Контрольная работа по "Химии"

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 09 Июня 2012 в 09:07, контрольная работа

Краткое описание

1. Связь электронного строения атома элемента с положением последнего в Периодической системе. Характер изменения свойств элементов в периодах и группах. Диагональное сродство.

2. Аминокислоты. Получение и химические свойства. Пептиды. Строение белков качественные реакции.

Прикрепленные файлы: 1 файл

контрольная химиягот.doc

— 284.00 Кб (Скачать документ)

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называют полипептидами.

Белки построены еще более сложно, чем  полипептиды. Однако фрагменты белковой молекулы могут рассматриваться  как полипептидные звенья.

Группы  К могут содержать свободные  амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковые аминокислоты содержат две амино- (лизин) или две  карбоксильные (аспарагиновая кислота) группы. Они могут содержать также  группы ОН, 5Н и амидные.

Дипептид, состоящий из остатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами. Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение I или II :

МН2-- СН2-- СО-- Ш-- СН-- СООН

СН

глицилаланин (I)

СН3--СН--СО--NН--СН2--СООН

2

аланилглицин (II)

Три различные  аминокислоты могут быть соединены  шестью различными способами и т. д.

Порядок чередования остатков аминокислот  в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся» превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем было установлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков или сотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массу порядка 5 000--20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.

Таким образом может быть идентифицирована конечная аминокислота. Процесс может  быть снова повторен для деградированного пептида.

В случае сложных белков или полипептидов расшифровке подвергают продукты их частичного гидролиза -- простые поли-пептиды, причем определяются места их «стыковки» (по различию в аминокислотном составе отдельных осколков) в сложную молекулу.

В современных  лабораториях анализ аминокислотного  состава и определение простых  осколков проводится с помощью специальных хроматографов - автоматических аминокислотных анализаторов.

Уникальная  последовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная для каждого  белка, называется первичной структурой белка.

В отличие  от углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Отдельные молекулы белка взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи «свертываются» в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна.

В кристаллическом  виде получены только глобулярные белки; фибрилярные белки не способны кристаллизоваться. Кристаллы белков, растущие из растворов, содержат растворитель, который входит в структуру белка, так что удаление его вызывает потерю кристалличности.

Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное положение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков.

Полипептидные цепи белков могут соединяться между  собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых  цепей аминокислот. В результате возникновения этих связей происходит закручивание спирали в клубок. Эти особенности строения белков называют третичной структурой.

Наиболее  всесторонне исследован белок, придающий  красную окраску тканям мышц, -- миоглобин. Его молекулярная масса 17 000. Он содержит одну окрашивающую группу на молекулу. Последняя имеет вид глобулы.

Качественная реакция на белки. Белки выявляются в основном на реакциях, основанные на окрасках. 
Ксантопротеиновая реакция. Данная реакция обнаруживает ароматические аминокислоты, входящие в белки (на примере тирозина): 
(OH)C6H4CH(NH2)COOH + HNO3 ----H2SO4-----> (OH)C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - выпал осадок желтого цвета. 
(OH)C6H3(NO2)CH(NH2)COOH + 2NaOH -------> (ONa)C6H3(NO2)CH(NH2)COONa + H2O - раствор становится оранжевым.

Обнаружение серосодержащих аминокислот
Белок + (CH3COO)2Pb ---NaOH---> PbS↓ (осадок черного цвета).  
 
Биуретовая реакция для обнаружения пептидной связи (CO-NH): 
Белок + CuSO4 + NaOH -----> красно-фиолетовое окрашивание. 
 
Спецефический запах при горении: 
Белок ----обжиг----> запах паленой шерсти.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

  1. Практическое  задание.
 

    а) Закончите  следующее уравнение окислительно-восстановительной  реакции, укажите окислитель и восстановитель,  подберите коэффициенты, пользуясь  методом ионно-электронного баланса. 

    HCl + MnO2           Cl2 + MnCl2 + …

    4HCl + MnO2           Cl2 + MnCl2 + 2H2O … 

MnO2- окислитель

Cl- восстановитель 
 

     б) Напишите молекулярное и молекулярно-ионное уравнение 

          гидролиза следующих соединений. Укажите рН полученных растворов

      ( 7>pH>7).

Na2CO3;  Zn(NO3)2 

     Na2CO3+ H2O <-> NaOH + NaHCO3 
CO32- + H2O <-> OH- + HCO3-

       Щелочная среда, рН >7.

      
Zn(NO3)2 + H2O <-> ZnOHNO3 + HNO3 
Zn2+ + H2O <-> ZnOH+ + H+ 
В растворе накапливаются ионы Н+ , обуславливающие кислую среду, рН <7.
 

     в)  Составьте ионные уравнения реакции  между следующими

     веществами.

BaCl2(p) + Na2SO4(p) → 2NaCl + BaSO4↓ 
Ba2+ + 2Cl- + 2Na+ + SO42- → 2Na+ + 2Cl- + BaSO4

Ba2+ + SO42- → BaSO4 
 
 
 

    г) Сколько литров метана (н.у.) подверглось хлорированию, если в результате было получено 272 г дихлорметана, а выход реакции составил 80%?

    Дано:                                              Решение:

    m (CH2Cl2) = 272 г

    W (вых.) = 80 %

    Найти: V (СН4) 

HC4 +2Cl2 = CH2Cl2 + 2HCl

Молекулярная формула дихлорметана СН2Сl2. Вычислим молярную массу дихлорметана:

= М (CH2Cl2)= 12+1x2 + 35.5x2 = 85 г/моль 

Вычислим количество вещества дихлорметана:

                            

    V(CH2Cl2) = 

    Задача: Какой объем метана (н.у.) потребуется, чтобы синтезировать 30 г муравьиной кислоты, если её выход составляет 90 % ?

  1. Запишите кратко условие задачи:

    Дано:                                              Решение:

    m (HCOOH) = 30 г

    W (вых.) = 90 %

    Найти: V (СН4) 

Муравьиную кислоту  можно получить при делении метана в присутствии катализатора:

Молекулярная  формула муравьиной кислоты СН2О2. Вычислим молярную массу муравьиной кислоты:

Вычислим количество вещества муравьиной кислоты:

 

По уравнению  реакции из 2 моль метана образуется 2 моль муравьиной кислоты, следовательно для получения 652000 моль муравьиной кислоты при 100% выходе необходимо 652000 моль метана. Однако выход составляет только 90%, или 0,9, поэтому необходимо 652000/0,9 = 724000 моль.

Вычислим объем  метана:

Ответ: потребуется 16220 м3. 
 
 
 

Рекомендуемая литература:

    1. Коровин  Н.В. Общая химия, М., Высшая школа, 2000.

  1. Артеменко А.И. Органическая химия, М., Высшая школа, 2000
  2. Глинка Н.Л. Общая химия: Учебное пособие для вузов – М.: Интеграл-Пресс, 2002
  3. Артеменко А.И.  Справочное руководство по химии: Справ. Пособие/ А. И. Артеменко, И.В. Тикунова, В.А. Малеванный – 2-е изд, перераб и доп. – М.: Высш. шк, 2002.

Информация о работе Контрольная работа по "Химии"