Методы определения белков в молочных продуктах

 Введение

 

 Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов . С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

  Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды,). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.

  Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

 Роль белка в питании. В состав каждого живого организма, каждой его клетки входит белок. Без белка не может быть жизни. Откуда же организм получает белки и каким образом из белков пищи строится белок в нашем организме?

 В состав пищи человека  входят различные продукты животного  и растительного происхождения,  которые и являются источником  белка. Так, известны белки  мяса, яйца, молока и молочных  продуктов. Это белки животного  происхождения; их считают наиболее  полезными для организма или,  как принято говорить, полноценными  белками. Крупы, хлеб, овощи, картофель  и другие растительные продукты  тоже содержат белки, которые  имеют большое значение в питании  человек

 

 

 

 

 

 

 

 

1 Виды белков

 

1.Белки куриных яиц.

  Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоаль-бумина) и желтка. Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.

2.Белки молочной сыворотки.

  Белки молочной сыворотки имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок.

3.Казеин.

  Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка.

У взрослого человека, низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов) малоэффективны. Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала. Полученные данные подтвердили известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.

4.Соевые белки.

   Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).

Однако главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью  ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также  существуют данные, что соевый белок  оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно  ограничивает применение соевого белка  в пищевых добавках.

5.Растительные белки.

  В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:

· толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся  действию пищеварительных соков;

· наличие ингибиторов  пищеварительных ферментов в  некоторых растениях, например, в бобовых;

· трудности расщепления  растительных белков до аминокислот.

6.Рыбный белок.

  Установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.

 

 

2 Состав и свойства белков

 

Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный элементарный состав.

Состав белка

Наименование элемента	Содержание элемента (%)
Углерод	50-55
Водород	6.5-7.3
Азот	15-18
Кислород	21-24
Сера	0-2.4
Зола	0-0.5

Таблица 1

 

  Особенно характерен для белков 15-18% уровень содержания азота. На заре белковой химии, когда не умели еще определять ни молекулярную массу белков, ни их химический состав, ни тем более структуру белковой молекулы, этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков. Естественно, что сейчас данные об элементарном составе белков утратили свое былое значение для их характеристики.

Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь  друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные стрктуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеино­генных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями. В самых маленьких полипептидных цепях белков содержится около 50 аминокислотных остатков. В самых больших - около 1500.

 

  В настоящее время первичная структура белка выявлена примерно у 2 тысяч белков. У инсулина, рибонуклеазы, лизоцима и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза.

   Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

  Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

 

 

 

 

 

 

3 Функции белков

 

С белками связано все  многообразие функций организма, однако, наиболее важными из них являются:

1.каталитическая

2.транспортная

3.защитная

4.сократительная

5.структурная

6.гормональная

7.питательная

  Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков-катализаторов - ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

  Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия.

  Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

  Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

  Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

  Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.  

  Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного.

  Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

4 обмен белков

 

    После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.

  Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщиплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

   Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

  Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот. Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.

   Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается.

  Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других - незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях.

  Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.