Ферменттер

                         Ферменттер (Энзимдер) жайлы түсінік

Ферменттер (Энзимдер) — тірі ағзаның биохимиялық реакциясын тездететін (катализдеу), ақуыз молекулаларынан (протеиндерден), РНҚ-дан немесе олардың комплексті қосылыстарынан тұратын биологиялық активті органикалық заттар. Аталған «фермент» мен «энзим» терминдерінің мағынасы бір, синонимдер. Әр түрлі елдердегі қолданысына қарай екі атаумен аталды. Ферменттердің латынша атауы fermentum, ал грекше атауы ζύμη, ἔνζυμον. Екеуінің де мағынасы ашытқылар (дрожжи) деген сөзге саяды. Ферменттерді зерттейтін ғылымды Энзимология деп атайды.

Ферменттердің қызметі

Ферменттер тірі ағзаның кез-келген бөлігінде бар. Олар денедегі жаңа заттарды түзі процесіне қатысады, яғни, Субтраттардан жаңа өнім алу реакциясын жүргізеді. Биохимиялық реакцияларды катализдейтін (тездететін) заттар ферменттер болып табылады. 4000-нан астам биохимиялық реакцияларға қатысатын ферменттер тірі ағза тіршілігі үшін зат алмасуда өте маңызды қызмет атқарады.

Ферменттердің әрбір молекуласы бір мезетте миллиондаған операцияларды атқара алады. Ферменттердің осындай қасиеттері оларды басқа ақуызсыз катализаторлардан ерекшелейді. Ферменттер реакцияны миллиондаған есеге дейін жылдамдата алады. Өз кезегінде, ақуызсыз катализаторлар небары мыңдаған есеге дейін-ақ жылдамдатады.

Ферменттер кез-келген субтратты (зат алмасудағы шикізат) тиісті реакциясына қарай таңдап, қажетті әдістермен (реакциялармен) катализдей алатын қасиетке де ие.

                            

 

 

 

 

Ферменттердің медицинадағы ролі.

 Медициналық энзимология – ферменттер туралы жалпы биологиялық білімнің логикалық дамуы.

Қазіргі кезде медицинада ферменттерді қолдану теориялық тұрғыдан алып қарағанда шектеусіз, сондықтан жаңа замандағы  биология және медицина саласы энзимология тілінде терминдерді көп қолданады. медицинская энзимология аумағында негізгі 3 негізгі зерттеу әдістері анықталды:

1.энзимопатология;

2.энзимодиагностика;

3.энзимотерапия.

Осы бағыттар арқылы көптеген мәселелерді қарастыратын ұлттық және халықаралық конференциялар, симпозиумдар, конгресс жиналыстары, ғылыми журналдар, (мыс «Химиялық медицина сұрақтары») жыл сайын шығатын жинақтар (Advanses in Clinical Enzymology, Annual Reports in Medical Chemistry) және т.б.

Әрбір медициналық бағыттардың өзінің жеке мақсаты, нақты есептеулері, сонымен қатар ерекше методикалық әдістері бар.

Энзимопатологии, патология деген аурулардың даму механизммі мен себептерін зерттегенімен, негізінде, медициналық энзимологияның теориялық негізі болып саналады. Ол патологиялық үрдістердің молекуларлық негізін жеке ферменттің немесе фермент топтарының активті реттелу механизмдерінің бұзылыстарын үйретеді. Ферменттер каталитикалық функциялар қызметімен бірге ағзаны тропты қоректендіру арқылы және жоғары спецификалық реакциялардың көмегімен патологиялық үрдістерге әсер ету бағытында өте жіңішке және ерекше құрылыммен жасалған құрал жабдықтар ретінде қолданылады. Белгілі бір ферменттің жоқ болуынан ағзадағы тұқымқуалаушылық қасиеті жеткіліксіздігі немесе мүлдем жоқ болуы тұқымқуалаушылық ауруларға әкеп соғады.

Трипсин ферменті —  гидролаз класына жататын, ақуыздар мен пептидтерді ажырататын және гидролиздейтін, күрделі эфирлерді гидролиздейтін фермент. Трипсин ұйқы безінде синтезделеді. 1932 жылы алғаш рет жануарлардың қарнындағы трипсин ферменті кристалл түрінде алынды. Бұқадан алынған трипсин ферментінің молекуласынан алты дисульфидтік байланыстан тұратын 223 түрлі амин қышқылдарының қалдықтары табылды.

Трипсин ферментінің басты қызметі — ас қорыту процесіне қатысу. Ол Ақуыздар мен пептидтердің гидролизін катализдейді. Дәрі-дәрмектердің кейбір түрлерін жасау үшін трипсінді пайдаланады. Медицинада трипсинді басқа да ферменттер мен антибиотиктермен араластырып жараны жазуға, күйік шалған жерде жазуға және тромбозды емдеуге қолданады.

Трипсинге ұқсас ферменттер: трипсиноген ферменті, пепсин ферменті, химотрипсин ферменті.

Медицналық энзимологяның ғылыми зерттеу бағытының екінші түрі - энзимодиагностика – бұл науқастың биологиялық ішкі орта сұйықтықтары соның ішінде қан сарысуы, асқазан және ішек сөлі, жұлын сұйықтығы және зәр аркылы ферменттердің және ферменттердің активтілігінің анықталу негіздері ферменттерді анықтау тесттерімен зерттеп, анықтауды. Бұл зерттеу екі бағытта жүзеге асады:

Біріншіден:  белгілі бір ағзаға, ағза топтарына немесе бүтіндей адам ағзасына спецификалды органотропты және тін тропты ферменттерді табу;

Екіншіден: биологиялық орталардағы ферменттердің активтілігін анықтауды ғылыми әдебиеттерде жазылған анықтамалар арқылы табу.

Диагностикалық энзимология тек қана дәрігерге көптеген ауруларда нақты диагноз қоюмен, ауру түрлерінің деңгейлерін анықтаумен ғана емес, және де сонымен қатар ерекше емделу әдістерінің дұрыстығын анықтай отырып көптеген жетістіктерге жетті. Қазіргі кезде әртүрлі ағзаларды бұзатын, биологиялық сұйықтықтарға әсер ететін ферменттердің анализін анықтау әдістері көп. Қан сарысуы сияқты адам ағзасындада әрбір ферменттің активті деңгейлерінің бірқалыптылығы және қалыпты нормадан ауытқуы анықталды.

Қазіргі кезге дейін біршама көп зерттелген, клиникада диагностикалық маңызы зор изоферменттерге лактатдегидрогеназа, креатинкинназа және сілтілі фосфатазалар жатады.

Креатинфосфокиназа екі суббірліктен тұрады. Оның бірін М типті (бұлшық ет типі), екінші В типі (ми типі) деп белгілейді. Мида суббірліктің екеуі де В; қаңқа бұлшық етінде екеуі де М; ал жүрек бұлшық етінде бір М суббірліік, бір В суббірлік болады. КФК изоферменттері электрофорез кезінде анодтан катодқа қарай жылжу реті бойынша, ең тез бастап шифраланатындықтан КФК1 (ВВ), КФК2 (МВ), КФК3  (ММ) болып жазылады.

 

Түрі	Құрамы	Кездесетін жері
КФК1	(ВВ)	ми
КФК2	(МВ)	жүрек бұлшық еті
КФК3	(ММ)	қаңқа бұлшық еті

 

 

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) тетрамер фермент болып, екі түрлі ұқсас емес суббірліктерден тұрады. Жүрек бұлшық етінде кездесетін суббірлікті Н, ал қаңқа бұлшық етінде кедесетін суббірлікті  М деп атайды. Осы екі суббірліктің ұқсас емес мөлшерде бірігуі нәтижесінде 5 түрлі изофермент пайда болады. Оларды жеке-жеке ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 және ЛДГ5 деп белгілейді.

 

 

Түрі	Құрамы	Кездесетін жері
ЛДГ1	Н Н Н Н	Жүрек, эритроцит
ЛДГ2	Н Н Н М	Жүрек, эритроцит бүйрек
ЛДГ3	Н Н М М	Ми, өкпе
ЛДГ4	Н М М М	Бауыр
ЛДГ5	М М М М	Бұлшық ет, бауыр

Қан плазмасындағы изоферменттердің активтілігін өлшеу арқылы кейбір ауруларға дер кезінде дұрыс диагноз қоюға болады. Мысалы: жүрек инфаркті пайда болғаннан кейін 6 – 18 сағат ішінде КФК2 – нің қан плазмасындағы мөлшері арта бастайды, 30 – 48 сағатта ең жоғарғы деңгейіне жетіп, 3 күннен кейін қалыпты деңгейге қайта түседі. Ал лактатдегидрогеназаның қандағы мөлшері КФК – ден 1 – 2 күн кешігіп барып арта бастайды. Қалыпты жағдайда ЛДГ2>ЛДГ1 болғанымен, жүрек инфаркті кезінде  КФК2 - нің деңгейі қалыпты шамаға түсе бастаған (48 – 60 сағат) кезде ЛДГ1  - дің мөлшері ЛДГ2–ден артып түседі.

Қан плазмасындағы изоферменттердің активтілігін өлшеу арқылы кейбір ауруларға дер кезінде дұрыс диагноз қоюға болады. Мысалы: жүрек инфаркті пайда болғаннан кейін 6 – 18 сағат ішінде КФК2 – нің қан плазмасындағы мөлшері арта бастайды, 30 – 48 сағатта ең жоғарғы деңгейіне жетіп, 3 күннен кейін қалыпты деңгейге қайта түседі. Ал лактатдегидрогеназаның қандағы мөлшері КФК – ден 1 – 2 күн кешігіп барып арта бастайды. Қалыпты жағдайда ЛДГ2>ЛДГ1 болғанымен, жүрек инфаркті кезінде  КФК2 - нің деңгейі қалыпты шамаға түсе бастаған (48 – 60 сағат) кезде ЛДГ1  - дің мөлшері ЛДГ2–ден артып түседі.

  ЛДГ1/2

  КФК2

 1,25 КФК3

 

                                            1,00

                                           

0,75

 

0     1       2     3      4

 КФК                                   ЛДГ активтілігі

 

Жүрек инфарктісінен кейінгі қан сарысуындағы КФК                                             изоферменттері мен ЛДГ изоферменттерінің өзгерістері

Жүрек инфарктіден кейін ЛДГ – нің 5 изомерінің қан плазмасындағы активтілігі уақыт қуа өлшеген кезде ЛДГ2 мен ЛДГ1 – дің салыстырмасы шамамен 24 сағаттан кейін  артатындығын байқаймыз. КФК2 белсенділігінің артуына сәйкес ЛДГ активтілігі де артса, 100 пайызға  жүрек инфаркті деп диагноз қоюға болады. Егер де ЛДГ5-тің де деңгейі жоғарыласа, онда ол жүрек инфарктінің әсерінен қан айналымының нашарлауына байланысты бауыр конгенциясының пайда болғанын байқатады.

Энзимотерапия Диагностикалық құралдар

Балшық дегеніміз – судан, минералды және органикалық заттардан құралған табиғи зат.Емдік балшық – пайдалы қазба. Ол құрамы мен пайда болуына қарай ерекшеленеді. Балшық ерігіш (кремнезем, глинозем, темір қышқылы және т.б.) және ерімейтін тұздардан (түрлі металдардың тұздары), минералды және органикалық заттардан (көміртегі, май, өсімдік және жануар қалдықтары) құралған. Емдік балшықта метан, аммиак, көмірқышқыл газдары бар. Балшықта бактерияларды шығаратын күкіртті сутек өте көп. Сонымен қатар, балшықтың құрамында қасиеттері және әсері бойынша жыныстық гормондарға және антибиотиктерге ұқсас заттар, дәрумендер, ферменттер, пигменттер бар. пайдалы химиялық заттарды өзіне сіңіріп үлгереді: күкіртті сутек, йод, аммиак, органикалық қышқылдар және т.б. Балшықтың қызуы неғұрлым жоғары болса, соғұрлым ағзаға пайдалы химиялық заттар көбірек сіңеді. Терінің май және тері бездерінің жолдары арқылы дәрумендер, ферменттер, гормондар, антибиотиктер сияқты биологиялық белсенді заттар алдымен бұлшық еттерге сіңіп, содан кейін қанға сіңеді. Антибиотиктер стафилококктарды, стрептококктарды және тағы басқа ауру тудыратын микроорганизмдерді жояды. Сондықтан қабыну процесі бірте-бірте тоқтайды. Ал дәрумендер, ферменттер және гормондар зат алмасуды тездетіп, өте маңызды бездердің жұмысын белсендетеді (қалқанша без, май, жыныс бездері, гипофиз).

СҮЛIК САЛУ

«гирудин» деп аталатын сүлiктiң сiлекейiнде. Оның құрамында қанның ұюына тосқауыл қоятын пирудан, гистамин тәрiздi заттар, сiркесу, түрлi ферменттер, пистанин тәрiздi 100-ге жуық биологиялық белсендi заттар бар. Сүлiк сорған кезде қылтамырлар мен лимфа тамырларындағы артық қан шығады. Гистамин тәрiздi заттар адам ағзасына жағымды әсер етедi: дене қызуын қалпына келтiредi, қан қысымы, қандағы қант мөлшерi төмендейдi, ұсақ қан қатпалары жойылады, iсiкке қарсы, ауырсыздандыру механизмдерi iске қосылады, зат алмасуды жақсартады, холестерин деңгейiн төмендетедi, артериалды қысымды қалпына келтiредi, тромбаны жояды және адамның иммунитетiн көтередi. Бөлiнетiн сiлекей көлемi сүлiктiң көлемiне байланысты болады. Бiр сүлiк орта есеппен 1,5-3 грамм сiлекей бөледi. Сүлiк тiстегенде маса шаққандай әсер қалдырады. Ол терiнiң тек рефлекстi нүктелерiн тауып алғаннан кейiн ғана тiсiн батырады. Сүлiк тiстеген жерден кейде 24 сағатқа дейiн қан ағуы мүмкiн. Бұл – қалыпты реакция. Ол жерге залалсыздандырылған мақта басып, үстiнен байлап қою керек. 

Көмірсу

Адам (жануар) денесінде көмірсу энергия көзі. 1г көмірсу тотықса 4,1 ккал (17,17 кДж) энергия бөлініп шығады. Көмірсу тез тотығады, оның денедегі қорынан босап шығуы оңай, сондықтан ол , әсіресе, кенеттен өте шапшаң қимыл жасап, көбірек энергия жұмсарда пайдаланылады.

Денеге тағаммен бірге келіп түседі, кейде май мен белоктан түзілуі мүмкін. Адамға тәулігіне 450 – 500 г-дай көмірсу қажет. Ауызда, ішек – қарында (полисахаридтер) сілекей мен ұйқы безінің амилаза ферментінің, ұйқы безі мен ішек сөліндегі мальтаза, лактаза, сахараза ферменттерінің әсерімен ыдырап, моносахаридтерге айналдырады. Ішектің бастапқы бөлігінде олар глюкозаға, галактоза күйінде қанға сіңеді. Олар ішек эпителиінің апликальды жағынан ішіне қарай натрий ионының қатысуымен жасуша энергиясын пайдалана отырып, ал эпителийдің базальды мембранасынан қанға заттың градиентіне сәйкес жай диффузия арқылы өтеді. Осылайша сіңген глюкоза қақпа венасы арқылы бауырға жетеді, мұнда ол  глюкогенге айналып қор ретінде сақталады. Ас қорыту барысында осы вена арқылы бауырға 150 – 200 г-дай глюкоза келіп түсуі мүмкін.  

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Успехи современной биохимии в выяснении фундаментальной природы жизни и молекулярных основ патологии, включая наследственные болезни человека, а также в определении структуры и функции белков и нуклеиновых кислот в значительной степени обусловлены широким внедрением в биохимию достижений физики, химии и математики. Этот союз с точными науками позволил не только разработать методологические подходы для более глубокого изучения строения и функций индивидуальных химических компонентов живой материи на молекулярном уровне, но и способствовал развитию новых направлений в биохимии, включая молекулярную биологию, биоорганическую химию и энзимологию.