Шпаргалка по "Биологии"

Органелла	Основная функция	Организмы
Эндоплазматический ретикулум	трансляция и свёртывание новых  белков синтез липидов	все эукариоты
Аппарат Гольджи	сортировка и преобразование белков	все эукариоты
Митохондрия	энергетическая	большинство эукариот
Вакуоль	запас, поддержание гомеостаза, в клетках растений — поддержание формы клетки.	эукариоты, более выражена урастений
Ядро	Хранение ДНК, транскрипция РНК	все эукариоты
Рибосомы	синтез белка	эукариоты,прокариоты
Везикулы	запасают или транспортируют питательные  вещества	все эукариоты
Лизосомы	принимающие участие в процессах  переваривания фагоцитированной пищи и автолиза.	большинство эукариот
Центриоли (клеточный центр)	Центр организации цитоскелета. процесс клеточного деления .	эукариоты
Меланосома	хранение пигмента	животные
Миофибриллы	сокращение мышечных волокон	животные

Клетка – элементарная -структурная единица всего живого. Структура и функции внутриклеточных органелл. Термин «клетка» впервые введен англ. ученым Р. Гуком в 1665 г.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. Поток информации, веществ и энергии  в клетке.

Поток информации

2. потока информации клетка, используя многовековой эволюционный опыт предков, создает организацию, соответствующую критериям живого, сохраняет и поддерживает эту организацию во времени, несмотря на меняющиеся условия внешней среды, передает ее в ряду поколений. Участвуют: ядро макромолекулы, переносящие информацию в цитоплазму, цитоплазматический аппарат транскрипции. На завершающем этапе этого потока полипептиды, синтезированные на полисомах, приобретают третичную и четвертичную структуру и используются в качестве катализаторов или структурных блоков рассматриваемом потоке происходит перенос информации с ДНК на белок. Что представляют собой коды, с помощью которых записана информация в ДНК и белке. Кодирование заключается в записи определенных сведений при помощи специальных символов с целью придать информации компактность, обеспечить ее использование неоднократно и по частям, создать удобства при транспортировке. код ДНК служат дезоксирибонуклеотиды, различающиеся по азотистому основанию (адениловое, гуаниловое, тимидиловое, цитидиловое). Кодовой группой служит кодон — участок молекулы ДНК, состоящий из трех нуклеотидов. Это делает код триплетным. Информация записывается в линейном порядке по длине молекулы ДНК в виде последовательности кодонов. Код ДНК неперекрывающийся, так как каждый нуклеотид входит в один кодон. Положение конкретного аминокислотного остатка в молекуле полипептада может быть обозначено в ДНК при помощи одного из нескольких кодонов-синонимов, что свидетельствует о вырожденности кода ДНК.  Сочетанием по три из четырех возможных дезоксирибонуклеотидов образуются 64 различных кодона, тогда как в состав белка входит 20 аминокислот. Вырожденность кода ДНК носит регулярный характер: большая часть

информации  приходится на первые два нуклеотида колона. Каждой аминокислоте соответствует  не более двух таких начальных  дуплета, тогда как число кодонов-синонимов  может доходить до шести. Три кодона из 64, названные бессмысленными, не кодируют аминокислот. Они служат терминаторами  и обозначают точку прекращения считывания информации. Перекодирование информации происходит в процессе биосинтеза белка. На первом этапе, обозначаемом как транскрипция, исходная информация ДНК считывается путем синтеза рибонуклеиновых кислот. Последние комплементарны лишь одной из полинуклеотидных цепей ДНК, место тимина в них занимает близкое х нему азотистое основание — урацил. В эукариотической клетке этот этап осуществляется в ядре, а также независимо в митохондриях и хлоропластах. В результате транскрипции образуется несколько разновидностей РНК, при этом иРНК приобретает информацию о последовательности аминокислот в полипептидах, а рРНК и тРНК обеспечивают перенос информации с иРНК на полипептиды.

Особенность транскрипции с ядерной ДНК эукариотической клетки заключается в образовании первоначально большего количества РНК, чем то, которое затем примет в синтезе полипептидов непосредственное участие. Избыточная РНК, природа и функции, которой не ясны, разрушается в ходе преобразования (процессинга) РНК перед транспортом ее из ядра в цитоплазму.

Поток энергии у представителей разных групп организмов представлен внутриклеточными механизмами энергообеспечения — брожением, фото- или хемосинтезом, дыханием.

Центральная роль в биоэнергетике клеток животных принадлежит дыхательному обмену. Дыхание включает реакции расщепления низкокалорийного органического «топлива» в виде глюкозы, жирных кислот, аминокислот и использования выделяемой энергии для синтеза высококалорийного клеточного «топлива» в виде АТФ. Особенностью потока энергии растительной клетки служит фотосинтез — механизм преобразования энергии солнечного света в энергию химических связей органических веществ.

Механизмы энергообеспечения клетки высокоэффективны. Коэффициенты полезного действия хлоропласта достигают 25%, а митохондрии — 45— 60%, существенно превосходя аналогичный показатель паровой машины (8%) или двигателя внутреннего сгорания (17%).

Реакции дыхательного обмена не только поставляют энергию, но и снабжают клетку строительными блоками для синтеза разнообразных молекул. Ими служат многие продукты расщепления пищевых веществ. Особая роль в этом принадлежит центральному звену дыхательного обмена — циклу Кребса, осуществляемому в митохондриях. Через этот цикл проходит путь углеродных атомов (углеродных скелетов) большинства соединений, служащих промежуточными продуктами синтеза химических компонентов клетки, а также переключение метаболизма клетки с одного преобладающего пути на другой, например, с углеводного на жировой. Таким образом, дыхательный обмен одновременно составляет ведущее звено потока веществ, объединяющего метаболические пути расщепления и синтеза углеводов, белков, жиров, нуклеиновых кислот.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3. Особенности пространственной организации  белков. Фибриллярные глобулярные  белки.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из аминокислот, . Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10¹³⁰ вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называютпептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

Классификация по типу строения три группы: Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. Например, изображённый на картинке справа глобулярный белок, триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным трёхмерным строением называются αβ-баррелы. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

 

5. Свойства и функции белков.

Размер  белка может измеряться в числе  аминокислотных, но из-за относительно большой величины молекулы масса  белка выражается в производных  единицах — килодальтонах (кДа).

В зависимости  от условий, белки способны проявлять  как кислотные, так и осно́вные свойства. При этом группами, способными кионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот. Отдельные белки характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле. Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Значение  изоэлектрической точки является характерной  константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1^[14], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны ипротамины.

Белки различаются  по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым или склеропротеинам относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья и фиброин, который входит в состав шёлка ипаутины^[15].

Белки также  делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с липидами мембраны^[16] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).химические свойства, например, растворимость в физико-химических условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм^[7]. Изменение этих условий, например, сильное нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком или другим биополимером естественной структуры называется денатурацией. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки^[17

функции белков

1.  Белки участвуют в образовании  клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных  мембран, шерсти, волос, сухожилий,  стенок сосудов и т.д.

2Некоторые  белки способны присоединять  различные вещества и переносить  их к различным тканям и  органам тела, из одного места  клетки в другое. Например, белок  крови гемоглобин присоединяет  кислород и транспортирует его  от легких ко всем тканям  и органам, а от них в легкие  переносит углекислый газ; в  состав клеточных мембран входят  особые белки, обеспечивающие  активный и строго избирательный  перенос некоторых веществ и  ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. \Большая группа белков принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны – биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции.

4.В  ответ на проникновение в организм  чужеродных белков или микроорганизмов  (антигенов) образуются особые  белки – антитела, способные связывать  и обезвреживать их. Фибрин, образующийся  из фибриногена, способствует  остановке кровотечений.5. Особые  сократительные белки участвуют  во всех видах движения клетки  и организма: образовании псевдоподий,  мерцании ресничек и биении  жгутиков у простейших, сокращении  мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений  и др.6 Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в нем, образуя комплекс с белком ферритином.7Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г. белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж.

8.Одна  из важнейших функций белков, так как все биохимические  реакции протекают с огромной  скоростью, благодаря участию  в них биокатализаторов – ферментов  – веществ белковой природы.9.В  яде змей, насекомых и грибов  содержатся токсические белки.10.В мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

 

4. Четыре уровня структурной организации  белковых молекул:. Обычно выделяют четыре уровня структуры белка

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, который кодирует данный белок. ПС определяет форму белка, свойства и функции.

Вторичная структура — образуется укладкой полипептидных цепей в альфа-спираль или бетта-структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH и атомами кислорода групп СО. Альфа-спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. Бетта-структура представляет собой продольную укладку трехполипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму.

Третичная структура —образуется при сворачивании спирали в клубок, глобулу или домен. Домен-глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной игидрофильным наружным слоем. Формируется за счет связей, образующихся между радикалами аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных связей между радикалами.