Автор работы: Пользователь скрыл имя, 20 Декабря 2013 в 19:20, реферат
Шапероны (англ. chaperones) — класс белков, основная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета при описании ядерного белка - нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков - гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ также консервативен.
Введение
История открытия
Свойства
Функции
Применение в медицине
Заключение
Список литературы
Результаты исследований свидетельствует о том, что среди белков-шаперонов плаценты большая часть принадлежит к белкам теплового шока (Hsp) с различными молекулярными массами (от 40 до 90 кДа). В меньшем количестве экспрессируются шапероны (не относящиеся к указанному классу белков), гены которых активируются без дополнительных стрессорных или иных воздействий. Сопоставление спектров плацентарных шаперонов при нормальной беременности и осложненной ПН позволило обнаружить резкое снижение или даже полное отсутствие экспрессии ряда белков этой функциональной категории при данной патологии. Среди указанных белков особенно важное значение имеет локализованный на внутренней мембране митохондрий прохибитин — универсальный шаперон, принимающий участие в ключевых митохондриальных реакциях, таких как процессинг и стабилизация белков дыхательной цепи и гистонов. Прохибитин играет важную роль в обеспечении стрессовой толерантности: в ответ на различные метаболические стрессы и митохондриальную деструкцию он включается в специфические триггерные ретроградные сигналы, направленные на «исправление ошибок» в структуре частично денатурированных белков. Значительное уменьшение продукции при ПН имеет место и для стресс-индуцируемого белка Erp29 — шаперона, участвующего в процессинге секреторных белков эндоплазматического ретикулума. Кроме того, отсутствует экспрессия митохондриального шаперона семейства Hsp60, который наряду с другими компонентами регулирует фолдинг многокомпонентных белков, в частности актина и тубулина, а также, подобно прохибитину, участвует в рефолдинге поврежденных белков.
Противоположная направленность экспрессии характерна для слабо детектированного при физиологической беременности Ca2+ — связывающего шаперона - эндоплазмина (GRP94), относящегося к белкам теплового шока семейства Hsp 90, контролирующим процессы ремоделирования нативного состояния регуляторных белков. Усиление экспрессии эндоплазмина может играть компенсаторную роль в условиях окислительного и нитрозильного стрессов, характерных для ПН. Однако, негативные последствия снижения плацентарной продукции вышеназванных шаперонов не компенсируются увеличением содержания эндоплазмина.
Подавление экспрессии прохибитина, белков Erp 29 и Hsp 60, выполняющих чрезвычайно важные функции, может существенно изменить метаболическую и функциональную полноценность плаценты и нарушить гомеостаз во всей системе мать – плацента - плод.
Заключение
Белки – шапероны на данный момент мало изучены. Данное направление для молекулярной биологии является более чем перспективным, поскольку данные знания имеют большую ценность в медицине. Таким образом белки теплового шока, играют крайне важную роль в метаболизме человека. Этот вопрос заслуживает дальнейшего изучения, актуальность данного вопроса пропорциональна важности данных белков для организма человека.
Список литературы: