Белоктарға қолданылатын түсті реакциялар

Жоспар

 

1. Белок	3
2. Химиялық қасиеті	5
3. Физикалық қасиеті	7
4. Құрамы мен құрылысы	8
5. Қасиеттері	10
6. Белоктарға қолданылатын  түсті реакциялар	13
Қортынды	14

 

 

1. Белок

Табиғатта таралу және маңызы. Белоктар табиғатта кең тараған. Олар барлық жануар мен өсімдік организмдерінде бар, тірі клеткалрдың протоплазмасы мен ядросының негізгі бөлігін құрайды. Белоксыз өмір мүмкін емес. Белотар қаңқаның органикалық бөлігін құрайды, бұлшық ет және нерв тканьдарының құрамына кіреді, тері, шаш, тырнақ, жүн түзеді. Малдардың тырнақтары, олардың мүйіздері, тұяқтары, қауырсындары – бұл әр тәрлі  белоктардың қоспасы. Олар ткань клеткаларын жасау үшін – қажетті құрылыс материалы. Энергетикалық материалдың қоры ррөлін атқарады, өйткені белоктардың артығы мал организімінде углеводтарға айналады. Белоктар ферменттер құрамын кіреді.

Соңғы жылдарда клетка сыртында өмір сүретін және өмірдің белгілері бар белоктар табылған. Осындай белоктардың бірқатарына ауруларды клеткасыз қоздыратын вирустардың белоктары жатады.

Өсімдіктерде белоктар жануарларға қарағанда аз мөлшерде болады. өсімдік белоктарының көпшілігі клеткада орналасқан. Өсімдіктің негізгі массасы целлюлоза екені белгілі. Дегенмен өсімдіктердің тіршілікке қабілеттілігі оларда белок болғандықтан екені мәлім.

Жай заттардан белок синтезін тек қана өсімдіктер жүзеге асырады. Соңғылар ол үшін топырақтың тұзында бар азотты, ал бұршақ тұқымдас өсімдіктер сондай – ақ атмосфералық азотты да пайдаланады. Жануарлар белок емес заттардан белок синтездей алмайды. Оларды белоктарды өсімдіктен немесе жануарлардан алынған азықпен бірге алады.  Азықтың белогын өндеу арқылы, жануарлар өзіне қажетті жаңа белоктар жасайды. Соңғылар организмде ыңғай ыдырауға және тотығуға ұшырап отырады. Сондықтан жануарларға белоктық азық қажет.

Белоктар лептидті байланыстар арқылы CO-NH амин қышқылдарынан түзілетін полимерлер. Тірі клеткалардан анықталған амин қышқылдардың санының аздығына қарамастан 20 бөлшектен құрастырылған комбинациялардың саны астрономиялық өлшемдей 2,4*1018  болады. Шын мәнінде, реалды белоктарда аимн қышқылдарының бөлшектерді әлдеқайда көп болады. Белоктардың молекулалық салмақтарды  5 мыңнан бірнеше миллионға дейінгі орталықта өзгеріп отырады. Белотар қатарына бір – біріне ұқасатығы шамалы, кератин-жүннің негізі, қаңға оттегін тасушы – гемоглобин, сүттен алынатын – казеин  және биохимиялық реакцияларды күшейтуші ферменттер жатады.

Осы айтылғандардан белоксыз тіршілік жоқ екенінін көруге болады. Энгельстің айтуы бойынша тіршілік дегеніміз – «белокты заттардың өмір сүру тәсілі». Белоктар тірі организмдердің денелерін түзеді, екінші жағынан әр түрлі физика – химиялық процестерді жүргізу үшін энергия көзі болып есептеледі. Организмде белоктардың  түрлері өте өп. Олардың әрқайсысы белгілі бір қызмет атқарады. Организмде жүретін әрбір реакцияның  өзіне тән белок катализаторы болады.

Әр түрлі белоктардың құрамына кіретін амин қышқылдарының түрлері де, сандары да әр түрлі болады. Сондқтан белотардың молекулалық массаларының айырмасы да үлкен. Белок молекулаларының массалары шамамен 100000-5000000.

Белоктардың құрамы мен құрылысы олардың гидролиздену реацияларын зерттеудің нәтижесінде анықталады.

Белоктарды қышқыл немесе сілті қсып қыздырғанда гидролизденеді. Кез келген белоктың  гидролизінің нәтижесінде 20-ға жуық әр түрлі a– амин қышқылдарының қоспасы түзіледі. Олардың кейбіреуі төменде көрсетілген:

Осы келтірілген формулаларға сәйкес белок құрамына кіретін амин қышқылдарын мынандай жалпы формуламен көрсетуге болады:

Радикалдың құрамына ашық тізбектер, тұйық тізбетер және әр түрлі функционалды топтар кіруі мүмкін. Келтірілген қышқылдардың формулаларынан радикалдың құрамына – SH – OH – COOH – NH2 атомдар топтарының және бензол ядросының  кіретінін көруге болады.

Жан – жақты зерттеулер бело молекуласындағы әр түрлі амин қышқылдарының қалдықтары бір – бірімен пептидтік байланыс арқылы қосылатынын дәлелдеді. Сондықтан бело молекуласын бірі – бірімен пептидтік байланыс арқылы қосылған амин қышқылдарының  қалдықтарынан тұратын табиғи полипептидтер деп қарастыруға болады.

Ғалымдар 20-дан астам амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын полипептидтерді синтездеу арқылы белок алуды іске асырады.

Түзілген трипептид келесі амин қышқылымен әрекеттесіп тетрапептидке, тетрапептид басқа амин қышқылымен әректтесіп пентапептидке т.т. айналады. Осындай амин қышқылдарының арасында жүретін поликонденсациялану реакциясының нәтижесінде молекулас көптеген амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын полипептидтер түзіледі. Полипептидтердегі пептидтік байланыстар бір амин қышқылының карбоксил тобымен екінші амин қышқылының амин тобы әрекеттесіп су молекуласын бөліп шығару нәтижесінде түзіледі.

Қазіргі кезде полипептидтік теория бойынша бело молекуласы да бір – бірімен пептидтік байланыс арқылы қосылған амин қышқылдарынан тұрады. Бірақ белок молекулалары полипептидтерге қарғананда күрделі болады.

Әрбір белок молекуласы әр түрлі амин қышқылдарының белгілі бір сандарынан тұрады және олар молеулада тек белгілі бір ретпен ғана орналасады.

 

2. Химиялық қасиеті

Белоктардың маңызды химиялық қасиеттеріне олардың гидролизі жатады. Белоктар гидролизі полипептидтер гидролизі сияқты болады:

 
Белоктардың құрамында карбоксил тобы мен амин тобы болғандықтан әрі қышқылдарша негіздермен, негіздерше қышқылдармен әрекеттеседі:

 

 

 

 

Белоктарды анықтауға мынандай реакциялар қолданылады.

1. Ксантопротеин реакциясы. Құрамында бензол ядросы бар белоктарға концентрациялы азот қышқылымен әср еткенде сары түс пайда болады.
2. Биурет реакциясы. Сілтідегі мыс (ІІ) гидроксидінің ерітіндісімн белокқа әсер еткенде көк түс пайда болады.
3. Миллион реакциясы. Құрамында күкірті бар белоктарды қорғасын ацетаты және сілті қоспасымен қосып қайнатқанда қызыл түс пайда болады.
4. Цистин реакциясы. Құрамында күкірті бар белотарды қорғасын ацетаты және сілті қоспасымен қосып қайнатқанда қорғасын сульфидінің қара тұнбасы түзіледі.

Белоктар ас қорыту кезінде ферменттердің әсерінен амин қышқылдарына ыдырайды. Амин қышқылдары ішектің қабырғалары арқылы қанға өтеді және клеткаларға барып нуклейн қышқылдарының әсерінен сол жануардың немесе адамның өзіне дән белогын түзеді.

Белоктардың амин қышқылдары тәріздес амфотерлік қасиеті бар. Белоктар судағы ертіндісінде ионданған түріне өтеді. Белоктардың ерітіндісі қышқылдық ортада оң зарядталады да, ал негіздік ортада теріс зарядталады.

Белоктардың қышқыл – негіздік қасиеттерінің айырымы, оларды электрофрез әдісімен бөлуге мүмкіндік береді. Белоктардың изоэлектрлік нүктесінің нәтижесі (рН) олардың құрамындағы амин қышқылдарына байланысты. Мысалы, желатиннің рН – 4,2, казеиндікі – 4,6 – 4,7; гемоглобиндікі – 6,8.

3. Физикалық қасиеттері

Белоктардың физикалық және химииялық қасиеттері олардың құрылыстарына байланысты болады. Кейбір белоктар суда жақсы ериді, кейбіреулері тұхдардың ерітінділерінде ериді, ал басқалры суда ерімейді.

Қыздыру, ауыр металдардың тұздары, радиоактивтік ыдырау

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Белоктарды ұнтақ немесе кристалл күйінде бөліп алады. Олар спиртте, ацетонда, кейбіреуі суда ерімейді, сұйылтылған қышқылдар мен сілтілердің ерітінділерінде ериді. Белоктар ерігенде, коллоидтық ерітінді түзеді және оптикалық пәрменді келеді.

Белоктардын, молекулалық массасы өте ауыр болады. Мысалы, қан сарысуы альбуминінің массасы — М.. М. 60.000, -ү — глобулинінін, массасы — М. М. 160.000.

Белоктар молекуласынын, түрлеріне қарай фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Фибриллярлық белоктардың түрі жіп тәріздес болады (эластин, коллаген және фиброин). Ал глобулярлық белоктардьщ түрі эллипс немесе шар тәріздес болады. Оларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобиндер жатады.

Белоктарды қышқылдармен немесе сілтілермен 100—105°С қыздырғанда, олар а — амин кышқылдарына ыдырайды. Демек белоктар амин қышқылдарыньщ қалдықтарынан құралған. Белоктардың мұндай ыдырағанын гидролиз дейміз. Организмде гидролиз ферменттердің әсерімен жүреді. Гидролиздің организмде белоктарды сіңіру үшін маңызы өте зор.

Гидролиз мына схемамен жүреді. 

Демек белоктар —амин қышқылдарының полимері. Қазіргі кезде белоктардың құрамында маңызды 20 амин қышқылдарының кіретіні дәлелденді.

 

4.Құрамы мен  құрылысы

Барлық белоктардың құрамына көміртек, сутек, оттек және азот кіреді. Көптеген   белоктарда тағы күкірт болады. Қейбірінде   фосфор, йод,   темір және басқа элементтер бар.

Белоктардың молекулалық салмағы ондаған және жүздеген мың көміртектің бірлікпен есептеледі. Кейбір мүшелерінде от бірнеше миллионға дейін жетеді.

Белоктардың құрылысы  туралы   алғашқы  деректерді олардың гидролиз процесін зерттегеннен кейін алуға мүмкін болды. Белоктар  қышқылдардың,   сілтілердің  судағы   ерітінділерімен және ас қорытатын ферменттермен ыдырайды (гидролизденеді). Әр түрлі —амин қышқылдары  гидролиздің  соңғы   өнімі болып қаылады. Қазіргі кезде-олардың 24-і бөлініп алынды.

Белок молекуласы сызықтық структура (тармақталмаған) және амнн қышқылы қалдықтарынан түрады. Амин қышқылы тізбектері (бұрын айтылғандай) полипептидтер деп аталынады. Әр белок молекуласында амин қышқылының звенолары қатаң белплі тәртіппен орналасқан. Орасан үлкен белок молекуласында осы тәртштің бұзылуы   немесе  тек бір   амин   қышқыл звеносы оасқа амин қышқыл қалдығымен   ауыстырылуы   белок қасиетін түгелдей өзгертеді.

Қазіргі уақытта көптеген полипептидтердегі және белоктардағы (грамацидине, вируста, темекі мозаикасында, гемоглобинде және миоглобинде — бұлшық ет белогі) амин қышқыл звеноларының қосылысу тәртібін түсіндіру мүмкін болды.

Өткен ғасырдың 80 жылдары орыс биохимигі А. Я. Данилёвский белок молекуласында пептид тобы бар екендігіне нүсқаған.

Белок молекулаларын зерттеген кезде олардың 4 түрлі структурасы болатыны дәлелденді.

Бірінші құрылымы. Амин қышқылдары ретімен бір-бірімен байланысып, тізбек түзуін белоктың бірінші құрылымы дейміз. Бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының ретпен орналасуы әрбір белоктар үшін қайталанбайды. Бұл жағдай әр белоктің өзіндік ерекшеліктерін көрсетеді.

Егер бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының реті өзгерсе, ол белоктің қызметі де езгереді.

Бірінші құрылымы түгел анықталған белокқа инсулин гормоны мысал бола алады. Инсулин екі полипептидтік тізбектен тұрады: А және В. А тізбек 21 амин қышқылының қалдығынан, ал В тізбек—30 амин қышқылының қалдығынан тұрады. Бұл екі тізбек екі дисульфидтік көпіршемен байланысқан.

Бір айта кететін жағдай, В тізбектің бірінші құрылымы барлық жануарлар үшін бірдей, ал А тізбекте амин қышқылдарының рет пен орналасуы әр түрлі жануарлар үшін әрқилы. Бүл жануарлардың түр, тұқым айырмашылықтарының ерекшелігін көрсетеді.

Екінші реттік құрылымы. Белоктардың бірінші реттік құрылымы, олардың сан алуан қасиеттерін толық түсіндіре алмайды. Полипептид тізбектерінің кеңістікте орналасуы айрықша роль атқарады. Рентгеноструктуралық анализ әдісі бойынша Л.Полинг полипептид тізбектері кеңістікте шиырылып — спираль түзетінін дәлелдеді. — спираль күйінде белоктар ең орнықты түрінде болады.

Полипептид тізбектері кеңістікте ширатылып спираль күруын белоктың екінші реттік кұрылымы дейміз. Бұл құрылым негізінең сутектік байланыстар арқылы сақталады. Сутегі байланысы бір тізбектегі азотпен байланысқан сутегі атомымен, екінші тізбектегі карбониль тобындағы оттегі атомының арасында пайда болады.

Белоктардың үшінші реттік құрылымында -спиральдар кеңістікте бүктеліп глобула (шумақ) түзеді. Бірінші рет, -спиральдардьщ кеңістіктегі орналасуын бұлшық еттердің белогі миоглобинді зерттегенде дәлелденді. Миоглобиннің үшінші реттік құрылымын ағылшын ғальшы Д. Кендрью ашты. Миоглобиннің молекулалық массасы үлкен емес (16700) және бір ғана полипептидтік тізбектен құралған Миоглобин бұлшық еттерде оттегінің қорын сақтайды.

 

5. Қасиеттері

Құрамында активті металл болатын не азотты гетероциклдер қалдықтары болатын ферменттің активті орталығы хнмиялық және субстрат молекуласының кеңістік ерекшелігіне бейімделген, сөйтіп, ферменттердің катализдік активтігі жай химиялық катализаторлардың активтігінен бірнеше есе асып түседі. Мысалы, фермент инвертаза, қышқылды катализаторға қарағанда сахарозаны глюкоза мен фруктоза қоспасына 10 миллион есе жылдам айналдырады. Бұл жағдайда реакцияға тек қана Д-қатарға жататын табиғи сахароза ғана катысады. Жазықтықтағы құрылысы басқаша жасанды изомерлерге ферменттердің тиімділігі айтарлықтай төмендейді.