Белки

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 20 Октября 2012 в 18:39, реферат

Краткое описание

Введение.
Основным структурным элементом клеток и тканей организма являются белки. Белки — полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки содержат от 100 до 300 тыс. аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 17 до 10000 кДа (дальтон — молекулярная масса, равная массе одного атома водорода — 1,67x10-24 г). Пожалуй, нет ни одной функции, которая могла бы осуществляться в организме без участия белков. Белковую природу имеют особые вещества — антитела, вырабатывающиеся в организме после попадания в него чужеродных веществ (антигенов). Мышцы состоят из белков, основным компонентом опорных тканей (кости, сухожилия, связки) также является белок — коллаген.
Белок в организме человека образуется беспрерывно из аминокислот, поступающих в клетки в результате переваривания белка пищи. Для синтеза белка человека необходим белок пищи в определенном количестве и оп-ределенного аминокислотного состава. В настоящее вре¬мя известно более 80 аминокислот, из которых 22 наи¬более распространены в пищевых продуктах. Аминокис¬лоты по биологической ценности делят на незаменимые и заменимые.
Незаменимы восемь аминокислот — лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин; для детей нужен также гистидин. Эти аминокислоты в организме не синтезируются и должны обязательно поступать с пищей в определенном соотношении, т. е. сбалансированными. Особенно ценны незаменимые ами¬нокислоты триптофан, лизин, метионин, содержащиеся в основном в продуктах животного происхождения, соот¬ношение которых в пищевом рационе должно составлять 1:3:3.
Заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин и др.) могут синтезироваться в организме человека.
Многие химические реакции ускоряются биологическими катализаторами — ферментами, представляющими собой белковые соединения. С белковыми телами — миозином и актином — связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы, у высших животных — гемоглобин, а у низших — хлорокруорин и гемоцианин. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белко¬выми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммун¬ные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки — зритель¬ный пурпур, или родопсин — повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распростра¬нения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

Содержание

1.Введение.
2.Основная часть.
• История открытия и изучения белков.
• Структура белка.
• Пространственная организация белковых молекул.
• Функции белков в клетке.
• Синтез белка в клетке.
• Всасывание аминокислот.
• Влияние кортизола на обмен белка.
3.Вывод.

Прикрепленные файлы: 1 файл

белки.docx

— 318.25 Кб (Скачать документ)

Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 —  основными. В целом, pI белка зависит  от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях  значения лежат в экстремальных  областях: так, например, для пепсина  — протеолитического фермента сильнокислого  желудочного сока pI ~ 1[9], а для  сальмина — белка-протамина молок  лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся  с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых  кислот, часто являются основными  белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

Белки различаются по степени  растворимости в воде, но большинство  белков в ней растворяются. К нерастворимым  относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который  входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся  большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том  числе нерастворимые кератин  и фиброин. К гидрофобным относятся  большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют  с гидрофобными липидами мембраны[10] (у этих белков обычно есть и небольшие  гидрофильные участки).

 

 

 

 

 

 

Функции белков в  клетке.

Белки служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. В соответствии с тем, что в  клеточном ядре содержатся тысячи генов, каждый из которых определяет какой-то один характерный признак живого организма, в клетке существуют тысячи  белков и каждый из них выполняет  специфическую функцию.

Самый многообразный и  наиболее высокоспециализированный класс  белков, выполняющий важнейшую биологическую  функцию - создание точно и гибко  координированной системы целенаправленных взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возникает "жизнь" - это  ферменты, функцией которых является управляемый катализ большого числа химических реакций, в которых участвуют как низко-, так и высокомолекулярные субстраты.

Транспортные белки - белки, которые выполняют функцию транспорта специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и во вне), а также от одного органа организма к другому.  Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи - процесса в ходе которого производится энергия. Плазма крови содержит  липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует типы транспортных белков, способных связывать  глюкозу,  аминокислоты и переносить их внутрь клеток.

Пищевые и запасные белки - белки, которые выполняют функцию  обеспечения питанием зародышей  растений и животных на первых стадиях  их развития.

Наиболее известными примерами  таких белков служат белки семян  пшеницы, кукурузы и риса. К пищевым  белкам относится яичный  альбумин - основной компонент яичного белка, и  казеин, главный белок молока. В ферритине, встречающимся в животных тканях, запасено железо.

Сократительные и двигательные белки - белки, которые обеспечивают клетку или организм двигательной функцией,- способностью сокращаться, изменять форму и передвигаться.

Белками с такой функцией являются  актин и  миозин, представляющие собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях (микрофиламенты эукариотических клеток). Другим примером таких белков служит  тубулин  - белок из которого построены  микротрубочки, являющиеся важными элементами ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются. Длинные клетки нервной системы животных также содержат микротрубочки.

 Структурные белки  - белки образующие волокна, навитые  друг на друга или уложенные  плоским слоем, выполняют опорную  или защитную функцию, скрепляют  между собой биологические структуры  организмов и придают им прочность. 

Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат  эластин - структурный белок способный растягиваться в двух измерениях. Волосы ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок  фиброин.

Защитные белки выполняют  функцию защиты организма от вторжения  других организмов или предохранения  его от повреждений. Эту функцию выполняют  иммуноглобулины (или  антитела), образующиеся у позвоночных, обладающие способностью распознавать чужеродные клетки,- проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые,- а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними. Аналогичная защитная функция у фибриногена и тромбина - белков, участвующих в процессе свертывания крови; они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.

Белки змеиного яда,  бактериальные токсины и токсичные белки растений, например,  рицин, вероятно, также в определенном смысле можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию.

Регуляторные белки имеют  функцию регуляции клеточной  или физиологической активности. К регуляторным белкам относятся  многие  гормоны, такие как  инсулин, регулирующий обмен глюкозы,  гормон роста, синтезируемый в гипофизе,  паратиреоидный гормон, регулирующий  транспорт ионов кальция и фосфатов и др.

Регуляторные белки, называемые  репрессорами, функционируют как регуляторы биосинтеза  ферментов в бактериальных клетках.

Имеется много других белков, функции которых уникальны, что  затрудняет их классификацию:

Так, например,  монеллин - белок, содержащийся в одном из африканских растений, имеет очень  сладкий вкус. Он стал предметом  изучения как нетоксичное и не способствующее ожирению вещество, которое  может быть использовано вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. Шарниры в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых  состоят из белка  резилина, обладающего почти идеальной эластичностью.

 

 

 

 

 

 

 

 

Синтез белка  в клетке.

Совокупность реакций  биологического синтеза называется пластическим обменом, или ассимиляцией. Название этого вида обмена отражает его сущность: из простых веществ, поступающих в клетку извне, образуются вещества, подобные веществам клетки.

Рассмотрим одну из важнейших  форм пластического обмена – биосинтез  белков. Все многообразие свойств  белков в конечном счете определяется первичной структурой, т. е. последовательностью  аминокислот. Огромное количество отобранных эволюцией уникальных сочетаний  аминокислот воспроизводится путем  синтеза нуклеиновых кислот с  такой последовательностью азотистых  оснований, которая соответствует  последовательности аминокислот в  белках. Каждой аминокислоте в полипептидной  цепочке соответствует комбинация из трех нуклеотидов – триплет.

Процесс реализации наследственной информации в биосинтезе осуществляется при участии трех видов рибонуклеиновых  кислот: информационной (матричной) –  иРНК (мРНК), рибосомальной – рРНК и транспортной – тРНК. Все рибонуклеиновые  кислоты синтезируются на соответствующих  участках молекулы ДНК. Они имеют  значительно меньшие размеры, чем  ДНК, и представляют собой одинарную  цепь нуклеотидов. Нуклеотиды содержат остаток фосфорной кислоты (фосфат), пентозный сахар (рибозу) и одно из четырех азотистых оснований  – аденин, цитозин, гуанин и урацил. Азотистое основание – урацил – комплементарно аденину.

Процесс биосинтеза сложный  и включает ряд этапов – транскрипцию, сплайсинг и трансляцию.

Первый этап (транскрипция) происходит в ядре клетки: на участке  определенного гена молекулы ДНК  синтезируется мРНК. Этот синтез осуществляется при участии комплекса ферментов, главным из которых является ДНК-зависимая  РНК-полимераза, которая прикрепляется  к начальной (инициальной) точке  молекулы ДНК, расплетает двойную спираль  и, перемещаясь вдоль одной из нитей, синтезирует рядом с ней  комплементарную нить мРНК. В результате транскрипции мРНК содержит генетическую информацию в виде последовательного чередования нуклеотидов, порядок которых точно скопирован с соответствующего участка (гена) молекулы ДНК.

Дальнейшие исследования показали, что в процессе транскрипции синтезируется так называемая про-мРНК – предшественник зрелой мРНК, участвующей  в трансляции. Про-мРНК имеет значительно  большие размеры и содержит фрагменты, не кодирующие синтез соответствующей  полипептидной цепи. В ДНК наряду с участками, кодирующими рРНК, тРНК и полипептиды, имеются фрагменты, не содержащие генетической информации. Они получили название интронов в  отличие от кодирующих фрагментов, которые называются экзонами. Интроны  обнаружены на многих участках молекул  ДНК. Так, например, в одном гене –  участке ДНК, кодирующем овальбумин курицы, содержится 7 интронов, в гене сывороточного альбумина крысы  – 13 интронов. Длина интрона бывает различной – от двухсот до тысячи пар нуклеотидов ДНК. Интроны  считываются (транскрибируются) одновременно с экзонами, поэтому про-мРНК значительно  длиннее, чем зрелая мРНК. В ядре в про-мРНК специальными ферментами вырезаются интроны, а фрагменты  экзона «сращиваются» между собой  в строгом порядке. Этот процесс  называют сплайсингом. В процессе сплайсинга образуется зрелая мРНК, которая содержит только ту информацию, которая необходима для синтеза соответствующего полипептида, то есть информативную часть структурного гена.

Значение и функции  интронов до сих пор еще не совсем выяснены, но установлено, что, если в  ДНК считываются только участки  экзонов, зрелая мРНК не образуется. Процесс  сплайсинга изучен на примере работы гена овальбумина. Он содержит один экзон  и 7 интронов. Сначала на ДНК синтезируется  про-мРНК, содержащая 7700 нуклеотидов. Затем  в про-мРНК число нуклеотидов  уменьшается до 6800, затем - до 5600, 4850, 3800, 3400 и т. д. до 1372 нуклеотидов, соответствующих  экзону. Содержащая 1372 нуклеотида мРНК выходит из ядра в цитоплазму, попадает на рибосому и синтезирует соответствующий  полипептид.

Следующий этап биосинтеза – трансляция – происходит в  цитоплазме на рибосомах при участии  тРНК.

Транспортные РНК синтезируются  в ядре, но функционируют в свободном  состоянии в цитоплазме клетки. Одна молекула тРНК содержит 76-85 нуклеотидов  и имеет довольно сложную структуру, напоминающую клеверный лист. Три  участка тРНК имеют особо важное значение: 1) антикодон, состоящий из трех нуклеотидов, определяющий место  прикрепления тРНК к соответствующему комплементарному кодону (мРНК) на рибосоме; 2) участок, определяющий специфичность  тРНК, способность данной молекулы прикрепляться только к определенной аминокислоте; 3) акцепторный участок, к которому прикрепляется аминокислота. Он одинаков для всех тРНК и состоит  из трех нуклеотидов – Ц-Ц-А. Присоединению  аминокислоты к тРНК предшествует ее активация ферментом аминоацил-тРНК-синтетазой. Этот фермент специфичен для каждой аминокислоты. Активированная аминокислота прикрепляется к соответствующей  тРНК и доставляется ею на рибосому.

Центральное место в трансляции принадлежит рибосомам – рибонуклеопротеиновым  органоидам цитоплазмы, во множестве  в ней присутствующим. Размеры  рибосом у прокариот в среднем 30х30х20 нм, у эукариот – 40х40х20 нм. Обычно их размеры определяют в единицах седиментации (S) – скорости осаждения при центрифугировании в соответствующей среде. У бактерии кишечной палочки рибосома имеет величину 70 S и состоит из двух субчастиц, одна из которых имеет константу 30 S, вторая 50 S, и содержит 64 % рибосомальной РНК и 36 % белка.

Молекула мРНК выходит  из ядра в цитоплазму и прикрепляется  к малой субчастице рибосомы. Трансляция начинается с так называемого  стартового кодона (инициатора синтеза) – А-У-Г-. Когда тРНК доставляет к  рибосоме активированную аминокислоту, ее антикодон соединяется водородными  связями с нуклеотидами комплементарного кодона мРНК. Акцепторный конец тРНК с соответствующей аминокислотой  прикрепляется к поверхности  большой субчастицы рибосомы. После  первой аминокислоты другая тРНК доставляет следующую аминокислоту, и таким  образом на рибосоме синтезируется  полипептидная цепь. Молекула мРНК обычно работает сразу на нескольких (5-20) рибосомах, соединенных в полисомы. Начало синтеза полипептидной цепи называют инициацией, рост ее – элонгацией. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется последовательностью кодонов в мРНК. Синтез полипептидной цепи прекращается, когда на мРНК появляется один из кодонов-терминаторов – УАА, УАГ или УГА. Окончание синтеза данной полипептидной цепи называется терминацией.

Установлено, что в клетках  животных полипептидная цепь за одну секунду удлиняется на 7 аминокислот, а мРНК продвигается на рибосоме на 21 нуклеотид. У бактерий этот процесс  протекает в два-три раза быстрее.

Следовательно, синтез первичной  структуры белковой молекулы – полипептидной  цепи – происходит на рибосоме в  соответствии с порядком чередования  нуклеотидов в матричной рибонуклеиновой  кислоте – мРНК. Она не зависит  от строения рибосомы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Всасывание аминокислот.

Основным механизмом поступления  аминокислот в энтероцит является Nа+-зависимый активный транспорт. Вместе с тем возможна и диффузия аминокислот по электрохимическому градиенту. Наличием двух механизмов транспорта объясняют тот факт, что D-аминокислоты всасываются быстрее (за счет активного транспорта), чем L-изомеры, поступающие в клетку пассивно, путем диффузии. У взрослых животных диффузия, очевидно, происходит лишь при нарушении механизма активного транспорта. В нормальных же условиях поступление аминокислот в энтероцит обеспечивается механизмами облегченной диффузии и активного транспорта, реализующимися с участием переносчиков. Предполагают наличие различных транспортных систем для нейтральных, основных, N-замещенных и дикарбоновых аминокислот.

Информация о работе Белки