих полипептидов содержат по 4 цистеиновых остатка, т.е. по 2 дисульфидных мостика:
Вопрос №9.
Дайте сравнительную
Виды РНК |
м-РНК |
т-РНК |
р-РНК |
мя-РНК |
Молярная масса |
От 300 тыс. до 2млн. Да |
24000-31000Да. |
1 млн. и более Да |
Небольшая |
Минорные основания |
Свыше 50. Представлены в форме нуклеозидов. |
|||
Углеводы |
Рибоза |
Рибоза |
Рибоза |
Рибоза |
Структура |
75-3000 нуклеотидов. Одноцепочечная. В линейной молекуле формируется несколько 2-хспи раль ных шпилек, на концах которых располагаются «сайты» инициации и терминации трансляции. |
70-93 нуклеотидов Вторичная струк- тура тРНК форми- руется за счет обра зования максималь ного числа водо- родных связей между внутримоле кулярными комп- лементарными парами азотистых оснований. В ре- зультате образуют ся биспиральные ветви, заканчиваю щихся петлями из неспаренных нук- леотидов.Простран ственное изображе ние вторичных структур всех тРНК имеет форму клеверного листа. |
3-5 тыс. нуклеоти дов. Рибосомы состоят из 2-х субъединиц: боль шой и малой. 3 группы: 70S рибосомы прока риот, состоящие из малой 30S и большой 50S субъединиц; 80S рибосомы эукари от, состоящие из 40S малой и 60S большой субъеди ниц; и рибосомы митохондрий и хлоропластов, которые в общем относят к классу 70S. |
90 - 300 нуклеотидов.Ко роткие цепочки |
Место локализации |
Ядро, цитоплазма клетки |
цитоплазма, митохондрии клеток |
Рибосомы, ядрышки клетки |
цитоплазма,яд- ро, ядры шко,ми-тохонд-рии |
Функции |
Несет информа- цию об аминокис лотной последова тельности (т.е. о первичной струк туре) синтезируе мого белка. |
доставка аминокис лот к рибосомам, взаимодействие с мРНК и рибосома ми в процессе биосинтеза белка |
Является матри- цей для синтеза белковых молекул |
Участие в сплай синге |
Вопрос №10. Фермент лактатдегидрогеназа окисляет молочную кислоту в пировиноградную. Покажите с помощью уравнения данной реакции механизм действия кофермента НАД.
Молочная кислота + НАД (окисленный кофермент) Пировиноградная кислота + НАД·Н (восстановленный кофермент)
Вопрос №13. Напишите уравнения реакций, соответствующие схемам:
А) УМФ -> ЦМФ -> ЦДФ -> ЦТФ, Б) УМФ -> dУМФ -> dТМФ -> dТДФ.
Укажите ферменты, катализирующие эти реакции.
А) УМФ -> ЦМФ -> ЦДФ -> ЦТФ
Б) УМФ -> dУМФ -> dТМФ -> dТДФ
Вопрос №4. Составьте уравнения реакций переаминирования гистидина и глиоксиловой кислоты. Покажите на данных примерах механизм действия пиридоксальфермента.
Реакции переаминирования- перенос аминогруппы с α-аминокислоты на α-кетокислоту:
Ферменты, катализирующие реакции переаминирования называются аминотрансферазы. Коферментом аминотрансфераз служит пиридоксальфосфат – производное пиридоксина (витамина В6 ). Пиридоксальфосфат в ходе реакции трансаминирования образует пиридоксаминфосфат (рис. )
Рис. Пиридоксин и его коферментные формы.
На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоединяется аминогруппа от первого субстрата - аминокислоты. Образуются комплекс фермент-пиридоксаминфосфат и кетокислота - первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований.
На второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой (вторым субстратом) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передаёт аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота - второй продукт реакции. Если альдегидная группа пиридоксальфосфата не занята аминогруппой субстрата, то она образует шиффово основание (альдимин) с ε-аминогруппой радикала лизина в активном центре фермента:
ГЛИОКСИЛАТНЫЙ ЦИКЛ, циклический ферментативный процесс, в котором происходит превращение уксусной кислоты в виде ацетилкофермента А (СН3С(О) ~ SKoA) в ди- и трикарбоновые кислоты, а промежуточные продуктом является глиоксиловая кислота.
Образующаяся в них в результате реакции I глиоксиловая кислота вовлекается снова в цикл, а второй продукт этой реакции (янтарная кислота) не может быть использован глиоксисомами и передается в митохондрии, где происходит его окислениедо щавелевоуксусной кислоты. Реакции глиоксилатного цикла лежат в основе превращения запасногожира в углеводы. В результате окисления жирных кислот (реакции II, III) образуется ацетилкофермент А, необходимый для функционирования глиоксилатного цикла.
Глиоксилатный цикл рассматривают как видоизмененный ЦТК. Последний отличается от глиоксилатного цикла отсутствием реакций I и IV, которые в глиоксилатном цикле катализируются соответствующими ферментами изоцитратлиазой и малатсинтазой; у высших растений эти ферменты одновременно присутствуют только в тех тканях, где функционирует глиоксилатный цикл. Остальные реакции глиоксилатного цикла катализируются теми же ферментами, что и соответствующие реакции ЦТК.
Рис. Глиоксилатный цикл.
Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты. Во всех пиридоксальфосфат зависимых реакциях аминокислот начальной стадией является образование связанного с ферментом интермедиата - шиффова основания.Интермедиат стабилизируется путем взаимодействия с катионной областью активного центра; далее он перестраивается с освобождением кетокислоты и образованием связанного с ферментом пиридоксаминфосфата. Связанная аминоформа кофермента может затем взаимодействовать с кетокислотой, образуя аналогичное шиффово основание . Таким образом, в процессе переаминирования кофермент выполняет роль переносчика аминогруппы. Поскольку константа равновесия для большинства реакций переаминирования близка к единице, переаминирование является легко обратимым процессом. Это позволяет трансаминазам функционировать и в процессах катаболизма, и в процессах биосинтеза аминокислот.
Вопрос №1. Покажите сходство и различие между гликолизом и гликогенолизом, гликолизом и дыханием. Напишите уравнения реакций, устанавливающих различие названных процессов.
Гликолиз и гликогенолиз.
Гликолиз (характерен для крахмала) - последовательность ферментативных реакций, приводящих к превращению глюкозы в пируват с одновременным образованием АТФ.
Анаэробный гликолиз – сложный ферментативный процесс распада глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления кислорода. Конечным продуктом гликолиза является молочная кислота.
Гликогенолиз (характерен для гликогена) - биохимическая реакция, протекающая главным образом в печени и мышцах, во время которой гликоген расщепляется до глюкозы и глюкозо-6-фосфата.
Гликолиз и дыхание.
Суммарное уравнение гликолиза:
Обобщенное уравнение фотосинтеза:
6СО2 +6Н2О = С6Н12O6 +602
Принципиальная схема клеточного дыхания:
Вопрос №13.
Осуществите биосинтез
Ацетил-СоА является исходным соединением для синтеза изопреноидов и, следовательно, стероидов. Биосинтез стеринового скелета подразделяется на три части.
1.Биосинтез мевалоновой кислоты:
Две молекулы активированной уксусной кислоты объединяются в ацетоацетил-СоА. Разветвление цепи происходит при конденсации со следующей молекулой ацетил-СоА. Полученная β-окси-β-метилглутаровая кислота в условиях восстановления отщепляет HS-CoA, в результате чего карбонильная группа превращается в спиртовую с одновременным окислением двух молекул НАДФ. Так образуется мевалоновая кислота, являющаяся ключевым
соединением для синтеза изопреноидов.
2. Образование активного изопрена и его последовательная конденсация в сквален (С30)
Последовательное фосфорилирование мевалоновой кислоты аденозинтрифосфатом приводит к образованию ≪активного изопрена≫, изопентенилпирофосфата (5С). При конденсации изопентенилпирофосфата с 3,3-диметилаллилпирофосфатом образуются геранилпирофосфат (10С) и фарнезилпирофосфат (15С), две молекулы которого образуют сквален путем восстановительной конденсации в присутствии НАДФ. Эта стадия биосинтеза протекает в растворе цитоплазмы в отсутствие кислорода.
3. Превращение сквалена в холестерин
На стадии окисления происходит циклизация и образуются ланостерин и холестерин. При этом происходит насыщение двойных связей и окислительное отщепление метильных групп при С4 и С14 в виде СО2.
Циклизация сквалена в структуру, напоминающую стероидную, так же, как и последующие реакции, протекает на поверхности эндоплазматического ретикулума. Эти реакции катализируются соответствующими ферментами, которые непосредственно определяют пространственное строение молекулы сквалена и его конфигурацию.