Катализдің промоторлануы мен улануы

Бұл мысалдан катализатор әсерінің активтілік ортадағы атомдар       арақашықтығы  мен реакцияға  түсетін молекулалардың қарым-қатынасына байланысты болатыны көрініп тұр.

 Бұл теория бойынша  промоторлардың ісерлері олардың  атомдарының мультиплеттікке еніп, оның құрылысын өзгертуімен түсіндіріледі. Ал каталитикалық улар мультиплетке кұшті адсорцияланып, олардың ір немесе бірнеше атомдарын жабады да, құбылыстық сәйкестілікті бұзады.

Бұл теорияның тағы бір қағидасы – энергетикалық сәйкестілік принципі.Бұл принцип бойынша индекстік топтағы атомдардың мултиплет атомдарымен байланысу энергиясы реакциясы реакцияның ең кіші активтену энергиясына сәйкес келу керек. Реагенттердің индекстік топтарындағы атомдары мультиплет атомдарымен мультиплеттік комплекс түзеді.

Катализатордың ең үлкен активтілігі осы комплекстің белгілі бір энергиясына, яғникомплекстің түзілу жылдамдығы мен бұзылу жылдамдығы өзара тең болғанына сәйкес келеді.

2. Н.И. Кобозевтің активтік  ансамбльдер теориясы. Бұл теория 1939 жылы Н.И. Кобозев ұсынған болатын. Осы теория бойынша каталитикалық активтіктің орталық рөлін қатты дене бетінің жеке бөлімшелеріндегі катализатордың бос атодарының жиынтығы (ансамблі) атқарады. Беттің жеке блокке бөлінуі реал дененің бетінде болатын әртектіліктер, қоспалар, микроскопиялық жарықшақтар түзілуінен боады. Бұл теория бойынша катализатордың қалған атомдары кристалдық фаза түзіп, каталитикалық активтілік көрсетпейді.

Көптеген тәжірибелер адсорбциялық катализатордың активті бетінде  тасымалдағыш атомдарының мөлшері көбейген сайын белгілі бір шекке дейін артып, сонан соң қайтадан төмендейтінін көрсетті. Бетті катализатор атомдарының толтыру дәрежесіне байланысты катализатор активтілігінің максимум түзуін әрбір реакцияға бклгілі бір атомдар жиынтығына сәйкес болатын ансамбльдер санының өзгеруімен түсіндіруге болады.

Активтік ансамбльдер теориясы тәдірибеік мәліметтер активтік орталықтардың құрамы мен олардың активтілігін есептеуге мүмкіндік береді. Тотығу процесінде – бір атомдық, гидрлену реакцияларында – екі атомдық және сол сияөты ансамбльдердің активтілік көрсететіні анықтаған. Беттің құрамының және беттік шамасының өзгеруі қоспаның еруінен, термиялық өңдеу және рекристализация  нәтижелерінде болады. Бұл ансамблдегі атомдар санын өзгертеді. Осы жағдай арқылы катализатордың даярлау тәсілдерінің  оның активтілігіне әсерін, прооторлау және олардың әсерін түсіндіруге болады.

Алайда активтік ансамбльдер теориясы катализатор мен реакцияға түсетін заттардың химиялық табиғатын есепке алмайтынын ата кеткен жөн.

3. Катализдің электрондық  теориясы. Қатты денелердің электрондық қасиеттері мен олардың каталитикалық активтліктерінің арасында белгілі бір байланыс болатынын алғаш рет Л.В. Писаржевский көрсеткен болатын. Металдардың кристалдық торларындағы электрондардың каталитикалық реакция үшін  маңызды рөл атқаратыны туралы көп мәліметтер бар. Ауыспалы валенттілік көрсететін металдардың жоғары каталитикалық қасиет көрсетулері  жартылай өткізгіщтердің каталитикалық активтіліктері, заттардың каталитикалық активтіліктері мен олрадың кейбір электрөткізгіштік, электрон шығу жұиысы сияқты қасиеттерінің  арасындағы байланыстар жоғарыда айтылған мәселеге мысал болып табылады. Сутектің пероксидінің  мыс және никель катализаторында ыдырауын қарастыратын болсақ осы металдардың каталитикалық активтіліктері мен электрон шығу жұмысы арасында белгілі бір байланыс бар. Осы реакцияның бір сатысы – сутек пероксді молекуласының дтссоциациялануы:

 

Н2О2 +

 

Бұл сатыға керек электронды металл яғни катализатор береді. Бұдан неғұрлым металдың электрон шығу жұмысы аз болса, соғұрлым ол электронды жеңіліріек береді. Тәжірибе мәліметтері осы реакция үшін никельден гөрі мыс активті катализатор екенін көрсетеді. Шын мәнінде мыстың электрон шыңуы (4,1ЭВ) никельдікінен (4,9 ЭВ) аз, сол себептен, жоғарыда айтылғандай, оның активтілігі никельдікінен артық болып тұр.

Электрондық теория тұрғысынан алғанда барлық каталитикалық реакцияларды тотығу-тотықсыздану және қышқылдық-негіздік әрекеттесу деп екіге бөлуге болады. Бірінші топтағы реакция барысында электрон не реагенттерден катализаторға, не катализатордан реагентке ауысады. Ал екінші топтағы реакциялар кезінде катализатор мен реагенттер арасында қышқылдық-негіздік әрекеттесулер болады.

Бұл реакциялар үшін алынған катаизатор негіздік қасиет көрсетсе, екішһнші бір реакциялар үшін қышқыдық қасиет көрсетуі мүмкін.

Көп жағдайда катализатордың меншікті каталитикалық активтілігі, яғни катализатордың бірлік бетінің активтілігі белгілі біржағайда жуық шамамен тұрақты болып, ол тек осы катализатордың химиялық құрамымен анықталады (Боресков ережесі). Г. К. Боресков катализатордың активтілігі олардың алу тәсілдеріне байланыстылығын осы катализатордың  беттік ауданының өзгеруімен түсіндіріледі.

Жартылай өткізгіштердегі электрондық теорияны жасауда  Ф.Ф. Волькенштейн жұмыстарының рөлі зор. Бұл теория бойынша жартылай өткізгіш катализатор инертті газдардың электрондық бұлттарынан тұратын иондардан құралған идеал кристал ретінде қарастырылады, Абсолют нольден басқа температурада осында кристалдың өткізгіштік аймақтарында бетте бос валенттілік тудыратын электрондар болады. Осы электрондар адсорбцияланған бөлшектер мен катализатор бетінің арасындағы байланыстарға қатысады. Соның нәтижесінде үш түрлі байланыс түзіледі: 1) адсорбцияланатын атомдардың біреуінің валенттілік электроны кристалдың өткізгіштік аймағына тартылуына байланысты әлсіз гомополярлық байланыс; 2) адсорбция нәтижесінде кристалдың жабық аймағында пайда болатын адсорбцияланатын атомның электроны мен кристалдың электронының арсындағы күшті гетерополярлық байланыс; 3) адсорбцияланған атомның валенттілік электронының кристалл торына өту нәтижесінде болатын иондық байланыс. Осы үшеуінің реакцияға түсу белсенділігі – алғашқысында ең көп, яғни қанықпаған валенттілігін көрсететін әлсіз гетерополярлық байланыс.

Реагентердің молекулалары катализатордың бос валенттіліктерімен әрекеттесіп, бос атомдар немесе радикалдар түзе адсорбцияланады. Адсорбцияланған бөлшектер катализатор  бетімен байланысуы жиі өзгеріп отырады. Адсорбцияланған және бетпен әлсіз байланысқан бөлщектер өзара әрекеттесіп реакция өнімдерін түзуі де мүмкін.

 

 

 

1.4 Ферменттік  катализ

 

Тірі организмдердің өмірінде каталитикалық процестердің маңызы зор. Олардың бойында әр түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Атап айтқанда, белоктар, майлар, көмірсулар мен т.б. заттардың синтезделуі және олардың ыдырауы. Мұндай биохимиялық реакциялар белгілі бір жағдайларда – рН-тың мәні бейтарапқа жуық болып, температура шамамен 3000К болғанда ғана жүреді. Міне, осындай жағдайда ферменттер қатысуында жүретін биохимиялық реакцияларда ферменттативтік реакциялар деп атайды. Ферментердің активтілігі өте зор екендігін көрсететін мысалдар көп-ақ.

Қазіргі кезде 2000-нан астам ферменттер белгілі оның 260-тан астамын таза кристалдық күйде алуға болады. Белгілі ферменттер олардың қатысында жүретін химиялық түрленулерге байланысты жіктеледі. Осыған байланысты оларды үлкен 3 топқа бөлуге болады.

1.Гидролаздар – яғни гидролиз процестеріндегі реакция жылдамдығын арттыратын ферменттер. Бұған асқазан шырынының құрамындағы пепсин, трипсин, химотрипсин және аминопептидаза, гипаза, фосфатаза сияқты ферменттер жатады. Бұл ферменттердің активтілігі оның рН-на байланысты болып, белгілі бір рН–та ең үлкен максимал мәнін көрсетеді. Көпшілік ферменттердің активтілігін ең үлкен мәні олардың изоэлектрлік жағдайына сәйкес келеді.

2. Биологиялық нысандардағы  әр түрлі атомдар топтарын  және сутекті тасымалдайтын ферменттер. Ферраза тобындағы ферменттер фосфор қышқылының қалдығы мен метилдік топты басқа қосылыстарға тасымалдайды. Биосинтез өнідерінің әртүрлі болуы осы топтағы ферменттердің функциясына байланысты.

3.Заттардың алмасу процестерінде  реакция жылдамдықтарын арттыратын  ферменттер. Мысалы, молекулалардың  қайта құрылу реакцияларында  молекулалардың жоғары молекулалы  табиғаты белоктық болатын биологиялық  катализатордың көмегімен жүреді. Бұл катализатордың яғни ферменттердің  кәдімгі катализатордан айырмашылығы  мынада: біріншіден, олар талғамды болады, екіншіден, олардың активтілігі өте жоғары болады. Кей жағдайда фермент тек бір ғана реакцияның жылдамдығын арттырып, басқа реакцияларға әсер етпейді. Бұл сияқты мысалдарды жалғастыра беруге болады. Олар ферменттердің талғамдылығын көрсетеді. Ферменттердің екінші бір ерекшелігі – олардың өте активтілігі болғандылығы.

Мысалы, 1 моль каталаза ферменті 1 секундта 273 К температурасында 200 000 моль сутек пероксидін ыдыратса, ең активті бейорганикалық катализатор – платина қарасының 1 грамм атомы сол уақытың ішінде 293 К температурасында небәрі 10-80 моль сутекті пероксидін ыдыратады. Тағы бір мысал келтірейік, алкогольдегидрогенеза бөлмелік температурада 1 секундта 720 моль спиртті сірке альдегидіне түрлендірсе, дәл осы процесті өндірістік катализатор-мыс 473 К температурасында 1 секундта 1 моль спиртті ғана түрлендіреді. Міне, осындай мысадарды көптеп келтіруга болады.

Соңғы жылдары ферменттер әсерінің молекулалық механизімін зерттеуде ғалымдар біршама жетістіктерге жетіп отыр. Ферменттер молекуласының бәрі емес, тек қана белгілі бір бөлігі ғана каталитикалық активтілігі көрсетеді екен. Оны активтік орталық деп атайды. Ферменттердің белоктардан тұратынын айттық. Ферменттердің белоктық емес бөлшектеріне металл иондары мен кейбір органикалық заттар кіреді. Егер олар ферменттің активтік орталығына реагенттермен әрекеттесіп тұрақсыз аралық қосылыс түзеді де, одан әрі түрленетін болады. Әрине, активтік орталық кез келген молекуламен емес, құрылысы өзіне ұқсас молекулалармен ғана әрекеттеседі. Бұл – ферменттердің талғамдылығын көрсететін жай. Ферменттердің активтілігі көптеген факторларға байланысты. Атап, айтқанда олар-ортаның рН-ы, ферменттің концентрациясы, температура және т.б.

Сонымен ферментативтік катализде де басқа ферментативтік емес катализдегі сияқты ферменттің әсер етуінің алғашқы сатысы-оның субстраттың молекуласымен аралық қосылыс түзуінде. 

Оны сұлба түрінде былай көрсетуге болады:

 

                                                 K1            K3

E + S ↔ ES → E + P.ө.

                                                 K2

 

Мұндағы S – субстрат; E – фермент( энзим), яғни биологиялық катализатор; Р.ө. – реакция өнімдері. E S – аралық қосылыс.

Стационарлық концентрациялар тәсілін пайдаланып мына өрнекті жазуға болады:

 

 

dCES/dt = K1CECS – K2CES – K3CРө

 

Мұндағы СЕ + СES = CEo болғандықтан ( СЕо – ферменттің активтік орталығының бастапқы концентрациясы):

 

СES = CE/[1+ (К2+К3)/К1С3]

 

Бұдан реакция өнімінің алыну жылдамдығы мынаған тең болады:

 

dCPӨ/dt = K3CES/[1+ (К2+К3)/К1С3]= 2CEoCS/C + KM

 

          (К2+К3)/К1 өрнегі Михаэлис тұрақтысы (КМ) деп аталады. Егер СS>>KM

болса, онда реакция өнімінің түзілу жылдамдығы СS –ке байланыссыз болып, максималдық мәнін алады:

 

Vmax = K3CEo

 

Бұл екі жағдайда да жылдамдық катализатордың концентрациясына байланысты бірінші реттілікті болады. Бұл теңдеудің физикалық мәні мынада: реагентің бастапқы концентрациясында ( яғни реагентің концентрациясы өте көп болғанда катализатор (фермент) аралық  қосылыстың құрамына енеді (ES), ал оның концентрациясы өзінің щектік мәніне СЕо жетеді. Ендеше реакция өнімін алу жылдамдығы да осы фермент үшін белгілі бір шектік мәнге жетеді (Vmax). Жоғарыда соңғы екі теңдеуді еске алып, Михаэлис – Ментен теңдеуі деп аталатын мына теңдеуді жазуға болады:

 

V =dCp/dt = VmaxCs/(Cs + KM)

 

Михаэлис – Ментен теңдеуі ферментативтік реакциялардың кинетикасын сипаттау үшін қолданылады. Әдетте ферменттің реакция өнімімен әрекеттесуінің әсерін болдырмау үшін эксперимент арқылы реакцияның бастапқы жылдамдығын (К0) анықтайды. Сонда: СS = Cs0 – CCS = Cs0. Мұндағы СSO – реагенттің бастапқы концентрациясы, о ферменттің концентрациясын әлде қайда көп (Cs0>>CEO). Тәжірибелер Cs0-дің әр түрлі мәндерінде жүргізіледі.

Vmax пен Км – ді анықтау үшін Михаэлис – Ментен теңдеуін төмендегідей етіп жазған ыңғайлы:

 

1/V0 = 1/Vmax + KM/Vmax1/CS

 

Бұдан 1/Vө - /(1/CSө) координаттарында немесе Лайнуивер – Берк координаттарында түзу сызықты байланыс болады.(8.9 а – суреті)

 

 

 1/V0

 

 

Vmax

 

                                          1/V0

 

 

 

 Бұл түзудің көлбеу бұрышының тангенсі tgVmax ордината осіне қиылысқанда пайда болған кесінді – 1/ Vmax , ал абцисса осіне қиылысқандағы кесінді- 1/Км болады.

Эксперименттік мәліметтерді басқаша да өңдеуге болады. Мысалы, Михаэлис-Ментен теңдеуін ортақ бөлімге келтіріп, СSo-ге бөліп, мына теңдеуді аламыз.

 

 

Vo = Vmax – KM * Vo/CSo

 

Бұл жағдайда Км-ді V0 мен  Vo/CSo –дік сызықтық байланысын көлбеу бұрышының тангенсімен анықтауға болады.

Теңдеудің екі жағын да СSo -ге көбейтсек, CS/V мен   СSo   арасында тағы да сызықтық байланыс болады. Бұл жағдайда  да КМ мен Vmax –ды 8.9 б-суретте көрсетілгендей табуға болады.

 

 

 

СSo/V0

 

Vmax

Vmax

 -Kм 1/ СSo

 

 

Vmax –ды мәнінен ференттің концентрациясы белгілі жағдайда KS –ті, яғни фермент – субстраттық комплекстің ыдырау жылдамдығының тұрақтысын есептеуге болады.

Михаэлис тұрақтысы Км әр түрлі жүйелер үшін 1-ден 10-8 моль/л аралығында өзгереді. Субстраттың табиғатынан басқа ло рН-қа, температура және басқа факторларға байланысты болады.

Сол себептен Михаэлис тұрақтысының мәнн белгілі бір жағдайда берілген субстрат-фермент жүйесін сипаттау үшін береді.

Жоғарыда көрсетілген Михаэлис – Ментен теңдеуіндей, тек мұндағы тұрақтылардың физикалық мәні өзгеше болады.

Ференттердің құрылысы мен олардың әсер ету механизмін биохимияның арнайы бір бөлімі – биокатализ қарастырады.

Бұл мәселе тек физиологиялық емес, химияға да тығыз байланысты. Өйткені ферменттердің әсер ету механизмін білу кәдімгі катализаторлардың қасиеттерін де өзгертуге мүмкіндік береді. Көптеген ферменттер өндірістің ауылшаруашылық өнімдерін өндіретін салаларында кеңінен қолданылып келеді.

 

 

 

 

 

 

 

 

2 Катализаторлардың промоторлануы және улануы

 

Жалпыға бірдей қабылданған түсініктер бойынша қоспалардың катализаторларға оң (промоторлық) және олардың теріс (уландыру) әсерлері бір-бірімен принципті бойынша өзгеше механизмдеріне негізделген. Уландырудың негізіне катализатор бетінің біраз бөлігін улар арқылы жабу жатады. Осының нәтижесінде беттің умен жабылған бөлігі процеске қатыспай қалады. Әрине бетке ешқандай да жаңа учаскелер пайда болмайды, ал беттің қалған бөліктері өздерінің бұрынғы уланғанға дейінгігі көрсеткіштер бойынша жұмыс істейді. Бұл көзқарас бойынша біртекті бет уланған кезде болатын ерешеліктерді тұжырымдау қиын емес.