Биотехнология кератинсодержащих материалов

Переработку кератинсодержащего сырья применяют для получения свободных аминокислот, к примеру, метионина, который известен как стимулирующая добавка в откорме птицы.

В медицинской практике известно использование препарата "Амино-пептид" для парентерального (способ введения лекарственных и других веществ в организм) белкового питания. Полученные из кератиновых гидролизатов, они содержат до 70 % свободных аминокислот и обладают высокой питательной эффективностью. Продукты ферментативного гидролиза кератинсодержащего сырья связаны с модификацией аминокислоты цистеина в таурин (2-аминоэтансульфоновую кислоту) и его применение в виде 4 %-го водного раствора (лекарственная форма "Тауфон") в медицинских целях.

Биомодифицированные кератиновые гидролизаты (т.е.полученные ферментативным гидролизом) нашли применение в кремах по уходу за кожей, средствах для укрепления ногтей и шампунях по восстановлению поврежденных волос.[7]

Щелочные гидролизаты кератинового сырья используют в литейном производстве в качестве быстротвердеющего вещества. Они обеспечивают легкую выбивку стержней из отливок. Этот материал обладает большой относительной прочностью, скоростью твердения и меньшей прилипаемостью. Основой для производства быстротвердеющего связующего крепителя из кератина послужили его свойства под действием щелочей давать высокомолекулярные растворы частичного гидролиза в виде вязких и клейких продуктов при их упаривании. Это же свойство кератина используется при изготовлении рого-копытного сырья клея. Щелочные гидролизаты кератина в смеси с содой, ацетатом алюминия, сульфатом железа, водой, применяют в качестве пенообразующих средств с усиленным пенообразованием для огнетушителей.[8]

 

 

 

Заключение

Мясоперерабатывающая промышленность дает огромное количество кератинсодержащих побочных продуктов (перо, щетина, рога и др.), которые до последнего времени в силу различных причин использовались недостаточно. Вместе с тем, кератинсодержащее сырье является весьма ценным, поскольку основным компонентом его является белок кератин. Однако, данное сырье невозможно применять в исходном состоянии, например, для подкормки сельскохозяйственного скота, т.к. ферменты их желудочно-кишечного тракта его не расщепляют. Поэтому для переработки кератинсодержащего сырья применяют их измельчение в порошок, тепловую обработку, взаимодействие с химическими реагентами (кислотный, щелочной гидролиз), ферментами.

Благодаря своей ценности из кератинсодержащего сырья научились получать кормовую муку, синтезировать некоторые свободные аминокислоты. Биомодифицированные кератиновые гидролизаты нашли применение в кремах по уходу, средствах для укрепления ногтей и шампунях.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Список литературы:

1. Рогов И.А., Забашта А.Г., Казюлин Г.П. Общая технология мяса и мясопродуктов. - М.: Колос, 2000. - 367с.
2. Тевкунов К.Ф., Либерман С.Г. Мясная промышленность / Переработка кератинсодержащего сырья. - ЦНИИТЭИмясомолпром, Москва, 1980. - 20 с.
3. Бабич, О.О, Разумникова, И.С., Полетаев Н.Ю. Переработка вторичного кератинсодержащего сырья и получение белковых гидролизатов на пищевые и кормовые цели / Техника и технология пищевых производств. - 2011 - № 2 (21) - 25 c.
4. Ковбасенко, В.М. Отходы мясокомбинатов и их использование в животноводстве. - М.: Агропромиздат, 2003. - 268 с.
5. Мухтаров Э.И., Шевцов В.И,, Мухтарова С.Э., Шахманов Ч.Ю. Способ получения белкового гидролизата из кератинсодержащего сырья (патент РФ № 2229821). - Научно-производственное объединение "ТЕХКОН", Москва, 2004.
6. ГОСТ 17536-82 Мука кормовая животного происхождения. Технические условия. Дата введения 01.07.83.
7. Интернет-ресурс www.wikipedia.org
8. Интернет-ресурс www.xumuk.ru

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Рацемизация, образование оптически неактивного продукта (рацемата) в результате превращения, затрагивающего асимметрический атом. Р. обусловлена возникновением промежуточного соединения (или переходного состояния), не имеющего асимметричного атома, которое статистически равновероятно даёт антиподы оптические, образующие рацемические соединения.

Р. имеет место в реакциях, ведущих к образованию плоского карбония иона или осуществляющихся через свободные радикалы,.

Триптофа́н — (β-индолиламинопропионовая кислота, сокр.: Три, Трп, Trp, W) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL).

L-триптофан является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола. Участвует в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях.

Сери́н  — гидроксиаминокислота.Участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию.

Треонин – гидроксиаминокислота, оддерживает работу печени, сердечно-сосудистую, центральную нервную и иммунную системы.

Цисти́н— алифатическая серосодержащая аминокислота, бесцветные кристаллы, растворимые в воде.

Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.

СУЛЬФЕНОВЫЕ КИСЛОТЫ

соед. общей ф-лы RS-ОН, где R-opг. остаток. С. к.-нестабильные соед.; стабильность повышается при образовании водородных связей с участием группы SOH, а также при наличии электроноакцепторных заместителей у атома С, соседнего с группой SOH.