Амин қышқылдары

 

Клеткалардың  көп мөлшері белоктардан тұрады: құрғақ заттың жартысы белоктардың үлесіне тиеді. Клетканың құрылымын және пішінін белоктар анықтайды; сонымен қатар, молекулалық тану және катализдік құрал қызметін атқарады. Клетка құрылысына қажетті ақпаратты ДНҚ “шартты” түрде, клеткалық процестерге тікелей араласпай, ұстайды. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл белокқа жауапты геннің оған қатысы жоқ. Компьютерлік терминологияны қолдансақ, нуклеин қышқылдары аналық клеткадан алынған нұсқауды “бағдарламамен қамтамасыз етеді”. Белоктар “аппараттың қамсыздандыру” – клетканың жадында сақталған бағдарламаның физикалық механизмін іске асырады. Осындай нуклеин кышқылдары мен белоктар қызметінің айырмашылығы, оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатынан байқалады.ДНҚ және РНҚ молекулалары химиялық жағынан өте ұқсас алып молекулаларды құрайтын нуклеотидтерден тұрады, олардың қасиеті бірізділігіне көп байланысты емес. Ал белоктар әртүрлі 20, бір біріне ұқсамайтын, амин қышқылдарынан тұрады, олардың әрқайсысының химиялық қасиеті ерекше.Атқаратын қызметінің шеңберінің кеңдігі, олардың химиялық құрылымының және кеңістіктегі пішінінің молшылығымен сипатталады. Әртүрлі белоктардың химиялық қасиеттерінің әмбебаптығы да осыған негізделген. Белок макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайымы полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғанған амин қышқыл буындарының тізбегі. Бұл – белоктың алғашқы қүрылымы деп аталады; мұндағы байланыстардың бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс. Полипептидтік тізбектің бөлігінің екінші құрылымы деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегендегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясын айтады. Мұнда белок жіпшесі шиыршық тәрізді ширатылып тұрады. Шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдар мен амин қышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Атап көрсеткенде, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында (NH-пен СО-топтары арасында) сутектік байланыстар түзіледі. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда, бірнеше қайталанғаннан кейін

 

ол да берік  ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен “жөрмелген” полипептидтік  шиыршық едәуір тұрақты құрылым  болып саналады. Белоктың екінші құрылымы одан әрі тағы түйінделеді. Ол әлдеқайда қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр белокта ерекше пішінде болады. Жекеленген полипептидтік тізбектің барлық атомдарының кеңістікте орналасуын белоктың үшінші құрылымы деп атайды. Кейбір белоктар бірнеше полипептидтік тізбектерден құралады. Әрбір тізбек – бір суббірлік немесе мономер. Үшінші құрылымды жалғастырушы байланыстар сутекті байланыстардан да әлсіз болады. Оларды гидрофобты деп атайды. Бұл – полюссіз молекулалардың немесе полюссыз радикалдардың арасындағы ілініс күші. Ондай радикалдар амин кышқыл-дарының бірсыпырасында кездеседі. Полипептидтік байланыстағы гидрофобты радикалдардың бір-біріне тартылып, жабысу себебі суға шашыраған майдың немесе басқа бір гидрофобты заттың тамшыға жиналу есебімен бірдей. Гидрофобты ілінісу күші өте әлсіз байланыс болғанымен де, бірнеше рет қайталанатындығынан олардың барлығы қосылғанда едәуір әрекеттесу қуатын береді. Белок молекуласының аса күрделі құрылымын ұстап тұруға “әлсіз” байланыстардың қатысуының салдарынан, ол анағұрлым тұрақты және өте қозғалғыш болады. Кейбір белоктардың макромоле-куласының үшінші құрылымын ұстастыруға амин қышқылы цистеиннің арасында пайда болатын, S-S байланыс деп аталатын берік коваленттік байланыс әжептәуір роль атқарады, бірақ тұрақты үшінші құрылым ұйымдасу үшін олардың болуы шарт емес. Мысалы, миоглобин және гемоглобин молекулаларында S-S байланыстар жоқ. Көпшілік жағдайларда белоктың бірнеше макромолекуласы бір-бірімен қосылып. өте үлкен агрегаттар түзеді. Мысалы, гемоглобин осы белоктың төрт макромолекуласының жиынтығы болып саналады. Тек осылай жиялу арқылы ғана гемоглобин қалыпты қызмет атқарады, яғни оттегі молекулаларын қосып алып тасымалдай алады екен.Белоктың төртінші құрылымы деген ұғым – мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, белок молекуласын құрады. Гемоглобин молекуласы әдеттегі тетрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей α-тізбек және екі ұқсас β-тізбек кіреді. Төртінші құрылым байланыстар (сутекті, гидрофобты) әлсіз жалғасқан, ал кейде S-S-байланыстармен де жүзеге асырылады. Дисульфидтік көпірше – бұл екі цистеин қалдықтарының арасындағы ковалентік байланыс. Мұндай көпіршелер кейбір секреторлық белоктарда кездеседі. Көпірше глобуланың ішінде де, сондай-ақ оның үстінде де орналаса береді. Көптеген белоктарда, қалыпты цистеиндер болғанмен, дисульфидтік көпіршелер болмайды. Атқаратын қызметіне сай белоктар: глобулалық белоктар, шамалап салыстырсақ сфера пішіндес, катализ, транспорт немесе реттеу сияқты арнаулы процестерге қатысады. Кейбір белоктық заттардың құрамына фосфор кіреді, аз мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром және т.б. элементтер де кездеседі.Белоктардың құрылымдык элементіне амин қышкылдары енеді. Белок молекулалары бір-бірімен бірнеше байланыстар арқылы біріге алады. Әсіресе жануарлар мен өсімдіктер организміндегі кездесетін белоктардың көпшілігінің пептидті байланыс арқылы байланысатыны анықталды. Пайда болған амин қышқылы үшінші бір амин қышқылымен байланыса алады. Осы пептидті байланысты анықтаған және дамытқан немістің атақты ғалымы Эмиль Фишер болды. Амин қышқылының белок молекуласында алатын орны тек өзіне ғана тән. Егер амин қышқылы басқа амин қышқылымен орын алмастырса, қасиеті өзгереді. Сенджер деген ғалым белок молекуласында кездесетін қышқылдарды, олардың табиғатын анықтады. Инсулин белогы ұйқы бездерінің гормондарынан алынады. Қарапайым белокка жатқанымен тіршілікте маңызы зор. Осы инсулин белогінің полипептидті қалдықтардан тұратыны анықталды. Белок молекуласына кіретін амин қышқылдарының саны өте көп. Гликокол немесе глицин

H2N-СН2-СООН бұдан  басқа аланин амин қышқылы  немесе аминопропион қышқылы  сол сияқты цистеин амин қышқылы, метионин және т.б. кіреді. Белок молекуласына моноамино-, диамино-, тиоқышқылдар және басқа қышқылдар енеді. Белоктардың біріншілей құрылымы кейбір белоктар үшін ғана анықталады. Мысалы: инсулин, рибонуклеаза, т.б. І950 ж американ ғалымы Полинг белок молекуласының біріншілей құрылымын көрсетті.

Белоктар 2 үлкен топқа бөлінеді: 
1. Протеиндер – қарапайым /жай/ белоктар. 
2. Протеидтер – күрделі белоктар. 
Белоктар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер – амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген “егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады”.

Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды. Белоктардың коллоидтық қасиеті, коацерват түзушілігі, денатурация құбылысына ұшырауы, сумен байланыс жасай отыра гидрадтануы, электр заряд түзушілік қасиеттері маңызды роль атқарады.

Белоктың атқаратын қызметі.

Организмде белок  алуан түрлі қызмет атқарады. Белоктың қызметін көбіне жекелеген молекулалар да жүзеге асыруы мүмкін. Белоктың ең басты қызметі — катализаторлық қызмет. Барлық тірі организмдерде зат алмасу реакциялары ферменттердің әсер етуімен жүзеге асады. Белгілі ферменттердің барлығы белоктардан құралған. Заттарды тасымалдау да белоктың маңызды бір қызметі. Заттардың клетка мен органоидтар ішінде қозғалуын белок реттеп отырады, яғни оларды активті түрде тасымалдайды. Соңғы кезде клетка мембранасының құрамында түрлі тасымалдаушы белоктардың болатыны анықталған. Белок сондай-ақ организмнің иммундық қасиеттерін жүзеге асырады. Сонымен бірге белоктың тағы маңызды қызметінің бірі — оның құрылыс материалы ретінде пайдаланылуы. Белок барлық протоплазмалық органоидтардың негізін кұрайды. Ол құрылым компонентінің бірі ретінде барлық клетка мембраналарының құрамына кіреді, тіпті сұйық гомогенді цитоплазмалық матриксте де белок кездеседі. Ақуыз (белок) — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан Фридрих Энгельс: «Тіршілік — белок заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді. Белок, протеиндер – күрделі молекулалы табиғи органикалық қосылыстар. Белок тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады. Белоктар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялык ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды. Белоктардың барлығы екі топқа бөлінеді: 1) қарапайым белоктар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі белоктар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеид-тер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқыл-дарынан басқа заттар да болады. Белок клетка құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организм құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия клеткаларында 50 – 93% белоктық заттар бар. Белок барлық организмге ортақ зат болғанымен, әр түрлі организм белоктарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да белок қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол клетка протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Организмнің күнделікті тіршілігі оның клеткаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған клеткаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де белок катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше белок – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да белоктан құралған. Ерімтал белоктар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Белоктардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан белок биополимерлер тобына жатады. Белоктың құрамында жиырма түрлі амин қышқылдары болады. Әр түрлі белоктардың амин қышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта белок түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш амин қышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышкылдан жиырма төрт түрлі белок изомерлері пайда болады. Белок молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Белок молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы белоктар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік клеткасының белоктары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) белоктар. Бұларға бұлшық ет белогы – миозин, актин, сіңір белогы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі белоктары жатады. Белок молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Белок ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Белок – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.

 

 

 

 

Жануарлардың  жүні, мүйізі, тұяғы, еті негізінен  белоктан тұрады.

 

 

 

 

 

 

1. Белоктар.

 

2. Белоктардың организмде атқаратын қызметтері

 

3. Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері 

 

4. Белок молекуласының құрылымы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ҚҰРАМЫНДА БЕЛОК КЕЗДЕСЕТІН ЗАТТАР

 

 

СҮТ

 

 

 

ЖҰМЫРТҚА

 

БИДАЙ

 

 

 

 

ЕТ

 

АС БҰРШАҚ

 

 

 

БҰРШАҚТАР

 

 

 

СҰЙЫҚ МАЙ

 

 

 

 

 

 

 

 

Қарасай ауданы, Үшқоңыр ауылы

№2 кәсіптік лицейі

 

 

 

 

 

 

 

 

                                                       

 

 

                                  Орындаған: Алтайулы Б.

                                       Тексерген: Ескожинова С.К.

 

 

 

 

 

 

 

 

2011-2012 оқу жылы

 

 

 

 

 

 

 

1. Белок малекуласының құрылымы

2. Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері 

3. Белоктың атқаратын қызметі.

4. Құрамында белок кездесетін заттар

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

МАЙЛАР ТАҚЫРЫБЫНА ФОТО