Белки

Белки́— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм^[21] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи, ионные связи, водородные связи;

Четвертичная структура (или  субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

С учетом особенностей структуры белки  подразделяются на простые (построены  только из аминокислот) и сложные (кроме  белковой части -апопротеина, - имеют в своем составе небелковую простетическую груп¬пу). В зависимости от строения последней выделяют следующие группы 
сложных белков: 
1.  Нукпеопротеиды - содержат нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК). 
2.  Гликопротеиды — включают углеводы и их производные. 
3.  Липопротеиды - содержат в составе липиды (жироподобные вещества). 
4.  Хромопротеиды - содержат окрашенные вещества (пигменты). 
5.   Фосфопротеиды - содержат остатки фосфорной кислоты. 
6.  Витаминопротеиды. 
7.  Металлопротеиды.

3.  Физико-химические свойства белков 
 
Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц). 
Молекулярная масса некоторых белков составляет: инсулин - 5700Д,Пепсин- 35 000Д, гемоглобин – 65 000Д. 
Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G . На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначают S ( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Он предложил за единицу коэффициента седиментации величину 10-13. Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S. 
Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса. 
Белки способны связываться с лигандами.Белки специфично узнают свои лиганды, что обусловлено комплементарным троением определенного участка белка и лиганда.  
ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе другого метода разделения белков – аффинной хроматографии.  
Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы: глобулярные (шарообразные) и фибриллярные (веретенообразные). Глобулярные белки более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро.  
Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. 

Ксантопротеиновая реакция – появление  желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты  на белки, содержащие остатки ароматических  аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Нингидриновая реакция- по кол-ву выделившегося СО2 определяют содержание АК