Химические белки

ВВЕДЕНИЕ

Белками, или белковыми  веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью. Белки также называют протеинами (от греч. «протоc» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или  иных форм белков (мышцы, покровные  ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Белки выполняют разнообразные  биологические функции: пластическая, транспортная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие. Белки, поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется конечном счете до аминокислот. Наш организм устроен так, что часть аминокислот –незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот остальные– заменимые аминокислоты организм синтезирует сам - был бы в достатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

Белки выполняют функцию  биокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе  с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой  мышц и осуществляют мышечное сокращение.Белок  представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ГЛАВА 1. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ                                            

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка аминокислоты связаны между собой пептидными  (–CO–NH–) связями. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (–S–S–)связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. 
Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51–53; кислорода– 21,5–23,5; азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Особый характер белка  каждого вида связан не только с  длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных  цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

Различают четыре уровня организации белковых молекул:

1.Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

 

 

 
           2.Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.    

 

 

3.Третичная структура  белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибрилллярные, или нитевидные, белки. Для глобулярных белков более характерна спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более  характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).

 

 

4.Четвертичная  структура белка — относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

 

 

 

 

 

 

 

 

ГЛАВА 2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существует несколько  классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

* степень сложности (простые  и сложные);

* форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки); 
         * растворимость в отдельных растворителях;

* выполняемая функция

По составу белки делят  на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств  протеины можно разделить на несколько  подгрупп: 
        

  Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.                                                                                                                                                          

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках. 
            

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. 
Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой 
Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов. 
Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также  можно разделить на несколько  групп: 
            

 Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.  Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами. 
При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца. 
        

         Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту. 
            

          Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. 
            Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот. 
 
ГЛАВА 3. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды  число положительных и отрицательных  зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107). 

 

ГЛАВА 4. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

1. Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.