Белок синтезінің проблемасы

Ақуыз, нәруыз, белок — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларга тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан күралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз ағзалар тіршілігінде олардын құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы эр алуан өте манызды қызмет атқарады. Ақуызды зат құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

Жалпы мәліметтер

Белоктар органикалық  заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің  негізі. Организмнің тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері белоктардан  құралған. Олар организмде әр түрлі  қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін  өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Белоктардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары  жүздеген мыңнан миллионға дейін  жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға  ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар.

Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г  белок қабылдауы керек. Азықпен  түскен белок әуелі асқазанда, сосын  ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.^[1]

Ақуыз тірі организмнің негізін  құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан  Фридрих Энгельс: «Тіршілік —  белок заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді.

Белок тек тірі организмдер  құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.

Белоктар туралы алғашқы  мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық  ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды.

Белоктардың барлығы екі  топқа бөлінеді: 1) қарапайым белоктар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі белоктар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Түзілуі

Ақуыз түзілу бұл өте күрделі  процесс жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда  жүреді. Қашан, қанша және қандай ақуыз  түзілуі керектігі жайлы мағлұмат жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі. Ақ көбелектер (Pieridae) жәндіктер  класының қабыршақ-қанаттылар отрядынын  тұқымдасы. Күндіз ұшатын қанаттары  ак қызғылт-сары қара дақтары бар. 100-ге жуық түрі бар. Қазақстанда 70 түрі кездеседі. Қанаттарының беттерін ұлпадай Қабыршақтар  басып жатады. Жұлдызқұрттары өсімдіктердің  жапырақтарын зақымдайды. Қазақстанның Қызыл кітабына 5 түрі енгізілген. ақ құмырсқа (Isoptera) жәндіктер класының ак күмырскалар отрядының өкілі. Қауымдасып тіршілік ететін жәндіктер. Қарапайымдылар (Hypermastigina) отрядының  өкілдерімен селбесіп тіршілік етеді.^[4]

Белоктардың құрамы және құрылысы

Белоктардың қасиеттерін олардың  құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок  молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін  жетеді. Әр белокта а-аминқышқылдары тек осы белокқа ғана тән ретімен  орналасады. Олардың молекулалық  массалары бірнеше мыңнан миллионға  дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа белогының  молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының молекулалық массасы  — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген белоктардікі > 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың құрамына бұлардан басқа  күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының  қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің  өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі  а-аминқышқылынан құралады. а-аминқышқылдарының  жалпы формуласы:

R—CHNH₂—COOH

Белок түзілетін a-аминқышқылдарының  радикалы құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әр түрлі сақиналар  мен функционалдық топтар да кездеседі.^[1]

Химиялық қасиеттері

Құрамы мен құрылысы күрделі  болғандықтан, белоктардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында  әр түрлі химиялық реакцияларға түсетін  функционалдық топтар бар.

1. Белоктар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — белоктардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде белоктар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Белоктардың осы қасиеті технологияда белокты өнімдер алуға қолданылады.
2. Белоктардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:
3. Полипептид тізбегінің құрылысы
5. Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.
6. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет).
7. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.
8. Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.
9. Табиғатта белоктардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.
10. Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында (51-сурет).
11. Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым белоктың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.
12. Белок молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал белок молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір белоктарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар белокты емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Белоктардың организмдегі өзгерісі

Белоктар аса маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында  болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді. Аминқынщылдары ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Көмірсулар мен майлардан айырмашылығы — аминқышқылдары организмде қор  болып жиналмайды. Олардың біразы адам немесе жануар организмінің өзіне  тән белогын түзеді. Ал аминқышқылдарының  бір бөлігі белок емес азотты қосылыстардың, нуклеин қышқылдарының синтезіне  жұмсалады.^[1] Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы өнімдерге (С0₂, Н₂0, т.б.) дейін ыдырап, энергия бөледі.

Белок синтезінің проблемасы

Белокты синтездеу проблемасының  теориялық және практикалық маңызы бар. Белок молекуласының күрделі  болуына байланысты қазіргі уақытқа  дейін белок синтезі толық  іске аспай отыр. Белок молекулалары үздіксіз қозғалыста болады. Белок  молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың сәтсіздіктерінің себебі де осында болуы мүмкін. Белок  молекулаларының үздіксіз өзгеруін анықтайтын заңдылықтарды түсіну —  қазіргі ғылымның ең басты міндеттерінің  бірі.

Жоғары деңгейлі организмдерде  белок биосинтезі таңғаларлықтай тез  жүреді: 350 аминқышқылынан тұратын полипептид бар болғаны 10 секундта түзіледі! Белок  синтезінің құпия сырын ашу көптегек вирус ауруларын жеңуге мүмкіндік  береді, жаңа химиялық талшықтар мен  пластмассалар жасауға, тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс  процестерін ойлап табуға көмектеседі.

Алғаш рет қарапайым белокты  заттар, гипофиздің гормондары вазопрессин  мен окситоцин алынды. Одан басқа  белок синтездеудегі зор табыстарға инсулин мен интерферон алу жатады. Полипептидтік теория ашылғаннан бері белоктық қасиеттері бар полипептидтер  синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде қолданылып жүр.

Қазіргі замандағы маңызды міндеттердің бірі — синтездік тағам жасау  проблемасы. Соның ішінде белоктық тағам түрлерін алу бірінші кезекте  түр. Бұл салада академик A. Н. Несмеянов  бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем  соқпайтын қара уылдырық синтездеп  алды.

Ғалымдар биосинтез бен клеткаларда  жүретін процестердің заңдылықтарын  толық меңгерген кезде жасанды  жолмен белоктар алу мәселесі де толық  шешілуі мүмкін.^[

Белоктардың әлементтік құрамы: 
Бұлардан басқа Р/2°/о — ке дейін,Cu, Mn, Fe, Co, т.б. элементтер кездеседі. Белоктардың молекулалық салмағы 12-13000 – нан жәй белоктарда бірнеше миллионға дейін күрделі белоктарда жетеді. 
Сондықтан белоктардың молекулалық салмағын анықтау көптеген қиындықтар туғызды. Жәй заттардан молекулалық салмағын анықтауға қолданып жүрген классикалық физикалық-химиялық әдістер, белоктардың ерекше қасиеттеріне сәйкес, олардың молекулалық салмағын анықтау үшін жарамсыз болды. Тек қана XIX ғасырда ультрацентрифуганың жасалуына сәйкес ультрацентрифугалық әдіс дами бастады. Осы әдіс арқылы центрден тепкіш күшке байланысты белоктардың тұнбаға түсу жылдамдығының әртүрлілігіне сәйкес, олардың молеқулалық салмағын дәл анақтауға, мүмкіндік туды. Қазіргі кезде бұдан басқа гельфидатрация электрофорез әдістері де қолданылады 
2. Белоктардың жіктелуі, құрамы. 
Белоктардың кеңістіктегі орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилді деп 2-ге бөлінетіндігі жоғарыда айтылып кетті. Ал, биологиялық қасиеті мен қызметіне сәйкес белок молекулаларын төмендегідей топтарға бөледі.