Шпаргалка "Молекулярная биология"

Бактериофаги состоят  из ДНК и белка. Для выяснения  того, какой из этих компонетнов  представляет собой генетический материал, белки были помечены ³⁵S а ДНК – ³²P.

Оказалось, что в клетку проникает только ³²P (ДНК). Меченая ³²P ДНК присутствует и в новообразованных  вирусных частицах

1952 г.  Эксперимент Альфреда Херши и  Марты Чейз Отсюда следовал однозначный вывод о том, что именно ДНК выполняет генетическую функцию - несет информацию как о создании новых копий ДНК, так и о синтезе фаговых белков.

1957г.  Опыты Френкеля – Конрата Френкель-Конрат работал с вирусом табачной мозаики (ВТМ). В этом вирусе содержится РНК, а не ДНК. Было известно, что разные штаммы вируса вызывают разную картину поражения листьев табака. После смены белковой оболочки "переодетые" вирусы вызывали картину поражения, характерную для того штамма, чья РНК была покрыта чужим белком.

Следовательно, не только ДНК, но и РНК может служить  носителем генетической информации.

На  сегодняшний день существуют сотни  тысяч доказательств генетической роли нуклеиновых кислот. Приведенные  три являются классическими.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

15. Полиморфизм структуры ДНК (А, В, С-форма, Z-форма)

B-ДНК - это стандартная  уотсон-криковская структура, в  которой плоскости пар оснований  перпендикулярны оси двойной  спирали. В A-ДНК плоскости пар  оснований поверну- ты примерно на 20 град. от нормали к оси правой двойной спи- рали. На виток спирали здесь приходится 11 пар оснований. A-ДНК образуется при высушивании волокон B-ДНК. Z-ДНК - это левая спираль с 12 парами оснований на виток. Буква Z указывает на зигзагообразную форму сахарофосфатного остова ДНК в этой форме.Плоскости оснований примерно перпендикулярны оси спирали. В клетке ДНК обычно находится в B-форме, но отдельные ее участки могут находется в A-, Z- или даже иной конформации.

 

17. Функции ДНК.

ДНК является носителем генетической информации. Функция обеспечивается фактом существования генетического  кода.

Воспроизведение и передача генетической информации в поколениях клеток и организмов. Функция обеспечивается процессом репликации.

Реализация генетической информации в виде белков, а также  любых других соединений, образующихся с помощью белков-ферментов. Функция  обеспечивается процессами транскрипции и трансляции.

1) обеспечивает сохранение  и передачу генетической информации  от клетки к клетке и от  организма к организму, что  связано с ее способностью  к репликации;

2) регуляция всех процессов,  происходящих в клетке, обеспечиваемая  способностью к транскрипции  с последующей трансляцией.

 Процесс самовоспроизведения  (авто-репродукции) ДНК называется  репликацией. Репликация обеспечивает  копирование генетической информации  и передачу ее из поколения  в поколение, генетическую идентичность  дочерних клеток, образующихся в  результате митоза, и постоянство  числа хромосом при митоти-ческом делении клетки.

 Репликация происходит  в синтетический период интерфазы  митоза. Фермент репликаза движется  между двумя цепями спирали  ДНК и разрывает водородные  связи между азотистыми основаниями.  Затем к каждой из цепочек  с помощью фермента ДНК-полимеразы  по принципу комплементарности  достраиваются нуклеотиды дочерних  цепочек. В результате репликации  образуются две идентичные молекулы  ДНК. Количество ДНК в клетке  удваивается. Такой способ удвоения  ДНК называется полуконсервативным, так как каждая новая молекула  ДНК содержит одну «старую»  и одну вновь синтезированную  полинуклеотидную цепь.

 

 

19. Виды РНК

Существуют три типа РНК, каждый из которых выполняет свою особую роль в синтезе белка.

1. Матричная РНК переносит  генетический код из ядра в  цитоплазму, определяя таким образом синтез разнообразных белков.

2. Транспортная РНК переносит активированные аминокислоты к рибосомам для синтеза полипептидных молекул.

3. Рибосомная РНК в  комплексе примерно с 75 разными  белками формирует рибосомы —  клеточные органеллы, на которых  происходит сборка полипептидных  молекул. 

Матричная РНК представляет собой длинную одноцепочечную молекулу, присутствующую в цитоплазме. Эта молекула РНК содержит от нескольких сотен до нескольких тысяч нуклео-тидов РНК, образующих кодоны, строго комплементарные триплетам ДНК.

Еще один тип РНК, играющий важнейшую роль в синтезе белка, называют транспортной РНК, поскольку  он транспортирует аминокислоты к строящейся молекуле белка. Каждая транспортная РНК  специфически связывается только с  одной из 20 аминокислот, составляющих белковые молекулы. Транспортные РНК  действуют как переносчики специфических  аминокислот, доставляя их к рибосомам, на которых происходит сборка полипептидных  молекул.

Каждая специфическая  транспортная РНК распознает «свой» кодон матричной РНК, прикрепившейся к рибосоме, и доставляет соответствующую  аминокислоту на соответствующую позицию  в синтезируемой полипептидной  цепи.

Цепь транспортной РНК  гораздо короче матричной РНК, содержит всего около 80 нуклеотидов и упакована  в форме клеверного листа. На одном конце транспортной РНК всегда находится аденозинмонофосфат (АМФ), к которому через гидроксильную группу рибозы прикрепляется транспортируемая аминокислота.

Транспортные РНК служат для прикрепления специфических  аминокислот к строящейся полипептидной  молекуле, поэтому необходимо, чтобы  каждая транспортная РНК обладала специфичностью и в отношении соответствующих  кодонов матричной РНК. Код, посредством которого транспортная РНК распознает соответствующий кодон на матричной РНК, также является триплетом и его называют антикодоном. Антикодон располагается примерно посередине молекулы транспортной РНК.

Во время синтеза белка  азотистые основания антикодона транспортной РНК прикрепляются  с помощью водородных связей к  азотистым основаниям кодона матричной  РНК. Таким образом, на матричной РНК выстраиваются в определенном порядке одна за другой различные аминокислоты, формируя соответствующую аминокислотную последовательность синтезируемого белка.

18. Отличия между  ДНК и РНК.

Отличия между  ДНК и РНК

                     ДНК                                                                                                                                     РНК 

Сахар                                    Дезоксирибоза                                                            Рибоза 

Азотистые основания    А, Т, Г, Ц                                                                       А, У, Г, Ц 

Количество цепей  в молекуле 99.99% двойная спираль

                                                       0.01% одноцепочечная                                99.99% одноцепочечная 

                                                                                                                                     0.01% двухцепочечная

Форма молекулы Все одноцепочечные- кольцевые.

Большинство двухцепочечных - линейные, часть- кольцевые.         Линейные молекулы

20. Аминокислоты.

1.В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и D (правовращающие). Помимо L - аминокислот, входящих в белки, в организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.

2.Общая формула аминокислоты показана на рисунке.

3.Она верна для 19 из 20 аминокислот, встречающихся в белках. В состав белков, кроме этих 19 аминокислот, входит одна иминокислота - пролин.

В зависимости от положения  аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксилу различают б, в, г, д – аминокислоты. В живых организмах  встречается более 170  аминокислот,  однако  в состав  белков  входит  только 19      б-аминокислот и одна иминокислота – пролин. Ф. Крик назвал их «магической двадцаткой». Они зашифрованы генетическим кодом и неоднократно повторяются в белках бактериального, растительного и животного происхождения. Здесь необходимо добавить, что недавно обнаружены еще две аминокислоты селеноцистеин и пирролизин, которые тоже закодированы в ДНК, хотя и несколько иным способом.

Различия между аминокислотами касаются как раз боковых групп, или радикалов – R. У пролина  боковый радикал замкнут в  кольцо на аминогруппу. Строго говоря, пролин не аминокислота, а иминокислота. Находясь в полипептидной цепи, пролин резко изгибает ее и тем самым  придает ей особые свойства. Боковые  группы аминокислот различаются  по своей химической структуре и  свойствам. Именно они определяют физико-химические особенности  аминокислот и взаимодействия аминокислотных остатков в полипептиде.

 

 

 

21. Классификация  АК, входящих в состав белков, по   принципу полярности (неполярности) радикала.

1. Неполярные или гидрофобные  радикалы.  
Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин.  
Серусодержащий метионин.  
Ароматические - фенилаланин, триптофан.  
Иминокислота пролин.  
2. Полярные, но незаряженные радикалы.  
Глицин. 
Оксиаминокислоты - серин, треонин, тирозин. 
Содержащий сульфгидрильную группу цистеин. 
Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.  
3. Отрицательно заряженные радикалы.  
Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.  
4. Положительно заряженные радикалы.  
Лизин, аргинин, гистидин.

22. Структурная организация белковых молекул.

Определение: белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются L-аминокислоты.

Определение: Белок - это отдельный полипептид или  агрегат нескольких полипептидов, выполняющий  биологическую функцию.

Полипетид - понятие  химическое. Белок - понятие биологическое.

На Земле не было, нет и не будет двух людей с полностью одинаковым набором белков.

Основу живого вещества составляют биополимеры – органические молекулы, состоящие из большого числа  мономеров, соединенных  в цепи ковалентными связями. К биополимерам относятся  белки, нуклеиновые кислоты и  углеводы. Эта глава посвящена  описанию структуры и функций  белков и нуклеиновых  кислот,  биополимеров,  которые  составляют  основу жизни  на Земле. Только белки  и нуклеиновые кислоты синтезируются  матричным способом.

 Что бы ни происходило  в клетке, в отдельных частях  и органах многоклеточного  организмы,  все это связано с работой,  которую осуществляют белковые молекулы. Белки, или протеины,  составляют более половины сухого вещества клетки. Действие генов управляется белками, которые специфически связываются с определенными участками ДНК. Белки с невероятной точностью распознают  и взаимодействуют с другими молекулами.  Белки-ферменты, связываясь с субстратами, регулируют скорость протекания биохимических реакций. Белок-белковые взаимодействия обеспечивают работу мышцы, гормональный контроль синтетических процессов, генерацию нервных импульсов, развитие иммунологических реакций и многое другое.

Белки – это высокомолекулярные соединения с молекулярной массой от 5 000 до нескольких миллионов Дальтон. Мономерами белков являются аминокислоты, органические соединения, включающие кислотную СООН группу и аминогруппу  – H2N при единственном атоме углерода. Одна из связей углерода несет водород  – Н, а другая занята боковым радикалом R.

23. Серповидно-клеточная  анемия, как пример влияния первичной  структуры на третичную и четв В эритроцитах содержится гемоглобин - комплекс белка глобина с небелковой железосодержащей частью - гемом.

Глобин имеет  четвертичную структуру. Он состоит из двух альфа- и двух бета- полипептидных цепей (это названия цепей, не имеющие отношения к их вторичной структуре). В сумме это 574 аминокислоты. У всех здоровых людей на 6-ом месте от N-конца в бета-цепи находится полярная глутаминовая кислота ("-" заряженная). У больных серповидно-клеточной анемией вместо нее - неполярный валин.

Из 574 аминокислот  заменено 2. Такой гемоглобин теряет растворимость, образуется волокнистый осадок, деформирующий эритроцит.

Серповидно-клеточная анемия - заболевание генетическое. Причина - замена всего одного нуклеотида в  гене, кодирующем ß-цепь гемоглобина. Дети - рецессивные гомозиготы по такому аллелю не доживают до двух лет. У гетерозигот 85% нормальных и 15% дефектных эритроцитов. Доминантные гомозиготы болеют малярией, гетерозиготы - не болеют.

24. Глобулярные  и фибриллярные белки.

По форме различают  фибриллярные и  глобулярные  белки,  по  функции  –  структурные,  каталитические,  транспортные, регуляторные, защитные и т. д.

Простые белки – протеины – состоят  из  одних  аминокислот,  сложные  –  протеиды  –  имеют  в  своем  составе  кроме  аминокислот  углеводы  (гликопротеины),  липиды  (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), металлы (металлопротеиды).