Шпаргалка по "Биохимии"

Протамины: белки, содержащие 80-90%  аминокислоты аргинин, поэтому, имеющие основной характер. ИЭТ этих белков лежит при рН>7. Распространены в  молоках рыб: например, сальмин из молок семги. Растворимы в кислых и нейтральных растворах.

Гистоны: белки, содержащие не менее 30% аргинина, лизина, гистамина, поэтому, имеющие основной характер. ИЭТ этих белков лежит при рН>7. Содержатся в ядрах клеток в виде сложных белков с нуклеиновыми кислотами. Растворимы в кислых и нейтральных растворах.

Проламины и глютеины: белки, содержащие 10-15% пролина и 20-50% глутамина. Содержатся в растительных объектах: например, зеин кукурузы, глиадин пшеницы. Так как пролин и глутамин способны растворяться в 60-80% растворе спирта, то проламины и глютеины тоже растворимы в спирте и в отличие от остальных белков в этих условиях не денатурируют. 

 

По растворимости в воде и солевых растворах белки делят на:

Альбумины: белки, хорошо растворимые в воде и в крепких солевых растворах (растворимость в растворах солей с концентрацией 50% от насыщения).

Глобулины: белки, не растворимые в воде, но растворимые в растворах солей средней концентрации (8-15%). 

 

По химической природе простетической группы сложные белки делятся на:

Хромопротеиды: белки, у которых небелковая часть окрашена.

а) Флавопротеиды: небелковая часть содержит витамин В₂.

б) Гемопротеиды: небелковая часть- гем, содержащий железо.

Нуклеопротеиды: небелковая часть представляет собой ДНК или РНК, белковая часть еуклеопротеидов представлена гистонами.

Липопротеиды: небелковая часть представляет собой липиды. Эти белки входят в состав клеточных мембран.

Гликопротеиды: небелковая часть представляет собой углеводы. Это белки плазмы крови, ферменты, гормоны.

Фосфопротеиды: небелковая часть представляет собой остатки фосфорной кислоты, связанные с простым белком через радикалы аминокислот (серина, треонина в козеине).

Металлопротеиды: небелковая часть представляет собой ионы железа. Например, ферритин содержит 17-23% железа от массы белка). 

 

По форме молекул белки делят на:

Фибриллярные (волокнистые): молекулы имеют форму вытянутых цепей или складчатых слоёв, обычно собранных в пучки, которые образуют далее волокна. Это главные белки наружных покровов кожи, волос, костей, перьев, соединительной ткани (фиброин шёлка, кератин волоса, коллаген кожи).

Глобулярные (корпускулярные): молекулы имеют палочкообразную компактную структуру, в формировании которой главную роль играет третичная структура белка. Подавляющее число природных белков относится к этому типу (Гемоглобин, миоглобин). 

 

8.По выполняемой биологической функции белки делят на:

Ферменты: высокоспецифичные белки, обладающие каталитической активностью.

Защитные белки: белки, участвующие в проявлении защитных реакций организма. Это белки иммунной системы- иммуноглобулины, интерфероны, белки системы свёртывания крови, токсины растений, насекомых, животных (ядовитые представители флоры и фауны), покровы организмов (панцири, кожа, шерсть).

Регуляторные белки и белки-гормоны: белки, участвующие в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, инсулин- гормон пепидной природы, который регулирует уровень глюкозы в крови.

Сократительные и двигательные белки: белки, наделяющие клетку способностью двигаться, перемещаться, изменять форму. Например, актин и миозин отвечают за сокращение мышц.

Транспортные белки: связывают и переносят специфические группы из одного органа в другой, например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Запасные белки:  необходимые для развития организма на ранних стадиях, например, белки семян (глидин в пшенице, зеин в кукурузе), яичный альбумин, казеин молока.

Структурные белки: белки, выполняющие структурную или защитную функцию. Благодаря им организм скреплён в единое целое. Например, главные компоненты соединительной ткани сухожилий, хрящей, связок, волос, шерсти, панциря, костей.

 

9.

10.

 

11.Молекула ДНК построена из 4-х типов дезоксирибонуклеотидов, сосредоточена в ядрах клеток. Основная функция- передача и хранение генетической информации, необходимой для кодирования всех белков и РНК живого организма.

 

12. Нуклеиновые кислоты: биополимеры, построенные из 4-х типов нуклеотидов. При гидролизе образуют пуриновые и пиримидиновые основания, пентозу и фосфорную кислоту. Существует два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК).Молекула РНК построена из 4-х типов рибонуклеотидов. По выполняемой функции различают виды РНК:

Матричная (м-РНК): синтезируется в ядре на матрице ДНК и сама выполняет функции матрицы при переводе информации от нуклеотидов к аминокислотам, содержание 2% от всех РНК.

Транспортная (т-РНК): сосредоточена в цитоплазме клеток, участвует в кодировании и переносе аминокислот на рибосомы, где идёт биосинтез белка, содержание 16% от всех РНК.

Рибосомальная (р-РНК): входит в состав рибосом, являясь их структурной основой и выполняя разнообразные функции, содержание 82% от всех РНК.

Вирусные РНК: содержат необходимую информацию для размножения вируса в клетках хозяина.

 

13.

14.

15. Витамины (от лат. vita - жизнь)- низкомолекулярные биорегуляторы- органические соединения различной химической природы, необходимые в незначительных количествах для нормального обмена веществ и жизнедеятельности живых организмов. Человек и животные не синтезируют витамины или синтезируют их в недостаточном количестве и поэтому должны получать витамины с пищей. Существует условное деление витаминов на собственно витамины и витаминоподобные вещества. Последние похожи по биологическим функциям на витамины, но требуются в больших количествах и могут синтезироваться в организме. Для разных организмов одно и то же вещество может не являться витамином, например, аскорбиновая кислота является для человека и морской свинки витамином, а у крыс, кроликов, собак она синтезируется в тканях, поэтому, для них она витамином не является.

К витаминам не относятся необходимые  для жизни продукты питания, неорганические соли, микроэлементы, незаменимые аминокислоты.

Первоисточником витаминов обычно служат растения. Некоторые витамины образуются микрофлорой кишечника. Многие витамины, используемые как  лекарственные препараты, получают химическим или микробиологическим синтезом.

Отдельные витамины представляют группу близких по химической структуре  соединений. Варианты одного и того же витамина называют витамерами . Они обладают специфическим действием, но отличаются по силе биологического эффекта. Некоторые витамины поступают в организм в виде неактивных предшественников- провитаминов , которые в тканях превращаются в биологически активные формы витаминов.

Все витамины делят на жирорастворимые и водорастворимые. Избыток водорастворимых витаминов выводится с мочой, а жирорастворимые витамины накапливаются в основном в печени, резервные возможности которой велики, но не безграничны.

Для каждого витамина существует буквенное  обозначение, химическое и физиологическое  название (таблица №1).

Потребность в витаминах зависит  от многих факторов. Длительное употребление пищи, лишенной витаминов, или избыточное потребление витаминов вызывает ряд заболеваний таких как гиповитаминоз - частичный недостаток витаминов,авитаминоз - полное отсутствие каких-либо витаминов, гипервитаминоз - избыточное накопление в тканях витамина (или витаминов), сопровождающееся клиническими и биохимическими признаками нарушений (гипервитаминозы характерны для жирорастворимых витаминов).

16. Витамин В5 (РР). Витамин В5 , витамин РР представляют собой два вещества, обладающих одинаковой биологической активностью: никотиновую (3-пиридинкарбоновую кислоту, ниацин) и никотинамид (амид никотиновой кислоты, ниацинамид) которые относится к производным пиридина:

Впервые никотиновая кислота была выделена в 1911-1912 гг. К.Функом из дрожжей и рисовых отрубей.

Биологическое значение витамина В5 (РР) в том, что он участвеют в построении коферментных систем пиридинзависимых дегидрогеназ (никотинамидадениндинуклеотида (НАД) и никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФ)), которые участвуют в аэробном биологическом окислении, анаэробном расщиплении углеводов, в процессе фотосинтеза, регулируют матричные синтезы в клеточном ядре, регулируют активность ряда ферментов в реакциях обмена. Недостаток этого витамина приводит к заболеванию, называемому пеллагра, оно проявляется в виде дерматита на кожных покровах, доступных действию солнечных лучей, нарушениях пищеварения, слабоумии, болезненности языка.

Витамин РР хорошо сохраняется в  продуктах питания, не разрушается  под действием света, кислорода  воздуха, в щелочных и кислых растворах. Кулинарная обработка не приводит к  значительным потерям витамина РР, но при варке до 25% его переходит  в раство

17. Витамин В2 - рибофлавин впервые описан в 1879 г. как жёлтый пигмент коровьего молока. Строение рибофлавина установили и подтвердили синтезом в 1935 г. одновременно научные группы П.Каррера и Р.Куна.

Рибофлавин (6,7-диметил-9-рибитилизоаллоксазин) состоит из спирта Д -рибитола и изоаллоксазина:

Производные изоаллоксазина называют флавинами, их выделяют из природных источников, все они биологически активны.

Биологическое значение рибофлавина  в том, что он участвует в построении коферментных систем флавиновых ферментов (флавиноаденилдинуклеотидов (ФАД) и флавиномононуклеотида (ФМН)), которые за счёт окислительно-восстановительного превращения флавинового кольца участвуют в аэробном биологическом окислении субстратов, реакциях дезаминирования аминокислот, синтеза и распада жирных кислот и т.д. Недостаток рибофлавина приводит к поражениям эпителия слизистых оболочек, кожи, конъюнктивы, сетчатки и роговой оболочки глаза, заболеваниям кроветворной системы и желудочно-кишечного тракта, мышечной слабости, остановки роста у молодого организма.

Витамин В2 устойчив к повышенным температурам, окислителям, не разрушается в кислой среде. Неустойчив в щелочной среде под действием света. При сгущении и сушке молока содержание рибофлавина уменьшается менее чем на 20%. 

 

18. Витамин В 3 - пантотен, Д -пантотеновая («вездесущая») кислота впервые была выделена в 1938 г. Р.Уильямсом, тогда же было установлено её строение, а в 1940 г. осуществлён синтез пантотеновой кислоты.

Витамин В3 представляет собой амид пантоевой (( R )-α, γ-дигидрокси-β,β-диметилмасляной) кислоты и β-аланина:

Он входит в состав важнейшего кофактора ферментов биологического ацилирования-коэнзима А, играющего ведущую роль в обмене алициклических липидов. При отсутствии пантотеновой кислоты возникает дерматит, выпадение волос, изменения миелиновых оболочек спиннго мозга, но у человека авитаминоз В3 встречается крайне редко, так как кишечная палочка синтезирует достаточные количества этого витамина.

Витамин В3 чувствителен к действию кислот и щелочей. При кулинарной обработке практически не разрушается, но при варке до 30% пантотеновой кислоты  переходит в раствор.

19. Витамин В6, адермин, пиридоксин представляет собой сочетание трёх витамеров: пиридоксола, пиридоксаля, пиридоксамина:

Впервые пиридоксин выделен из полированного  риса в 1932 г. и синтезирован в 1939 г.

Активные формы этого витамина входят в состав более 50-ти ферментов, учавствующих в процессах аминокислотного синтеза и метаболизма (декарбоксилаз и аминотрансфераз), в фосфорилировании углеводов, метаболизме жирных кислот и ненасыщенных липидов. Недостаток витамина ведёт к нарушению белкового обмена, который проявляется в виде дерматита, судорог, анемии, задержке роста молодого организма.

Витамин В6 устойчив к повышенным температурам, щелочам, кислотам, но разрушается на свету. При сгущении и сушке молока содержание пиридоксина уменьшается на 40% и выше.

 

20. Ферменты - высокоспецифические белки, обладающие каталитической активностью, их можно назвать “биологическими катализаторами”.  

Химическая природа  ферментов  

При изучении химической природы  ферментов в ферментативно активных растворах, белок не могли обнаружить с помощью качественных реакций, поэтому, долгое время белковая природа фермента ставилась под сомнение. Это объясняется концентрацией фермента ниже пороговой чувствительности химического теста на белок при высокой активности раствора. В настоящее время получены неопровержимые экспериментальные доказательства белковой природы ферментов. Кратко эти доказательства можно свести к следующему:

1.   При гидролизе ферменты, как и белки, распадаются на аминокислоты.

2.   Молекулярная масса ферментов, как и белков 10⁴-10⁶ у.е.

3.   Ферменты можно выделить в форме кристаллов белка.

4.   Ферменты, как и белки, обладают рядом свойств высокомолекулярных соединений, проявляют все свойства белков: амфотерны, обладают электрофоретической подвижностью, имеют ИЭТ, не способны к диализу через полупроницаемые мембраны, осаждаются из водных растворов при низких температурах методом высаливания и добавлением органических растворителей, подвергаются денатурации.

5.   Возможность лабораторного синтеза. Первый синтетический фермент- рибонуклеаза был получен Мерифилдом в Нью-Йорке строго последовательным включением 124 аминокислотных остатков рибонуклеазы поджелудочной железы. Искусственный фермент по химическим, физическим, иммунологическим свойствам не отличался от природного

Строеие ферментов

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

21.  Свойства ферментов как биокатализаторов белковой природы

 

 Ферменты обладают всеми свойствами катализаторов: остаются неизменными после реакции, работают в малых количествах, повышают скорость реакции, не влияя на величину константы  равновесия. Являясь белками, ферменты обладают рядом особенностей:

1.    Термолобильность. Скорость химической реакции повышатся в 2 раза при повышении температуры на 10⁰. Но белковая молекула денатурирует, поэтому, ферменты чувстительны к повышению температуры. При нагревании выше 50⁰С каталитическая активность фермента резко снижается.  Оптимальная температура действия ферментов теплокровных животных- 37-40⁰С .

2.    Работают в узком интервале рН. Для многих ферментов этот интервал рН=6-8, выработанный в процессе эволюции. Но некоторые ферменты работают в иной среде, например пепсин- при рН=2,0. При рН=6 он не активен и не стабилен. Это объясняется кислотностью желудочного сока, где работает этот фермент.