Ақуыздардың жіктелуі

Жоспар

Кіріспе

1.1. ақуыздардың жіктелуі.

II Негізгі бөлім.

2.1. жай ақуыздар (гистондар, протоминдер, проломиндер, глютоминдер, альбулимдер, глобулиндер, протеинолдтер).

2.2. Күрделі ақуыздар (хромопротеидтер,  хлорофилпротеидтер, фловопротеидтер,  гемопротеидтер, нуклепротеидтер, липидақуыз жинағы, фосфопротеидтер, көмірсу – ақуыз жинағы, метоллопротеидтер)

III Қорытынды 

Жәй ақуыздар

Ғылыми зерттеу жұмыстарының нәтижесінде, аминқышқылдаарынан ғана тұратын ақуыздардың өте аз екендігі дәлелденілді, сондықтан жалпы жіктелу жүйесі бойынша алынған жәй ақуыздары екі топқа бөлінеді: ақиқат және шартты жәй ақуыздарға. Ақиқат жәй ақуыздарға гистондар, альбуминдер, протаминдер жатады. Шартты жай ақуыздарға протеинойдтар, глобулиндер, проламиндер, глютелиндер жатады, олардың құрамына өте аз мөлшерде ақуызға жатпайтын компоненттер (моносахаридтер, дисахаридтер, олигосахаридтер, липидтер, металлдар) кіреді.

Гистондар. Бұл ақуыздар негіздік қасиет көрсетеді, олардың құрамына негізінен лизин мен аргинин (20-30%) кіреді. Гистондар екінші реттік құрылым ғана түзеді, олардың молекулалық салмағы жоғары емес (11000-24000) құрамындағы лизин мен аргининнің сандық мөлшеріне байланысты, гистондардың бес түрі белгілі: H₁, Н_2а, Н_2в, Н₃, Н₄. Гистондық фракциялардың изоэлектірлік нүктелері 9,5-ДНҚ аралығында болады. Табиғи жағдайда гистондар хроматиннің ДНҚ- сымен электростатикалық байланыстармен байланысқан (көпжасушалы организмнің рН мағынасында гистон оң, ал ДНҚ теріс заядталынған). Гистондар құрылымдық реттеуші қызметтерін атқалы Гистондардың төрт фракциясы нуклесомдарды түзуге, ал Hi фракциясы нуклесомдар арасындағы ДНҚ-ның фрагменттерін орауға

қолданылады, яғни хроматинді және хромосомды түзуге жүмсалады Гистондардың реттеуші қызметтеріне, олардың әсерімен ДНҚ-даі РНК=ға берілетін гендік мәліметтердің реттелуі жатады Протаминдер. Бұл ақуыздардың құрамына кіргіш аминқышқылдарының 60-85% аргининнен тұратындықтан, протаминдер өте жоғарғы негіздік қасиет көрсетеді. Олардың молекулалық салмағы төмен, 4000-12000 аралығында болады. Протаминдер ұрықтардың хроматинінің ДНҚ - сымен байланыс түзеді. Осы ақуыздар негізінең барлық сперматозоидтарында кездеседі. Кейбір протоминдер, өздерінің алыну көзіне байланысты аталады. Мысалы: лосось ұрығына алынған протаминдер сальмин, селдь уылдығынан—клупейн, форель ұрығынан — труттин, скумбрия ұрығынан - скумбрин деп аталады.

Протаминдер құрылымдық қызметін атқарады, бірақта реттеуші қызметін атқармайды, сондықтан Бұл ақуыздар бөліне алмайтьн жасушалардың (сперматозоидтардың) қүрамына кіреді.

 Проламиндер. Бұл ақуыздар өсімдік ақуыздарына жатады, олар суда, түз ертіндісінде, қышқылда, сілтіде ерімейді. Ал, этанолдың 60 - 80 % судағы ертіндісінде проламиндер ериді. Ақуыздың осы ерекше қасиеті, олардың қүрамына гидрофобтық аминқышқылдарының көп мөлшерде кіруіне байланысты. Бөлініп алынатын көздеріне байланысты проламиндер аталады: бидайдан— глиадин, арпадан— гордеин, сұлыдан — авенин, жүгеріден — зеин.

Глютелиндер. Бұлар да өсімдік ақуыздарына жатады. Глютелиндер суда, түздың және этанолдың ертіндісінде ерімейді. Проламиндермен салыстырғанда, глютелиндердің құрамына аргининнің көп мөлшерде, ал пролиннің аз мөлшерде кіруіне байланысты, глютелиндер әлсіз сілтіде ериді.

Альбуминдер. Бұл ақуыздардың молекулалық салмақтары жоғары емес, олар қышқылдық қасиет көрсетеді (құрамындағы глутаматтың көп мөлшерде болуына байланысты). Альбуминдердің изоэлектірлік нүктесі 4,7 тең, олар күшті гидратацияланған. Альбуминдер тазартылған суда, NaCl әлсіз ертіндісінде, Na₂SO₄ және NaCl қаныққан ертіңділерінде, (NH₄)2SO₄ жартылай қаныққан ертіндісінде ериді де, (NH₄)₂ SO₄ қаныққан ертіндісінде ерімейді.

Қан сарысуынан альбуминді таза күйінде бөліп алуға болады, оның бірінші реттік құрылысы анықталынған, яғни бір полидептидтік тізбекте орналасқан 575 аминқышқылдарының реттері. Қан сарысуының түзетін осмостық қысымының 75-80 % альбуминдердің үлесіне тиеді, сонымен қатар альбуминдер физиологиялық жағдайда тасымалдаушы қызметін атқарады. Альбуминдердің тасымалдаушы қызметтері. олардың гидрофобты және гидрофильді заттарды жоғарғы талғамсыздықпен байланыстыра алу қабілетіне негізделінген.

 Глобулиндер. Бұл ақуыздардың молекулалық салмақтары альбу-миндерге қарағанда жогары олар әлсіз қышқылдық немесе бейтараптық қасиет көрсетеді (құрамындағы қышқылдық аминқышқылдарының альбуминдермен салыстырғанда аз мөлшерде болуына байланысты). Глобулиндердің изоэлектрлік нүктесі 6—7,3 аралығында, олар әлсіз гидратацияланған. Глобулиндер   NaCl әлсіз ертіндісінде ғана ериді, ал басқа еріткіштердің (тазартылған судың, Na₂SO₄ мен NaCl қаныққан ертінділерінің, (NH₄)₂SO₄ жартылай және толық қаныққан ертінділерінің) әсерінен ерімейді. Сонымен қатар кейбір ақуыздар глобулиндерге жатқанымен ерекше қасиет көрсетеді. Мысалы, қан сарысуының β-лактоглобуішні (NH₄)₂SO₄ (50%) ертіндісінде ериді, басқа глобулиндерге ұқсап тұнбаға түспейді. Кейбір ақуыздар альбуминдерге ұқсас суда ериді де, глобулиңдерге ұқсас бейтарап тұздар ертіндісінің өсерінен тұнбаға түседі. Осындай ақуыздарды псевдоглобулиндер деп атайды. Қағазда жүргізілген электрофорез әдістемесімен қан сарысуының ақуыздары негізгі 5 фракцияларға бөлінеді (альбуминдерге, а_ь аг, β және γ-глобулиндерге). Ал, электрофорез әдістемесін полиакриламиндік гельде жүрізгенде негізгі фракциялардың ақуыздары (альбуминдерге, а₁ а₂, β_1, β₂ және γ-глобулиндерге) жеке ақуыздарға бөлініп 17 фракция түзеді. Бұл процесс альбуминдік фракциясының гомогендігін (альбуминдерден ғана тұратынын), ал а_1, а₂, β₁, β₂ және γ-глобулиндік фракциялардың гетерогендігін (әртүрлі ақуыздардың күрделі қоспасы екендігін) көрсетеді. а₁-фракциясының глобулиндері қанда билирубинмен және тығыздығы жоғары липопротеиндермен байланысқан күйінде болады. Бұл фракцияда құрылымы толық анықталынбаған екше гликопротеиннің бар екендігі анықталынды. Адам организмінің кейбір ұлпалары жылдам өсе бастағанда (ісіктің өсуі кезінде) Қан сарысуындағы ерекше гликопротеиннің мөлшері бірден жоғарылайды. Сондықтан осы гликопртеиннің құрылысын, биологиялық қазметін   анықтау   үшін   онкология   саласында   көптеген   ғылыми зерттеу жұмыстары жұргізілуде. а₂-Глобулиндік фракцияда глобулин және белгісіз гликопротеин бар. β-Глобулиндердің фракцияларының құрамына физиологиялық маңызды қызмет атқаратын ақуыздар кіреіді: трансферрин, церуллоплазмин, протромбин. Трансферрин темірді ал церуллоплазмин мыс иондарын тасымалдайды. Церуллоплазминнің биосинтезі бұзылғанда гепатоцеребральдық дистрофия дамып организмнің бос мыс иондарымен улануы байқалады. Адам организмінде протромбин тромбинге айландырылады, өз кезегінде тромбинге фибриногенді  фибринге   айландырып,   қанның  ұюын   қамтамасьіз етеді.

γ-Глобулиндік фракция иммуноглобулиндерден түратындыктан, бұл фракция жоғарғы гетерогендік қасиет көрсетеді. Сонымен қатар, иммуноглобулиндер аз мөлшерде β₂-глобулиндік фракциясымен де бөлінеді.  Қан  айналымының негізгі мономерлік антиденешіктерің иммуноглобулин G деп атайды. Оның төрт полипептидтік тізбегі терінің бірінші реттік құрылысы толық анықталынған. Пентамерлік құрылымды иммуноглобулин М (IgM) қан сарысуында бар, бірақта Бұл иммуноглобулин көбірек мөлшерде слекейде жөне уыз сүтте кездеседі, Әрбір иммуноглобулин өзіне тән биологиялық қызметін атқарады.

Протеиноидтар. Осы ақуыздар тіректік ұлпалардың (сүйектердің, шеміршектердің, сіңірлердің, тырнақтардың, шаштардың т.б.) құрамына кіреді. Олар фибриллярлы ақуыздарға жатады (коллаген, эластин, кератин, фиброин). Фибриллярлы ақуыздардың құрылысы және физика—химиялық қасиеттері алдыңғы тақырыптарда қарастырылғаи

Хромопротеидтер

Түсті күрделі ақуыздары, хромопротеидтер деп аталады. Оларға жатады: хлорофиллпротеидтер (ақуыздық емес бөлігі — хлорофилл), флавопротеидтер (ақуыз емес бөлігі - флавиндер), кобамидпротеидтер (акуыз емес бөлігі — В₁₂ витамині), ретинальпротеидтер (ақуыз емес бөлігі - А витаминінің альдегидтік түрі), гемпротеидтер (ақуыздық емес бөлігі - гем).

Хлорофиллпротеидтер

Өсімдіктердің құрамына кіретін магнийпорфириндік жинақтық құрылым өсімдік жапырақтарына жасыл түс береді. Осы пигменттік жинақты хлорофилл деп атайды. Өсімдік жапырақтарында хлоро-филлдің а және в түрлері бар, ал балдырларда солармен қатар с және д түрлері де кездеседі. Кейбір бактериалардан өсімдік хлорофилліне ұқсас хлорофилл бөлініп алынады, оны бактериохлорофилл деп атайды. Хлорофилл (магний-порфирин) ақуыздармен бірлесіп, өсімдіктердің фотохимиялық активтілігін қамтамасыз етіп, күн сәулесінің энергиясын фотосинтездеу процесстеріне жүмсауға мүмкіндік туғызады.

Флавопротеидтер

Ақуыздар мен простетшсалық  топтардың (ақуыз емес топтардың) арасында мықты байланыстар түзілуі арқылы құрылған құрылымды флавопротеидтер деп атайды. Флавопротеидтердің простетикалық топтары изоалоксазиндік туындылардан, яғни, тотыққан флавин-мононуклеотидтен (ФМН) жөне флавинадениндинуклеотидтен (ФАД) түрады. Кейбір флавопротеидтердің құрамьнда металл иондарьща бар. Құрамында гемдік емес темірі бар флавопротеидтерге жатады: ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, сукцинатдегидрогеназа, дигидро-ортатдегидрогеназа, ацил—КоА—дегидрогеназа және электрондарды тасымалдайтын флавопротеин. Соңғы екі флавопротеидтер митохон-Дрийлік флавопротеидтердің 80% құрайды, олар жасушалардың биоэнергетикалық процесстерінде маңызды қызмет атқарады. Флавопротеидтердің ақуызының цистеинінің күкірт атомымен темір коваленттік байланыспен байланысқан. Осындай ақуыздарды қыш-Қьілдық гидролизге үшыратқанда темір және H₂S бөлініп шығады.

Гемпротеидтер

 Гемпротеидтерге гемоглобин және оның туындылары, миоглобин     цитохромдар,    каталаза    және    пероксидаза    жатады.    Осы ақуыздардың ақуыз емес бөлігі гемнен тұрады. Металлопорфириндік комплексті гем деп атайды. Макросақинадағы орынбасарлардың орналасу ретіне байланысты, порфириндердің көптеген изомерлері болады. Осы изомерлердің ішінен табиғатта көп тарағаны протопорфирин IX жатады. Протопорфирин-ІХ-дың 1, 3, 5, 8 жағдайларында метил, 2, 4 жағдайында винил және 6,7 жағдайында пропионильдік топтар бар. Төрт пиррольдік сақиналар, метиндік (- СН =) көпір арқылы байланысқан.

Протопорфирин ІХ-дың  темір ионымен (Ғе²⁺) түзген комплексін гем немесе протогем деп атайды. Темірдің координациялық саны алтыға тең. Гемде темір екі коваленттік байланыспен екі пиролльдік сақинасының азотымен, ал екі координациалық байланыстармен басқа пиррольдік сақиналардың азотымен байланысқан. Пайдаланылмаған екі координациялық байланыстардын біреуі ақуыздармен байланыстыру үшін жұмсалады. Екіншісі әр түрлі лигандтарды (табиғи - оттегіні, суды және табиғаты бөлек - көміртек оксидін, цианидтерді ж.т.б.) байланыстыру үшін қолданылады.

Гемоглобиндерден басқа ақуыздардың да простетикалық бөлігін гем құрайды: миоглобиннің, каталазаның, пероксидазаның, в, с жәні с₁ цитохромдарының. Ал, а жөне а₃ цитохромдарының құрамына гем а немесе формилпорфирин кіреді. Гем а-ның 8-ші жағдайынді метилдің орнына формил тобы, ал екінші жағдайындағы винилдің орнына изопреноидтық тізбек орналасқан. Сонымен қатар цитохрондардың құрамына енетін гемдердің иондары алтыншы координациялық байланыстар арқылы ақуыздың құрамына кіретін метиониннің бүйірлі радикалымен байланысқан.

Гемпротеидтердің әрбірінің  өзіне тән биологиялық қызметін атқаруы олардың ақуыздарының бірінші реттік қүрылыстарының ерекшелігіне және гемдердегі темір иондарының ақуыздарымен байланысу ретіне тәуелді.

Каталаза мен пероксидаза организмде пайда болатын сутегінің асқын тотығын (Н₂О₂) залалсыздандырады, ал цитохромдар митохондрийдіің мембранасында орналасқан тыныс алу тізбегінің негізін құрайды.

Гемоглобин

Гемоглобин төртінші реттік құрылым түзеді, олар қан эритроциттерінің құрамында болады. Бір эритроцитте 340—400 млн. гемоглобиндердің молекулалары бар. Гемоглобиннің әр молекуласы 10 мың атомдардан тұрады. Қанға қызыл түсті гем береді. Гемоглобик оттек молекулаларын тірі организмнің әрбір жасушаларына жеткізіп, ал жасушалардан тіршілік ету процесстерінің соңғы өнімі болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетіп отырады. Гемоглобиннің молекулалық салмағы 65 000-68 000. Оның құрамының 96% глобин ақуызы, ал қалған 4% гем құрайды. Ересек кісілердің гемоглобинінің (НвА) молекуласының құрамына екі а және екі β полипептидтік тізбегі кіреді. А₁ тізбегі 141 аққ, ал β-тізбегі 146 аққ тұрады. Осы төрт полипептидтік тізбек бірігіп молекуланың ақуыздық бөлігін, яғни глобинді түзеді. a және β полипептидтік тізбектерінің үшінші реттік құрылыстары ұқсас. Әрбір суббөліктің гидрофобтық құрылымының ішінде гидрофобтық қалта бар, осы қалтада гем орналасқан. Гемнің полярсыз бөлігі мен аминқышқылдарының гидрофобтық радикалдарының арасында түзілген ван — дер - ваальстық байланыстардың (60 жуық) әсерінен гидрофобтық қалтада гем мықты ұсталынып тұрады. Гемдегі пропион қышқылдарының қалдығы глобинмен бір — екі қосымша иондық байланыстар түзеді. Сонымен қатар глобин гастидиннің имидозольдық радикалы арқылы темір ионымен координациялық байланыспен байланысады (темір ионының бесінші байланысы). Темір ионының алтыншы координациялық байланысы бос, ол оттегінің молекуласын немесе басқа лигандтарды байланыстыру үшін қолданылады.

Гемоглобиннің төртінші реттік құрылымы үшінші реттік Құрылысты протомерлердің арасында әлсіз байланыстардың (гидрофобтық, сутектік, иондық және аз мөлшерде дисульфидтік) түзіліуі нәтижесінде құралады.

Гемоглобиннің негізгі  қызметіне оттегіні байланыстырып және оны өкпеден ұлпаларға тасымалдауы жатады. Әрбір протомер оттегінің бір молекуласын байланыстыра алады, яғни гемоглобин молекуласы төрт оттегінің молекуласымен байланысып, оксигемоглобин түзеді. Оксигемоглобинде темір атомы екі валентік қалпында болады. Гемоглобиннің оттегімен байланыспаған түрін дезоксигемоглобин деп атайды. Дезоксигемоглобинде темір атомының бір координациялық байланысы бос және темір атомы порфиряндік сақинаның жазығынан шығып тұрады. Ал оксигемоглобинде темір атомы порфириндік сақинаның жазығында орналасады және екі валентгі күйінде болады.

Гемоглобин молекуласындағы  төрт протомерлер келісіммен, яғни кооперативтік түрде жұмыс істейді. Бірінші оттегінің молекуласының а₁ -суббірліктің гемімен байланысқаннан соң, темір ионы порфириндік сақинаның жазықтығының деңгейінде орналасады да, а₁-протомердің конформациясын өзгертеді. Бұл протомердің конформациясының өзгеруі иондық байланыстың үзілуіне және екінші протомердің конформациясының өзгеріп темір мен оттегінің байланысуын жеңілдетеді. Екі протомерлердің конформацияларының өзгеруі иондық байланыстың үзілуіне және үшінші, төртінші протомерлердің конформацияларын өзгертіп, темір иондары мен оттегілердің жылдам байланысуын қамтамасыз етеді. Протомерлердің осындай кооперативтік жұмыстарының физиологиялық маңызы бар. Мысалы, оттегінің төртінші молекуласы бірінші молекуласына қарағанда 500 есе жылдам байланысады.

Оттегінің меншікті қысымының төрт есе кеміген кезегінде (10,6 дан 2,6 кПа дейін немесе 80 нен 20 мм сынап бағанасына дейін оксигемоглобиннің 80% оттегілерін бере алуы, протомерлердің кооперативтік жұмыс істеуіне негізделген.

Мысалы, НвА—ның β -тізбегінің 6—шы жағдайда орналасқан глутаматтың орнын лизин басқанда аномальді НвС, ал валин басқанда HbS пайда болады. Егер НвА-ның (3-тізбегінің 26-шы жағдайда орналасқан глутамат лизинмен ауыстырылатын болса аномальді НвЕ түзіледі. Сонымен қатар төрт (3-полипептидтік тізбектерінен тұратын аномальдік НвН және төрт у-полипептидтік тізбектен тұратын аномальді Нв Барта кездеседі. Аномальді гемоглобиндердің ішінен HbS, жиі кездеседі. Құрамында HbS бар эритроциттер орақ тәрізді пішінді болады. Сондықтан, қалыпты эритроциттердің өмір сүру мерзімінен (120 тәуліктен) ертерек уақытта көк бауырда және бауырда орақ тәрізді эритроциттер ыдыратылады да, орақ тәрізді жасушалық анемия ауруы дамиды. Аномальді гемоглобиндердің оттегіні байланыстыру қабілетінің нашар болуына байланысты анемия ауруы дамиды, Бұл ауруды, гемоглобинопатия деп атайды. Заттың молекулалық құрылысының өзгерісіне сәйкес туатын ауруларды молекулалық ауру деп атайды. Гемоглобинопатия осы молекулалы аурулардың қатарына жатады.