Свойства белков

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 19 Марта 2012 в 12:03, контрольная работа

Краткое описание

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков.

Прикрепленные файлы: 1 файл

биохимия.кр 1.docx

— 211.98 Кб (Скачать документ)

Мальтоза (синоним солодовый  сахар) — α-1,4-D-глюкозидо-D-глюкоза. Относится  к группе дисахаридов. Мальтоза построена  из двух остатков D-глюкозы; существует в α- и β-формах. α-М.— кристаллы  с t°пл 108°; β-М. образует кристаллический  гидрат с t°пл 102 —103°. М. хорошо растворима вводе, нерастворима в этиловом спирте и эфире; восстанавливает растворы Фелинга, азотнокислого серебра; гидролизуется  кислотами и ферментом мальтазой, которая содержится в слюне, соке поджелудочной железы, кишечном соке, мышцах, печени и крови, распространена в растениях и микроорганизмах. 
Мальтоза встречается в свободном виде в некоторых растениях. Получают при гидролизе (осахаривании) крахмала β-амилазой (солодовой диастазой), содержащейся в солоде (высушенные проросшие зерна злаков), или ферментацией крахмала при помощи особого грибка. М. образуется в желудочно-кишечном тракте при ферментативном расщеплении крахмала, гликогена и других углеводов и гидролизуется далее до глюкозы, в виде которой всасывается. М. применяется в пищевой промышленности, особенно для изготовления продуктов детского питания, в пивоварении и винокурении (в виде неочищенного продукта — мальтозной патоки), а также в микробиологии. См. также Дисахариды.

Мальтоза (солодовый  сахар). Молекула мальтозы состоит из двух остатков глюкозы. Она является восстанавливающим дисахаридом:

Мальтоза довольно широко распространена в природе, она  содержится в проросшем зерне  и особенно в больших количествах  в солоде и солодовых экстрактах. Отсюда и ее название (от лат. maltum - солод). Образуется при неполном гидролизе  крахмала разбавленными кислотами  или амилолитическимн ферментами, является одним из основных компонентов крахмальной  патоки, широко используемой в пищевой  промышленности. При гидролизе мальтозы образуются две молекулы глюкозы.

Этот процесс  играет большую роль в пищевой  технологи, например при брожении теста  как источник сбраживаемых сахаров.

Сахароза (тростниковый сахар, свекловичный сахар). При ее гидролизе  образуются глюкоза и фруктоза.

Следовательно, молекула сахарозы состоит из остатков глюкозы  и фруктозы. В построении молекулы сахарозы глюкоза и фруктоза участвуют  своими полуацетальными гидроксилами. Сахароза - невосстанавливающий сахар.

 

 

 КЛАССИФИКАЦИЯ И  НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного  использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для  однозначной идентификации фермента.

А. Рабочее название

В названии большинства ферментов  содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или  к названию химического превращения  определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации  ферментов (КФ), названия ферментов  пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически  закреплённых названий ферментов, которые  не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

Б. Классы ферментов

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты  на 6 основных классов в зависимости  от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с  учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых  группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов  имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.

1. Оксидоредукпшзы

Катализируют различные  окислительно-восстановительные реакции  с участием 2 субстратов (перенос  еили атомов водорода с одного субстрата на другой).

Систематическое наименование ферментов составляют по формуле "донор: акцептороксидоредуктаза", рабочее - субстрат-подкласс оксидоредуктаз.

  • Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD+, NADP+, FAD, FMN (см. ниже). Все ферменты этой группы обладают высокой субстратной специфичностью. Пример реакции:

  • Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой:

  • Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:

80

2.Трансферты

Катализируют перенос  функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости  от переносимой группы.

Название этих ферментов  составляют по формуле "донор: ацетрофэкспортируемая  группатрансфераза". К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы). Примеры  реакций (см. схему А).

3.Гидролазы

Катализируют реакции  гидролиза (расщепления ковалентной  связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.

Наименование ферментов  составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибо-нуклеаза. Пример реакции (см. схему Б).

Для отдельных классов  гидролаз применимы специальные  термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.

4. Лиазы

К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим  путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.

Наименование ферментов  составляют по формуле "субстрат-отщепляемая  или присоединяемая группировка". Примеры реакций (см. схему В).

Схема А

 

Схема Б

 

Схема В

 

81

5. Изомеразы

Катализируют различные  внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции  изомеризации.

Как общее название ферментов  этого класса применяют термин "изомеразы", например (см. схему А).

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные  реакции, осуществляя взаимопревращения  альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы (см. схему Б).

Когда изомеризация состоит  во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой", например (см. схему В).

6. Лигазы (синтетазы)

Катализируют реакции  присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной  связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических  связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии  гидролиза АТФ) такие ферменты называют ли-газами, или синтетазами (см. схему  Г).

В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое  соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами (см. схему на с. 83).

Схема А

 

Схема Б

 

Схема В

 

Схема Г

 

82

Схема

 

В. Систематическое название

В соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое  название, однозначно характеризующее  катализируемую им химическую реакцию. Например, D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название - глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип  катализируемой реакции - окислительно-восстановительная  в присутствии кофермента NAD+.

В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены "Правила  номенклатуры ферментов", имеющие  кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс  фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) - уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая - порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент малатдегидрогеназа имеет  систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза  и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к  первому классу ферментов - оксидоредуктаз, окисляемая группа - гидроксильная  группировка (1) в присутствии кофермента NAD(1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе - 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.

83

80 :: 

Общая биохимияФерментыЛигазы

Лигазы

Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение  друг к другу двух молекул с  использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.

Если рассматривать класс  в целом, то выделяют 6 подклассов ферментов, формирующих связи: 
6.1. углерод-кислород; 
6.2. углерод-сера; 
6.3. углерод-азот; 
6.4. углерод-углерод; 
6.5. фосфор-кислород; 
6.6. азот-металл. Среди подподклассов выделяют синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).

Систематическое название образуется:

 

Поделиться:

 

ЛИГАЗЫ

Все объявления

ЯндексДирект

Дать объявление

  • Кролики на AVITO!

Покупка и продажа в  Ростове. Тысячи объявлений на сайте AVITO. Спешите!

www.avito.ru

Алф. указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

 
ЛИГАЗЫ (синтетазы), класс ферментов, катализирующих присоединение друг к другу двух молекул; р-ция сопряжена с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно АТФ, реже гуанозин-или цитозинтрифосфата. Подклассы лигаз (их пять) сформированы по типам связей, к-рые образуются в результате р-ции, а подподклассы - по типам субстратов. К лигазам, катализирующим р-ции, в к-рых образуются связи С—О, относятся аминоацил-тРНК-синтетазы, катализирующие ацилированиетранспортных РНК соответствующими аминокислотами. Образование связи С—S катализируют ферменты, участвующие в синтезе ацильных производных кофермента А (см. Пантотеновая кислота). К ферментам, участвующим в образовании связи С—N, относятся амидсинтетазы (катализируют образование амидов из к-т и NHили аминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (катализируют образование пептидной связи, напр. L-глутамилцистеинсинтетаза), цикло-лигазы (катализируют образование гетероциклов, содержащих в кольце атом N, напр. фосфорибозиламиноимидазол - синтетаза) и нек-рые другие. Р-ции, в результате к-рых образуется связь С—С, катализируют карбоксилирующие ферменты, содержащие в качестве кофакторабиотин, напр. пируваткарбоксилаза. Ряд лигаз (напр., полидезоксирибонуклеотид-синтетаза) катализирует образование фосфодиэфирных связей в нуклеиновых к-тах (т. наз. репарирующие ферменты). В сопряженной р-ции гидролиз пирофосфатной связи может осуществляться между a- и b- или b- и g-фосфатными группами:  
  
В р-ции X и Y - субстраты, НДФ и НМФ - соотв. нуклеозиддифосфат и нуклеозидмонофосфат, Ф и ПФ - соотв. фосфорная и пирофосфорная к-ты. Для лигаз , у к-рых в сопряженной р-ции АТФ гидролизуется доаденозинмонофосфата (АМФ) и пирофосфата, предложен механизм, согласно к-рому в качествеинтермедиата образуется ацил-АМФ; в этом случае АТФ реагирует непосредственно с субстратом X или Y.Нек-рые лигазы (напр., L-глутамилцистеинсинтетаза) функционируют по механизму трехстадийного переноса, для к-рого характерно образование ковалентного промежут. производного фермента:

Е + АТФ : Е—Ф + АДФ;

Е—Ф + X : Е—X + Ф;

Е—X + У : X—У + Е

Е - фермент, АДФ - аденозиндифосфат. Катализируемые лигазами р-ции играют важную роль в биосинтезе и функционировании всех организмов.  
=== 
Исп. литература для статьи «ЛИГАЗЫ»: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982, с. 299, 329; т. 2. с. 469-80. О. О. Фаворова.

Страница «ЛИГАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Все объявления

ЯндексДирект

Дать объявление

  • История химии под ред. Менделеева

Древность, Cредние века, Новое  время - репринт книги 1899 г. от BIBLIARD.RU

www.bibliard.ru



Информация о работе Свойства белков