Простые белки  построены из остатков аминокислот  и при гидролизе распадаются  соответственно только на свободные  аминокислоты.

Сложные белки  – это двухкомпонентные белки, которые  состоят из какого-либо простого белка  и небелкового компонента, называемого  про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки  в свою очередь делятся на основании  некоторых условно выбранных  критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности прочными пептидными связями (возникающими между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной  группой другой). В результате образуется длинная полипептидная цепь.

Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В  ней между пептидными связями  соседних витков возникают малопрочные водородные связи.

Третичная структура — представляет собой  причудливую, но для каждого белка  специфическую конфигурацию — глобулу (клубок), в которой переплетаются  участки белковой цепи.

Четвертичная  структура — типична не для  всех белков. Она возникает при  соединении нескольких макромолекул, образующих агрегаты. Например, гемоглобин крови представляет агрегат из четырех  макромолекул белка.

Такая сложность  структуры белковых молекул связана  с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.

Молекула  ДНК имеет сложное строение. Она  состоит из двух спирально закрученных  нитей. Ее мономерами служат нуклеотиды. Каждый нуклеотид — химическое соединение, состоящее их трех веществ: азотистого основания, пятиатомного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты.

Фосфорная кислота и углевод (дезоксирибоза) у всех нуклеотидов одинаковы, а азотистые основания бывают четырех типов: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют название соответствующих нуклеотидов: адениловый (А), гуаниловый (Г), тимидиловый (Т) и цитидиловый (Ц).

Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, состоящий из нескольких десятков тысяч нуклеотидов.

Азотистые основания в молекуле ДНК соединены  между собой неодинаковым количеством  водородных связей. Аденин-тимин образуют две водородные связи, гуанин-цитозин соединяются тремя водородными связями.

Способность к избирательному взаимодействию аденина с тимином, а гуанина с цитозином, основанная на особенностях расположения в пространстве атомов этих молекул, называется комплементарностъю (дополнительностью). Это объясняется тем, что А и Т и Г и Ц строго соответствуют друг другу, как две половинки разбитого стекла, дополняют друг друга, отсюда и название комплементарность (от греч. «комплемент» — дополнение).

Если известно расположение нуклеотидов в одной  цепи, то по принципу комплементарности можно определить порядок нуклеотидов во второй цепи. Например, если последовательность нуклеотидов в одной цепи будет А—А—А—Ц—Т—Т—Г—Г—Г, то на соответствующем участке второй цепи последовательность нуклеотидов обязательно будет следующей: Т-Т-Т—Г-А—А-Ц-Ц-Ц.

Соединяются комплементарные нуклеотиды водородными  связями. Удвоение молекулы ДНК —  ее уникальная способность, обеспечивающая передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним.

Этот процесс  получил название редупликации ДНК. Он осуществляется следующим образом. Незадолго перед делением клетки молекула ДНК раскручивается, и ее двойная цепочка под действием  фермента с одного конца расщепляется на две самостоятельные цепи. На каждой половине из свободных нуклеотидов  клетки, по принципу комплементарности, выстраивается вторая цепь. В результате вместо одной молекулы ДНК возникают две совершенно одинаковые молекулы. Таким образом, процесс редупликации обеспечивает точное копирование информации и передачу ее из поколения в поколение.

ДНК называют веществом наследственности, так  как биологическая наследственная информация закодирована в ее молекулах  с помощью химического кода. В  клетках всех живых существ один и тот же код. В его основе лежит  последовательность соединений в нитях  ДНК четырех азотистых оснований: А, Т, Г, Ц.

Различные комбинации трех смежных нуклеотидов  образуют триплеты, называемые кодонами.

Рибонуклеиновая кислота

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3).

Четвертичная  структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4).

 

 

Химические  свойства белков

При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов  протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных  связей:

 

Рибонуклеиновая кислота — РНК — полимер, по структуре сходный с одной  цепочкой ДНК, но значительно меньших  размеров. Мономерами РНК являются нуклеотиды» состоящие из фосфорной  кислоты углевода (рибозы) и азотистого основания. Три азотистых основания  РНК — аденин, гуанин и цитозин — соответствуют таковым ДНК, а вместо тимина в РНК присутствует урацил. Образование биополимера РНК происходит через ковалентные связи между рибозой и фосфорной кислотой соседних нуклеотидов.

Известны  три вида РНК: информационная РНК (и-РНК) передает информацию о структуре  белка с молекулы ДНК, транспортная РНК (т-РНК) транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка и  рибосомная РНК (р-РНК) — содержится в рибосомах, участвует в поддержании структуры рибосомы.

Функции белков

Учитель биологии. Функции белков разнообразны.

1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. 
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок. 
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение. 
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. 
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. 
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%. 
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Синтез  белков

Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г. 
(Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.)

Превращения белков в организме

Липиды, их состав и функции

Липиды - жироподобные органические соединения, нерастворимые в воде, но хорошо растворимые в неполярных растворителях (эфире, бензине, бензоле, хлороформе и др.). Дикими принадлежат к простейшим биологическим молекулам.

В химическом отношении большинство липидов  представляет собой сложные эфиры  высших карбоновых кислот и ряда спиртов. Наиболее известны среди них жиры. Каждая молекула жира образована молекулой трехатомного спирта глицерола и присоединенными к ней эфирными связями трех молекул высших карбоновых кислот. Согласно принятой номенклатуре жиры называют триацилглицеролами.

Когда жиры гидролизуются (т.е. расщепляются из-за внедрения H⁺ и OH^- в эфирные связи), они распадаются на глицерол и свободные высшие карбоновые кислоты, каждая из которых содержит четное число атомов углерода:

Атомы углерода в молекулах высших карбоновых кислот могут быть соединены друг с другом как простыми, так и двойными связями. Среди предельных (насыщенных) высших карбоновых кислот наиболее часто в  состав жиров входят:

• пальмитиновая СН₃ - (СН₂)₁₄ - СООН или С₁₅Н₃₁СООН;
• стеариновая СН₃ - (СН₂)₁₆ - СООН или С₁₇Н₃₅СООН;
• арахиновая СН₃ - (СН₂)₁₈ - СООН или С₁₉Н₃₉СООН;

среди непредельных:

• олеиновая СН₃ - (СН₂)₇ - СН = СН - (СН₂)₇ - СООН или С₁₇Н₃₃СООН;
• линолевая СН₃ - (СН₂)₄ - СН = СН - СН₂ - СН - (СН₂)₇ - СООН или С₁₇Н₃₁СООН;
• линоленовая СН₃ - СН₂ - СН = СН - СН₂ - СН = СН - СН₂ - СН = СН - (СН₂)₇ - СООН или С₁₇Н₂₉СООН.

Степень ненасыщенности и длина цепей высших карбоновых кислот (т.е. число атомов углерода) определяет физические свойства того или иного жира.

Жиры с  короткими и непредельными кислотными цепями имеют низкую температуру  плавления. При комнатной температуре  это жидкости (масла) либо мазеподобные вещества. И наоборот, жиры с длинными и насыщенными цепями высших карбоновых кислот при комнатной температуре представляют собой твердые вещества. Вот почему при гидрировании (насыщении кислотных цепей атомами водорода по двойным связям) жидкое арахисовое масло, например, превращается в однородное мазеобразное арахисовое масло, а подсолнечное масло - в маргарин. В организме животных, живущих в холодном климате, например у рыб арктических морей, обычно содержится больше ненасыщенных триацилглицеролов, чем у обитателей южных широт. По этой причине тело их остается гибким и при низких температурах.

Различают:

Фосфолипиды — амфифильные соединения, т. е. имеют полярные головки и неполярные хвосты. Группы, образующие полярную головку, гидрофильны (растворимы в воде), а неполярные хвостовые группы гидрофобны (нерастворимы в воде):

Двойственная  природа этих липидов обусловливает  их ключевую роль в организации биологических  мембран.

Воска — сложные эфиры адноатомных (с одной гидроксильной группой) высокомолекулярных (имеющих длинный углеродный скелет) спиртов и высших карбоновых кислот.

Еще одну группу липидов составляют стероиды. Эти вещества построены на основе спирта холестерола. Стероиды очень плохо растворимы в воде и не содержат высших карбоновых кислот.

К ним относятся  желчные кислоты, холестерол, половые гормоны, витамин D и др.

К стероидам  близки терпены (ростовые вещества растений — гиббереллины; фитол, входящий в состав хлорофилла каротиноиды — фотосинтетичские пигменты; эфирные масла растений — ментол, камфора и др.).