Химический состав клетки

Химический состав клеток

 

Все клетки животных и  растительных организмов, а также  микроорганизмов сходны по химическому  составу. В клетке содержится несколько  тысяч веществ, которые участвуют  в разнообразных химических реакциях. Сходство в строении и химическом составе разных клеток свидетельствует о единстве их происхождения.

 

  Одни элементы  содержатся в клетках в относительно  большом количестве, другие - в малом.  Особенно велико содержание в  клетке четырех элементов - кислорода,  углерода, азота и водорода (до 98%). Сера, фосфор, хлор, калий, магний, натрий, кальций, железо составляют вместе 1,9%. Все остальные элементы содержатся в клетке в исключительно малых количествах (меньше 0,01%). В живых телах наряду с веществами, распространенными в неживой природе, содержится много веществ, характерных только для живых организмов.

 

   Вода составляет  почти 80% массы клетки. Ей принадлежит  существенная многообразная роль  в жизни клетки. Она определяет  физические свойства клетки - ее  объем, форму, упругость. Вода  участвует в образовании структурных молекул органических веществ, в частности структуры белков. Большинство реакций, протекающих в клетке, могут идти только в водном растворе; многие вещества поступают в клетку из внешней среды в водном растворе и в водном же растворе отработанные продукты выводятся из клетки. Вода является непосредственным участником многих химических реакций (расщепление белков, углеводов, жиров и др.).

 

   Биологическая  роль воды определяется особенностью  ее молекулярной структуры, полярностью молекул воды. Частица воды - диполь: в области атомов водорода (протона) преобладает положительный заряд, а в области атомов кислорода - отрицательный. Этим объясняется способность воды к ориентированию в электрическом поле и присоединению к различным молекулам и участкам молекул, несущим заряд, с образованием гидратов. Много веществ способно растворяться в воде: соли, кислоты, щелочи, а из органических веществ - многие спирты, амины, углеводы, белки и др.

 

Вещества, хорошо растворимые  в воде, называются гидрофильными веществами (греч.

 

“гидрос” - вода, “филео” - люблю). Жиры, клетчатка и другие вещества плохо или вовсе не растворяются в воде, их называют гидрофобными (греч. “гидрос” - вода, “фобос” - страх, ненависть).

 

Гидрофильность объясняется  наличием групп атомов, способных вступать с молекулами воды в

 

электростатическое взаимодействие или образованием с ними водородных связей. Гидрофильные вещества - это  соли, углеводы, белки, низкомолекулярные  органические соединения. Многие жиры - гидрофобны. Гидрофобные вещества входят в состав клеточных мембран, обусловливая их полупроницаемость.

 

    Для процессов  жизнедеятельности клетки наиболее  важны такие катионы, как K+, Na+, Ca2+, Mg2+, из анионов - HPO42-, Cl-, HCO3-. Концентрация анионов и катионов в клетке и среде ее обитания, как правило, резко различна. К примеру, внутри клетки всегда довольно высокая концентрация ионов калия и очень малая - ионов натрия, а в окружающей среде (плазме крови, морской воде) мало ионов калия и много ионов натрия. Пока клетка жива, это соотношение ионов строго поддерживается, а после смерти клетки содержание ионов в среде и клетке выравнивается. Ионы клетки способствуют

 

поддержанию постоянного  осмотического давления внутри клетки и рН. В норме реакция 

 

клеток слабощелочная, почти нейтральная, обеспечиваемая содержащимися в клетке

 

анионами слабых кислот (НСО3-, НРО4-) и слабыми кислотами (Н2СО3), которые связывают и отдают ионы водорода, в результате чего реакция  внутренней среды клетки практически  не изменяется. Некоторые неорганические вещества содержатся в клетке не только в растворенном, но

 

и в твердом состоянии. Так, прочность и твердость костной  ткани обеспечивается фосфатом кальция,

 

а раковин моллюсков - карбонатом кальция. Не все вещества, содержащиеся в клетке, специфичны для живой природы. Вода и соли

 

распространены и вне  живого. Но в организмах и продуктах  их жизнедеятельности обнаружено

 

большое количество углеродсодержащих  соединений, характерных только для  живых клеток и организмов, получивших название органических веществ.

 

  Из органических  веществ клетки на первом месте  по количеству и значению стоят  белки, состоящие 

 

из крупных молекул (макромолекул, греч. “макрос” - большой). В состав всех белков входят атомы  водорода, кислорода, азота; во многие белки входят еще атомы серы, а в некоторые - атомы

 

металлов железа, цинка, меди. Белки составляют 10-20% от сырой  массы и 50-80% от сухой массы клетки. Белки обладают большой молекулярной массой: молекулярная масса альбумина - одного из белков яйца - 36 000, гемоглобина - 152 000, миозина (одного из белков мышц) - 500 000. Тогда

 

как молекулярная масса  спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78. Среди органических веществ белки  самые сложные, они составлены из повторяющихся сходных по структуре

 

низкомолекулярных соединений, ковалентно связанных между собой, которые называются

 

мономерами. Поэтому белки (как углеводы и жиры) являются полимерами. Если обозначить

 

мономер буквой А, то структуру  полимера можно изобразить так: А-А-А-А-А. Большинство природных и искусственных (полиэтилен, лавсан, капрон и др.) полимеров построены из одинаковых мономеров. Белки же состоят из сходных, но не вполне одинаковых мономеров. Мономерами белков

 

являются аминокислоты. Молекула аминокислоты как бы состоит из двух частей: одна часть

 

одинаковая, состоящая  из аминогруппы (-NH2) (выделена синим  цветом) и находящейся рядом 

 

карбоксильной группы (-СООН); другая часть молекулы у всех аминокислот  разная (выделена

 

красным цветом) и называется радикалом (R). Имеется много разных аминокислот, но

 

мономерами любых природных  белков - животных, растительных, микробных, вирусных - являются

 

только 20 аминокислот (их еще называют “волшебными”). Соединение аминокислот 

 

происходит через общие  для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с

 

карбоксильной группой  другой с отщеплением молекулы воды. Между аминокислотами

 

образуется прочная  ковалентная связь -NH-CO2-, которая  называется пептидной связью.

 

Образовавшееся соединение аминокислот называется пептидом. Пептид из двух

 

аминокислот называется дипептидом, из трех - трипептидом, из многих аминокислот - полипептидом. Все белки  представляют собой полипептиды, т.е. цепи из многих десятков и даже сотен  аминокислотных звеньев.

 

   Двадцать аминокислот, входящих в состав

 

               природных белков

 

   Аминокислота

 

Сокращенное название

 

      Аланин  Ала  

 

      Аргинин  Арг  

 

      Аспарагин  Асн  

 

Аспарагиновая кислота  Асп

 

     Валин Вал     

 

      Гистидин  Гис

 

        

 

      Глицин

 

         Гли

 

      Глутамин

 

         Глн

 

Глутаминовая кислота

 

         Глу

 

      Изолейцин

 

         Иле

 

      Лейцин

 

         Лей

 

      Лизин

 

         Лиз

 

      Метионин

 

         Мет

 

      Пролин

 

         Про

 

      Серин

 

         Сер

 

      Тирозин

 

         Тир

 

      Треонин

 

         Тре

 

      Триптофан

 

         Три

 

   Фенилаланин

 

         Фен

 

      Цистеин

 

         Цис

 

  Каждый живой организм  содержит большое число разнообразных  белков, причем каждому виду 

 

присущи свойственные только ему белки. Белки различаются по составу аминокислот, числу

 

аминокислотных звеньев, порядку следования в цепи. Поэтому  число структурных вариантов 

 

достигает астрономических  цифр. Последовательность аминокислотных остатков в 

 

молекуле белка определяет его первичную структуру, прочность которой определяется

 

ковалентными связями. Следующий уровень структуры  белка определяется степенью

 

закручивания белковой нити в спираль. Между группами -СООН, находящимися на одном витке 

 

спирали, и группами -NH2 - на другом витке образуются водородные связи, которые слабее

 

ковалентных, но их большое  число обеспечивает образование  достаточно прочной структуры.

 

Дальнейшая укладка  полипептидной спирали заключается  в свертывании полипептидной  нити в 

 

клубок. Образуется третичная структура белка, специфичная для каждого белка. Третичную

 

структуру поддерживают гидрофобные связи, возникающие  между радикалами гидрофобных 

 

аминокислот. Эти связи  слабее водородных: в водной среде  клетки гидрофобные радикалы

 

отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Кроме гидрофобных сил, в третичной структуре

 

существенную роль играют электростатические связи между  электроотрицательными и электроположительными  радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура 

 

поддерживается также небольшим числом ковалентных дисульфидных -S-S- связей,

 

возникающих между атомами  серы серосодержащих аминокислот. В  живой клетке

 

образуются и другие, более сложные формы структуры  белка, например, четвертичные,

 

которые обеспечивают полноценную работу белков. Четвертичная структура формируется при

 

соединении нескольких молекул белков. Пептидные цепи, уложенные в виде клубка,

 

называются глобулярными, а в виде нитей - фибриллярными  белками.

 

  Под влиянием внешних  факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рН,

 

радиация и иные факторы) слабые связи рвутся и структура  белка, а следовательно, и его  свойства

 

изменяются. Этот процесс  называется денатурацией. Такие изменения  структуры белка 

 

обычно легко обратимы. Разрыв большого числа слабых связей ведет к необратимой денатурации

 

белка: например, свертывание  яичного белка при кипячении. При обратимой денатурации 

 

нарушаются слабые связи, которые не затрагивают первичную  структуру белка. При 

 

денатурации изменяются и свойства белка: он утрачивает растворимость, становится доступным

 

действию ферментов, теряет присущие ему функции. Гормоны также  могут оказывать 

 

денатурирующее действие. Все особенности белка определяются его первичной структурой, т.е.

 

порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Способность белков к

 

обратимому изменению  структуры в ответ на действие физических и химических факторов

 

лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем - раздражимости.

 

  Белки в клетке  выполняют важные и многообразные функции. Прежде всего, они

 

выполняют строительную функцию, участвуя в образовании  всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Большое значение имеет каталитическая

 

функция белков. Быстрое  расщепление и синтез органических веществ в клетке обеспечивают

 

катализаторы (ускоритель реакции) - ферменты, по химической структуре  являющиеся белками.

 

Каталитическая активность ферментов исключительно велика: они ускоряют протекание

 

реакций в десятки, сотни  миллионов раз. В большинстве случаев ферменты катализируют

 

превращение веществ, размеры  молекул которых по сравнению  с размерами макромолекулы 

 

фермента очень малы. Например, фермент каталаза имеет  молекулярную массу 250 000, а 

 

пероксида водорода (Н2О2), распад которого катализирует каталаза, всего 34. Это указывает на

 

то, что каталитическая активность фермента определяется не всей молекулой, а только